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データを開く
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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Vibrio cholerae DdmD apo complex | |||||||||
![]() | Unsharpened map | |||||||||
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![]() | Helicase / Nuclease / Complex / Effector / IMMUNE SYSTEM | |||||||||
機能・相同性 | Helicase/UvrB N-terminal domain-containing protein![]() | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.55 Å | |||||||||
![]() | Loeff L / Jinek M | |||||||||
資金援助 | European Union, 1件
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![]() | ![]() タイトル: Molecular mechanism of plasmid elimination by the DdmDE defense system. 著者: Luuk Loeff / David W Adams / Christelle Chanez / Sandrine Stutzmann / Laurie Righi / Melanie Blokesch / Martin Jinek / ![]() 要旨: Seventh pandemic strains contain two pathogenicity islands that encode the DNA defense modules DdmABC and DdmDE. Here we use cryogenic electron microscopy to reveal the mechanistic basis for plasmid ...Seventh pandemic strains contain two pathogenicity islands that encode the DNA defense modules DdmABC and DdmDE. Here we use cryogenic electron microscopy to reveal the mechanistic basis for plasmid defense by DdmDE. A structure of the DdmD helicase-nuclease reveals it adopts an auto-inhibited dimeric architecture. The prokaryotic Argonaute protein DdmE uses a DNA guide to target plasmid DNA. A structure of the DdmDE complex, validated by in vivo mutational studies, shows that DNA binding by DdmE triggers disassembly of the DdmD dimer and loading of monomeric DdmD onto the non-target DNA strand. In vitro studies reveal that DdmD translocates in the 5'-to-3' direction, while partially degrading the plasmid DNA. These findings provide critical insights into the mechanism of DdmDE systems in plasmid elimination. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 361.6 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 19 KB 19 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 19 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 165.5 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 729 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 6.6 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() | 684.8 MB 675.9 MB 675.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 947.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 947.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 28.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 37.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 9ezxMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Unsharpened map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.65 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Sharpened EM map
ファイル | emd_50090_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Sharpened EM map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map A
ファイル | emd_50090_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map A
ファイル | emd_50090_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Dimeric complex of the DdmD protein
全体 | 名称: Dimeric complex of the DdmD protein |
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要素 |
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-超分子 #1: Dimeric complex of the DdmD protein
超分子 | 名称: Dimeric complex of the DdmD protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 266 KDa |
-分子 #1: Helicase/UvrB N-terminal domain-containing protein
分子 | 名称: Helicase/UvrB N-terminal domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 136.427594 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: SNAMNVSIEE FTHFDFQLVP EPSPLDLVIT EPLKNHIEVN GVKSGALLPL PFQTGIGKTY TALNFLLQQM LEQVRSELKE ENTGKKSKR LLYYVTDSVD NVVSAKADLL KLIEKQTVKG EPRFTLEQQE YLKAQIVHLP NQSEQLLQCS DAVLNDVLIG F NLNAERDV ...文字列: SNAMNVSIEE FTHFDFQLVP EPSPLDLVIT EPLKNHIEVN GVKSGALLPL PFQTGIGKTY TALNFLLQQM LEQVRSELKE ENTGKKSKR LLYYVTDSVD NVVSAKADLL KLIEKQTVKG EPRFTLEQQE YLKAQIVHLP NQSEQLLQCS DAVLNDVLIG F NLNAERDV QAEWSAISGL RRHASNPEVK ISLNRQAGYF YRNLIDRLQK KQKGADRVLL SGSLLASVET LLPGEKIRNG SA HVAFLTT SKFLKGFHNT RSRYSPLRDL SGAVLIIDEI DKQNQVILSE LCKQQAQDLI WAIRTLRANF RDHQLESSPR YDK IEDLFE PLRERLEEFG TNWNLAFAFN TEGANLNERP VRLFSDRSFT HVSSATHKLS LKSDFLRRKN LIFSDEKVEG SLIE KHGLL TRFVNEADVI YQWFLGTMRK AVFQYWENVR GLEIEVRENR SLEGTFQEAV QSLLTHFNLQ EFESAVYESF DTRGL RQSA GGKANKLSSS KSYHHTGLKL VEVAHNQGTR DTVNCKASFL NTSPSGVLAD MVDAGAVILG ISATARADTV IHNFDF KYL NERLGNKLLS LSREQKQRVN NYYHSRRNYK DNGVVLTVKY LNSRDAFLDA LLEEYKPEAR SSHFILNHYL GIAESEQ AF VRSWLSKLLA SIKAFISSPD NRYMLSLLNR TLDTTRQNIN DFIQFCCDKW AKEFNVKTKT FFGVNADWMR LVGYDEIS K HLNTELGKVV VFSTYASMGA GKNPDYAVNL ALEGESLISV ADVTYSTQLR SDIDSIYLEK PTQLLLSDDY SHTANQLCQ FHQILSLQEN GELSPKSAEN WCRQQLMGMS RERSLQQYHQ TSDYQSAVRK YIEQAVGRAG RTSLKRKQIL LFVDSGLKEI LAEESRDPS LFSHEYVALV NKAKSAGKSI VEDRAVRRLF NLAQRNNKDG MLSIKALVHR LHNQPASKSD IQEWQDIRTQ L LRYPTVAF QPERFNRLYL QSMTKGYYRY QGNLDGDPNS FEFFDRVPYG DMVSEEDCSL ATLVQNQYVR PWFERKGFAC SW QKEANVM TPIMFTNIYK GALGEQAVEA VLTAFDFTFE EVPNSIYERF DNRVIFAGIE QPIWLDSKYW KHEGNESSEG YSS KIALVE EEFGPSKFIY VNALGDTSKP IRYLNSCFVE TSPQLAKVIE IPALIDDSNA DTNRTAVQEL IKWLHHS UniProtKB: Helicase/UvrB N-terminal domain-containing protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 1.5 mg/mL | |||||||||
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緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV | |||||||||
詳細 | This sample was monodisperse. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 59.98 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率(補正後): 130000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル | Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model / 詳細: Initial model was generated with alpha fold |
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得られたモデル | ![]() PDB-9ezx: |