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万見
- EMDB-50050: Human mitochondrial RNase Z with tRNA-His -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50050
タイトルHuman mitochondrial RNase Z with tRNA-His
マップデータHuman mitochondrial RNAseZ with tRNA-His, composite map, locscale2
試料
  • 複合体: RNAseZ with mt-tRNA-His
    • 複合体: RNAseZ
      • タンパク質・ペプチド: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2
      • タンパク質・ペプチド: Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2
      • タンパク質・ペプチド: tRNA methyltransferase 10 homolog C
    • 複合体: mt-tRNA-His
      • RNA: mt-tRNA-His
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINE
キーワードRNAseZ / ELAC2 / mitochondria / tRNA / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNase Z / brexanolone metabolic process / isoursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / ursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase activity / mitochondrial tRNA methylation / tRNA (adenine9-N1)-methyltransferase / mitochondrial RNA 5'-end processing / mitochondrial tRNA processing ...tRNase Z / brexanolone metabolic process / isoursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / ursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase activity / mitochondrial tRNA methylation / tRNA (adenine9-N1)-methyltransferase / mitochondrial RNA 5'-end processing / mitochondrial tRNA processing / tRNA (adenine(9)-N1)-methyltransferase activity / tRNA (guanine9-N1)-methyltransferase / mitochondrial ribonuclease P complex / tRNA (guanosine(9)-N1)-methyltransferase activity / mitochondrial tRNA 5'-end processing / chenodeoxycholate 7-alpha-dehydrogenase (NAD+) activity / tRNA modification in the mitochondrion / rRNA processing in the mitochondrion / tRNA processing in the mitochondrion / mitochondrial tRNA 3'-end processing / 7alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) activity / cholate 7-alpha-dehydrogenase (NAD+) activity / C21-steroid hormone metabolic process / 3'-tRNA processing endoribonuclease activity / tRNA methyltransferase complex / tRNA 3'-end processing / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / tRNA-specific ribonuclease activity / L-isoleucine catabolic process / 3alpha(17beta)-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) / tRNA-derived small RNA (tsRNA or tRNA-related fragment, tRF) biogenesis / (3S)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / tRNA decay / : / 3alpha(or 20beta)-hydroxysteroid dehydrogenase / androstan-3-alpha,17-beta-diol dehydrogenase (NAD+) activity / testosterone dehydrogenase (NAD+) activity / bile acid biosynthetic process / positive regulation of mitochondrial translation / 17beta-estradiol 17-dehydrogenase / estradiol 17-beta-dehydrogenase [NAD(P)+] activity / Branched-chain amino acid catabolism / tRNA processing in the nucleus / estrogen metabolic process / fatty acid beta-oxidation / mitochondrial nucleoid / androgen metabolic process / Mitochondrial protein degradation / RNA endonuclease activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / mitochondrion organization / fatty acid metabolic process / lipid metabolic process / mRNA processing / protein homotetramerization / tRNA binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
tRNase Z endonuclease / : / tRNase Z endonuclease / tRNA methyltransferase 10 homologue C / tRNA (guanine-N1-)-methyltransferase, eukaryotic / tRNA methyltransferase TRM10-type domain / tRNA methyltransferase TRM10-type domain superfamily / SAM-dependent methyltransferase TRM10-type domain profile. / Beta-lactamase superfamily domain / tRNA methyltransferase TRMD/TRM10-type domain ...tRNase Z endonuclease / : / tRNase Z endonuclease / tRNA methyltransferase 10 homologue C / tRNA (guanine-N1-)-methyltransferase, eukaryotic / tRNA methyltransferase TRM10-type domain / tRNA methyltransferase TRM10-type domain superfamily / SAM-dependent methyltransferase TRM10-type domain profile. / Beta-lactamase superfamily domain / tRNA methyltransferase TRMD/TRM10-type domain / tRNA (Guanine-1)-methyltransferase / short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA methyltransferase 10 homolog C / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2 / Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.78 Å
データ登録者Valentin Gese G / Hallberg BM
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2024
タイトル: Structural basis of 3'-tRNA maturation by the human mitochondrial RNase Z complex.
著者: Genís Valentín Gesé / B Martin Hällberg /
要旨: Maturation of human mitochondrial tRNA is essential for cellular energy production, yet the underlying mechanisms remain only partially understood. Here, we present several cryo-EM structures of the ...Maturation of human mitochondrial tRNA is essential for cellular energy production, yet the underlying mechanisms remain only partially understood. Here, we present several cryo-EM structures of the mitochondrial RNase Z complex (ELAC2/SDR5C1/TRMT10C) bound to different maturation states of mitochondrial tRNA, showing the molecular basis for tRNA-substrate selection and catalysis. Our structural insights provide a molecular rationale for the 5'-to-3' tRNA processing order in mitochondria, the 3'-CCA antideterminant effect, and the basis for sequence-independent recognition of mitochondrial tRNA substrates. Furthermore, our study links mutations in ELAC2 to clinically relevant mitochondrial diseases, offering a deeper understanding of the molecular defects contributing to these conditions.
履歴
登録2024年4月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月13日-
マップ公開2024年11月13日-
更新2024年12月25日-
現状2024年12月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50050.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50050.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 274.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human mitochondrial RNAseZ with tRNA-His, composite map, locscale2
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.01 Å/pix.
x 416 pix.
= 420.16 Å		1.01 Å/pix.
x 416 pix.
= 420.16 Å		1.01 Å/pix.
x 416 pix.
= 420.16 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.01 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.25239658 - 0.8864209
平均 (標準偏差)0.00053566316 (±0.011608581)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ416416416
Spacing416416416
セルA=B=C: 420.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : RNAseZ with mt-tRNA-His

