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万見
- EMDB-49915: LmuA_conformation 2_assymetric -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49915
タイトルLmuA_conformation 2_assymetric
マップデータLmuA_conformation 2_assymetric
試料
  • 細胞: protein
    • タンパク質・ペプチド: ABC-three component systems C-terminal domain-containing protein
キーワードLmuA_asymmetric / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性ABC-three component systems, C-terminal domain 7 / C-terminal domain 7 of the ABC-three component (ABC-3C) systems / ABC-three component systems C-terminal domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Chakravarti A / Zhang Z
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Structural basis for Lamassu-based antiviral immunity and its evolution from DNA repair machinery.
著者: Matthieu Haudiquet / Arpita Chakravarti / Zhiying Zhang / Josephine L Ramirez / Alba Herrero Del Valle / Paul Dominic B Olinares / Rachel Lavenir / Massilia Aït Ahmed / M Jason de la Cruz / ...著者: Matthieu Haudiquet / Arpita Chakravarti / Zhiying Zhang / Josephine L Ramirez / Alba Herrero Del Valle / Paul Dominic B Olinares / Rachel Lavenir / Massilia Aït Ahmed / M Jason de la Cruz / Brian T Chait / Samuel H Sternberg / Aude Bernheim / Dinshaw J Patel /
要旨: Bacterial immune systems exhibit remarkable diversity and modularity, as a consequence of the continuous selective pressures imposed by phage predation. Despite recent mechanistic advances, the ...Bacterial immune systems exhibit remarkable diversity and modularity, as a consequence of the continuous selective pressures imposed by phage predation. Despite recent mechanistic advances, the evolutionary origins of many antiphage immune systems remain elusive, especially for those that encode homologs of the structural maintenance of chromosomes (SMC) superfamily, which are essential for chromosome maintenance and DNA repair across domains of life. Here, we elucidate the structural basis and evolutionary emergence of Lamassu, a bacterial immune system family featuring diverse effectors but a core conserved SMC-like sensor. Using cryo-EM, we determined structures of the Lamassu complex in both apo- and dsDNA-bound states, revealing unexpected stoichiometry and topological architectures. We further demonstrate how Lamassu specifically senses dsDNA ends in vitro and phage replication origins in vivo, thereby triggering the formation of LmuA tetramers that activate its Cap4 nuclease domain. Our findings reveal that Lamassu evolved via exaptation of the bacterial Rad50-Mre11 DNA repair system to form a compact, modular sensor for viral replication, exemplifying how cellular machinery can be co-opted for novel immune functions.
履歴
登録2025年3月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月17日-
マップ公開2025年12月17日-
更新2025年12月17日-
現状2025年12月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49915.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49915.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈LmuA_conformation 2_assymetric
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 340.48 Å		1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 340.48 Å		1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 340.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.064 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-1.287791 - 1.8683428
平均 (標準偏差)-0.00015496138 (±0.026801236)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 340.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_49915_half_map_1.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_49915_half_map_2.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : protein

全体名称: protein
要素
  • 細胞: protein
    • タンパク質・ペプチド: ABC-three component systems C-terminal domain-containing protein

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超分子 #1: protein

超分子名称: protein / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: ABC-three component systems C-terminal domain-containing protein

分子名称: ABC-three component systems C-terminal domain-containing protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vibrio cholerae (コレラ菌)
分子量理論値: 44.526617 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKDNSTSAVS SWLGYKIQEY RLTQRLLEAN NSSCIGFEIL DDLEEHTGST STFEQDAIST TGRNIVSNHS KDLWKTLSNW MDLIDSGEI DVDNTIFLLF TNKRCHSEVL QLLSTSQATE EASKAFDEIL KIVSHPSPSI ANYLNNFSKS KTDACRLISK F TYIYGSGS ...文字列:
MKDNSTSAVS SWLGYKIQEY RLTQRLLEAN NSSCIGFEIL DDLEEHTGST STFEQDAIST TGRNIVSNHS KDLWKTLSNW MDLIDSGEI DVDNTIFLLF TNKRCHSEVL QLLSTSQATE EASKAFDEIL KIVSHPSPSI ANYLNNFSKS KTDACRLISK F TYIYGSGS APHDLRESYK LHRLGALEEH LDEIMYEILG WVSDVLTLAA EKRQPTIVRA KDFGARLGEI ESKYRQKTIL NY FCNRSSE SEDVQNTIKD APNYIKQLNL INVDDSELEE AAIANLETKD AVVEWTLNGD VQDYSYRYYQ RELRRCWGIQ KQK IHLDFN GRPETEVGQR LYIECLNNVT RYYLENKKVG DFFAHGTLHS MADKLTIGWH PEFDKKLGDP DA

UniProtKB: ABC-three component systems C-terminal domain-containing protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 53.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 197714
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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