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- EMDB-50026: CryoEM structure of human MICAL1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50026
タイトルCryoEM structure of human MICAL1
マップデータhMICAL map
試料
  • 複合体: MICAL1 with the FAD cofactor
    • タンパク質・ペプチド: [F-actin]-monooxygenase MICAL1
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: ZINC ION
キーワードMICAL / actin / actin depolymerization / axon guidance plexin / Rab / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


hippocampal mossy fiber expansion / : / F-actin monooxygenase / F-actin monooxygenase activity / NAD(P)H oxidase (H2O2-forming) / sulfur oxidation / regulation of regulated secretory pathway / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / actin filament depolymerization ...hippocampal mossy fiber expansion / : / F-actin monooxygenase / F-actin monooxygenase activity / NAD(P)H oxidase (H2O2-forming) / sulfur oxidation / regulation of regulated secretory pathway / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / actin filament depolymerization / intermediate filament / actin filament bundle assembly / intercellular bridge / cytoskeleton organization / FAD binding / actin filament / monooxygenase activity / small GTPase binding / SH3 domain binding / actin filament binding / actin cytoskeleton / actin binding / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / midbody / endosome membrane / ciliary basal body / cilium / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / signal transduction / nucleoplasm / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
bMERB domain / Bivalent Mical/EHBP Rab binding domain / bMERB domain profile. / DUF3585 / : / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. ...bMERB domain / Bivalent Mical/EHBP Rab binding domain / bMERB domain profile. / DUF3585 / : / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / FAD-binding domain / FAD binding domain / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
[F-actin]-monooxygenase MICAL1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Schrofel A / Pinkas D / Novacek J / Rozbesky D
資金援助 チェコ, 1件
OrganizationGrant number国
Czech Science Foundation21-27204M チェコ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural basis of MICAL autoinhibition.
著者: Matej Horvath / Adam Schrofel / Karolina Kowalska / Jan Sabo / Jonas Vlasak / Farahdokht Nourisanami / Margarita Sobol / Daniel Pinkas / Krystof Knapp / Nicola Koupilova / Jiri Novacek / ...著者: Matej Horvath / Adam Schrofel / Karolina Kowalska / Jan Sabo / Jonas Vlasak / Farahdokht Nourisanami / Margarita Sobol / Daniel Pinkas / Krystof Knapp / Nicola Koupilova / Jiri Novacek / Vaclav Veverka / Zdenek Lansky / Daniel Rozbesky
要旨: MICAL proteins play a crucial role in cellular dynamics by binding and disassembling actin filaments, impacting processes like axon guidance, cytokinesis, and cell morphology. Their cellular activity ...MICAL proteins play a crucial role in cellular dynamics by binding and disassembling actin filaments, impacting processes like axon guidance, cytokinesis, and cell morphology. Their cellular activity is tightly controlled, as dysregulation can lead to detrimental effects on cellular morphology. Although previous studies have suggested that MICALs are autoinhibited, and require Rab proteins to become active, the detailed molecular mechanisms remained unclear. Here, we report the cryo-EM structure of human MICAL1 at a nominal resolution of 3.1 Å. Structural analyses, alongside biochemical and functional studies, show that MICAL1 autoinhibition is mediated by an intramolecular interaction between its N-terminal catalytic and C-terminal coiled-coil domains, blocking F-actin interaction. Moreover, we demonstrate that allosteric changes in the coiled-coil domain and the binding of the tripartite assembly of CH-L2α1-LIM domains to the coiled-coil domain are crucial for MICAL activation and autoinhibition. These mechanisms appear to be evolutionarily conserved, suggesting a potential universality across the MICAL family.
履歴
登録2024年4月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月20日-
マップ公開2024年11月20日-
更新2024年11月20日-
現状2024年11月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50026.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50026.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈hMICAL map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 266.88 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 266.88 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 266.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.834 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.028473213 - 0.05797473
平均 (標準偏差)0.000014005907 (±0.0008337173)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 266.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: hMICAL map