全体名称: RNAseZ with mt-tRNA-His
要素
  • 複合体: RNAseZ with mt-tRNA-His
    • 複合体: RNAseZ
      • タンパク質・ペプチド: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2
      • タンパク質・ペプチド: Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2
      • タンパク質・ペプチド: tRNA methyltransferase 10 homolog C
    • 複合体: mt-tRNA-His
      • RNA: mt-tRNA-His
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINE

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超分子 #1: RNAseZ with mt-tRNA-His

超分子名称: RNAseZ with mt-tRNA-His / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
分子量理論値: 250 KDa

+
超分子 #2: RNAseZ

超分子名称: RNAseZ / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2, #4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: mt-tRNA-His

超分子名称: mt-tRNA-His / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2

分子名称: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.947021 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAAACRSVKG LVAVITGGAS GLGLATAERL VGQGASAVLL DLPNSGGEAQ AKKLGNNCVF APADVTSEKD VQTALALAKG KFGRVDVAV NCAGIAVASK TYNLKKGQTH TLEDFQRVLD VNLMGTFNVI RLVAGEMGQN EPDQGGQRGV IINTASVAAF E GQVGQAAY ...文字列:
MAAACRSVKG LVAVITGGAS GLGLATAERL VGQGASAVLL DLPNSGGEAQ AKKLGNNCVF APADVTSEKD VQTALALAKG KFGRVDVAV NCAGIAVASK TYNLKKGQTH TLEDFQRVLD VNLMGTFNVI RLVAGEMGQN EPDQGGQRGV IINTASVAAF E GQVGQAAY SASKGGIVGM TLPIARDLAP IGIRVMTIAP GLFGTPLLTS LPEKVCNFLA SQVPFPSRLG DPAEYAHLVQ AI IENPFLN GEVIRLDGAI RMQP

UniProtKB: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2

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分子 #2: Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2

