[日本語] English
万見
- EMDB-49916: Pseudomonas phage Pa223 capsid -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49916
タイトルPseudomonas phage Pa223 capsid
マップデータ
試料
  • ウイルス: Pseudomonas virus Pa223 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid and scaffold protein
キーワードConstituent protein / Structural protein / Phage tail component / VIRUS
機能・相同性Protein of unknown function DUF5309 / SU10 major capsid protein / Capsid and scaffold protein
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas virus Pa223 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Hou CFD / Cingolani G / Lokareddy KR
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM140733 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM100888 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)OD024978 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2025
タイトル: High-resolution cryo-EM analysis of the therapeutic Pseudomonas phage Pa223.
著者: Chun-Feng David Hou / Nathan Bellis / Ravi K Lokareddy / Steven Branston / Johnny Reid / Renae Geier / Angela Soriaga / Lucy Sim / Pierre Kyme / Deborah Birx / Sebastien Lemire / Gino Cingolani /
要旨: Cryogenic electron microscopy (cryo-EM) analysis of bacteriophages is a valuable method for deciphering virus composition and conformational plasticity. In this study, we present a high-resolution ...Cryogenic electron microscopy (cryo-EM) analysis of bacteriophages is a valuable method for deciphering virus composition and conformational plasticity. In this study, we present a high-resolution structural atlas of the Pseudomonas virus Pa223, a phage from the Bruynoghevirus genus that has recently been used in clinical cocktails for treating cystic fibrosis and non-cystic fibrosis bronchiectasis, as well as for compassionate care. By combining bioinformatics, proteomics, cryo-EM single particle analysis, and localized reconstruction, we annotated and built atomic models for eight structural polypeptide chains that form the icosahedral capsid and noncontractile tail. We discovered that the Pa223 capsid is decorated by a spike protein with a unique triple-β helix fold that has no structural homologs in the database. The Pa223 tail features six trimeric tail fibers extending upward, similar to but shorter than those found in phage T7. Unlike T7, the Pa223 tail is extended by two head-to-tail adaptors and sealed by a trimeric tail needle, similar to P22-like phages. We identified a protein bound around the outer perimeter of the portal protein, positioned similarly to the ejection protein gp72, which was identified in the Pseudomonas phage DEV, a Litunavirus phage, and a member of the reclassified Schitoviridae family. This structural clue led us to identify the Pa223 ejection proteins gp53, gp54, and gp56, which bioinformatically resemble those of phage T7 more closely than Schitoviridae. Thus, Pa223 contains various structural elements similar to those in P22-like, T7-like, and Litunavirus phages, providing a foundation for understanding the evolution of ejection proteins in Bruynogheviruses.
履歴
登録2025年3月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月6日-
マップ公開2025年8月6日-
更新2025年8月27日-
現状2025年8月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_49916.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49916.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.95 Å/pix.
x 512 pix.
= 484.352 Å		0.95 Å/pix.
x 512 pix.
= 484.352 Å		0.95 Å/pix.
x 512 pix.
= 484.352 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.946 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03
最小 - 最大-0.0046532485 - 0.11288423
平均 (標準偏差)0.012482251 (±0.00714856)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 484.352 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_49916_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_49916_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_49916_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Pseudomonas virus Pa223

全体名称: Pseudomonas virus Pa223 (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Pseudomonas virus Pa223 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid and scaffold protein

-
超分子 #1: Pseudomonas virus Pa223

超分子名称: Pseudomonas virus Pa223 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 2590840 / 生物種: Pseudomonas virus Pa223 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)

-
分子 #1: Capsid and scaffold protein

分子名称: Capsid and scaffold protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas virus Pa223 (ウイルス)
分子量理論値: 35.053477 KDa
配列文字列: MATPTNAVST VEINGKREDL IDIIYNIAPY DTPFMTAIGK GVATAITHEW QTDELRQPGK NTRVEGEDAT IKAGSFTTML NNFCQISDE TLQVTGTADK VKKAGRKNEL AYQLAKKSKE LKLDMEYAMV GAPQAKIQRN TTTPGQMANI FAYYKTNGSV G ANGTLPTG ...文字列:
MATPTNAVST VEINGKREDL IDIIYNIAPY DTPFMTAIGK GVATAITHEW QTDELRQPGK NTRVEGEDAT IKAGSFTTML NNFCQISDE TLQVTGTADK VKKAGRKNEL AYQLAKKSKE LKLDMEYAMV GAPQAKIQRN TTTPGQMANI FAYYKTNGSV G ANGTLPTG DGSDTGTAGD LRLLTEDMLL NASEAIWRNG GQANSIQTSS SIKKAISKNM KGRATEITLD ASDNRIAQTV DV YESDFGK YTIRANRWFH ENTMFIFDPK MHALCYLRPF FQHELAKTGD SEKRQLLVEY TLRVNNEKSG ALIRDVVAQV

UniProtKB: Capsid and scaffold protein

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 62000
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: RANDOM CONICAL TILT / Random conical tilt - Number images: 46000 / Random conical tilt - Tilt angle: 15 degrees
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 144000
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る