ファイルemd_50026_half_map_1.map
注釈hMICAL map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_50026_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : MICAL1 with the FAD cofactor

全体名称: MICAL1 with the FAD cofactor
要素
  • 複合体: MICAL1 with the FAD cofactor
    • タンパク質・ペプチド: [F-actin]-monooxygenase MICAL1
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: MICAL1 with the FAD cofactor

超分子名称: MICAL1 with the FAD cofactor / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: [F-actin]-monooxygenase MICAL1

分子名称: [F-actin]-monooxygenase MICAL1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: F-actin monooxygenase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 118.014734 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MASPTSTNPA HAHFESFLQA QLCQDVLSSF QELCGALGLE PGGGLPQYHK IKDQLNYWSA KSLWTKLDKR AGQPVYQQGR ACTSTKCLV VGAGPCGLRV AVELALLGAR VVLVEKRTKF SRHNVLHLWP FTIHDLRALG AKKFYGRFCT GTLDHISIRQ L QLLLLKVA ...文字列:
MASPTSTNPA HAHFESFLQA QLCQDVLSSF QELCGALGLE PGGGLPQYHK IKDQLNYWSA KSLWTKLDKR AGQPVYQQGR ACTSTKCLV VGAGPCGLRV AVELALLGAR VVLVEKRTKF SRHNVLHLWP FTIHDLRALG AKKFYGRFCT GTLDHISIRQ L QLLLLKVA LLLGVEIHWG VTFTGLQPPP RKGSGWRAQL QPNPPAQLAN YEFDVLISAA GGKFVPEGFK VREMRGKLAI GI TANFVNG RTVEETQVPE ISGVARIYNQ SFFQSLLKAT GIDLENIVYY KDDTHYFVMT AKKQCLLRLG VLRQDWPDTN RLL GSANVV PEALQRFTRA AADFATHGKL GKLEFAQDAH GQPDVSAFDF TSMMRAESSA RVQEKHGARL LLGLVGDCLV EPFW PLGTG VARGFLAAFD AAWMVKRWAE GAESLEVLAE RESLYQLLSQ TSPENMHRNV AQYGLDPATR YPNLNLRAVT PNQVR DLYD VLAKEPVQRN NDKTDTGMPA TGSAGTQEEL LRWCQEQTAG YPGVHVSDLS SSWADGLALC ALVYRLQPGL LEPSEL QGL GALEATAWAL KVAENELGIT PVVSAQAVVA GSDPLGLIAY LSHFHSAFKS MAHSPGPVSQ ASPGTSSAVL FLSKLQR TL QRSRAKENAE DAGGKKLRLE MEAETPSTEV PPDPEPGVPL TPPSQHQEAG AGDLCALCGE HLYVLERLCV NGHFFHRS C FRCHTCEATL WPGGYEQHPG DGHFYCLQHL PQTDHKAEGS DRGPESPELP TPSENSMPPG LSTPTASQEG AGPVPDPSQ PTRRQIRLSS PERQRLSSLN LTPDPEMEPP PKPPRSCSAL ARHALESSFV GWGLPVQSPQ ALVAMEKEEK ESPFSSEEEE EDVPLDSDV EQALQTFAKT SGTMNNYPTW RRTLLRRAKE EEMKRFCKAQ TIQRRLNEIE AALRELEAEG VKLELALRRQ S SSPEQQKK LWVGQLLQLV DKKNSLVAEE AELMITVQEL NLEEKQWQLD QELRGYMNRE ENLKTAADRQ AEDQVLRKLV DL VNQRDAL IRFQEERRLS ELALGTGAQG

UniProtKB: [F-actin]-monooxygenase MICAL1

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分子 #2: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称式
0.015 MTris
0.15 Msodium chlorideNaCl
0.002 MDTT
0.003 MCHAPSO
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 59961 / 平均露光時間: 2.7 sec. / 平均電子線量: 21.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 59981 / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
倍率（公称値）: 105000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 6256757
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

2bry

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 84863
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

2bry

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4txi

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5le0

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 77.02
得られたモデル

PDB-9ewy:
CryoEM structure of human MICAL1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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