分子名称: Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: tRNase Z
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 89.142328 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SRPRKDPLRH LRTREKRGPS GCSGGPNTVY LQVVAAGSRD SGAALYVFSE FNRYLFNCGE GVQRLMQEHK LKVARLDNIF LTRMHWSNV GGLSGMILTL KETGLPKCVL SGPPQLEKYL EAIKIFSGPL KGIELAVRPH SAPEYEDETM TVYQIPIHSE Q RRGKHQPW ...文字列:
SRPRKDPLRH LRTREKRGPS GCSGGPNTVY LQVVAAGSRD SGAALYVFSE FNRYLFNCGE GVQRLMQEHK LKVARLDNIF LTRMHWSNV GGLSGMILTL KETGLPKCVL SGPPQLEKYL EAIKIFSGPL KGIELAVRPH SAPEYEDETM TVYQIPIHSE Q RRGKHQPW QSPERPLSRL SPERSSDSES NENEPHLPHG VSQRRGVRDS SLVVAFICKL HLKRGNFLVL KAKEMGLPVG TA AIAPIIA AVKDGKSITH EGREILAEEL CTPPDPGAAF VVVECPDESF IQPICENATF QRYQGKADAP VALVVHMAPA SVL VDSRYQ QWMERFGPDT QHLVLNENCA SVHNLRSHKI QTQLNLIHPD IFPLLTSFRC KKEGPTLSVP MVQGECLLKY QLRP RREWQ RDAIITCNPE EFIVEALQLP NFQQSVQEYR RSAQDGPAPA EKRSQYPEII FLGTGSAIPM KIRNVSATLV NISPD TSLL LDCGEGTFGQ LCRHYGDQVD RVLGTLAAVF VSHLHADHHT GLPSILLQRE RALASLGKPL HPLLVVAPNQ LKAWLQ QYH NQCQEVLHHI SMIPAKCLQE GAEISSPAVE RLISSLLRTC DLEEFQTCLV RHCKHAFGCA LVHTSGWKVV YSGDTMP CE ALVRMGKDAT LLIHEATLED GLEEEAVEKT HSTTSQAISV GMRMNAEFIM LNHFSQRYAK VPLFSPNFSE KVGVAFDH M KVCFGDFPTM PKLIPPLKAL FAGDIEEMEE RREKRELRQV RAALLSRELA GGLEDGEPQQ KRAHTEEPQA KKVRAQ

UniProtKB: Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2

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分子 #4: tRNA methyltransferase 10 homolog C

分子名称: tRNA methyltransferase 10 homolog C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 42.055281 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKSSVQEECV STISSSKDED PLAATREFIE MWRLLGREVP EHITEEELKT LMECVSNTAK KKYLKYLYTK EKVKKARQIK KEMKAAARE EAKNIKLLET TEEDKQKNFL FLRLWDRNMD IAMGWKGAQA MQFGQPLVFD MAYENYMKRK ELQNTVSQLL E SEGWNRRN ...文字列:
MKSSVQEECV STISSSKDED PLAATREFIE MWRLLGREVP EHITEEELKT LMECVSNTAK KKYLKYLYTK EKVKKARQIK KEMKAAARE EAKNIKLLET TEEDKQKNFL FLRLWDRNMD IAMGWKGAQA MQFGQPLVFD MAYENYMKRK ELQNTVSQLL E SEGWNRRN VDPFHIYFCN LKIDGALHRE LVKRYQEKWD KLLLTSTEKS HVDLFPKDSI IYLTADSPNV MTTFRHDKVY VI GSFVDKS MQPGTSLAKA KRLNLATECL PLDKYLQWEI GNKNLTLDQM IRILLCLKNN GNWQEALQFV PKRKHTGFLE ISQ HSQEFI NRLKKAKTAE NLYFQSHHHH HHDYKDDDDK

UniProtKB: tRNA methyltransferase 10 homolog C

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分子 #3: mt-tRNA-His

分子名称: mt-tRNA-His / タイプ: rna / ID: 3 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.626486 KDa
配列文字列:
UAAAUAUAGU UUAACCAAAA CAUCAGAUUG UGAAUCUGAC AACAGAGGCU UACGACCCCU UAUUUACCCC A

GENBANK: GENBANK: LC530717.1

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

+
分子 #6: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #7: S-ADENOSYLMETHIONINE

分子名称: S-ADENOSYLMETHIONINE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: SAM
分子量理論値: 398.437 Da
Chemical component information

ChemComp-SAM:
S-ADENOSYLMETHIONINE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 293145
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 28771
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7onu

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

bq52

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9ey0:
Human mitochondrial RNase Z with tRNA-His

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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