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万見- EMDB-49794: Uromodulin filament lattice in the kinked arrangement from human urine -
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基本情報
| 登録情報 | ![]() | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Uromodulin filament lattice in the kinked arrangement from human urine | |||||||||
マップデータ | Uromodulin filament lattice in the kinked arrangement from human urine | |||||||||
試料 |
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キーワード | Kidney / urine / uropathogen / filament / lattice / ANTIMICROBIAL PROTEIN / kidney disease / UTI / urinary tract infection / infection | |||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報citric acid secretion / metanephric thick ascending limb development / metanephric distal convoluted tubule development / connective tissue replacement / protein transport into plasma membrane raft / Asparagine N-linked glycosylation / organ or tissue specific immune response / collecting duct development / metanephric ascending thin limb development / urea transmembrane transport ...citric acid secretion / metanephric thick ascending limb development / metanephric distal convoluted tubule development / connective tissue replacement / protein transport into plasma membrane raft / Asparagine N-linked glycosylation / organ or tissue specific immune response / collecting duct development / metanephric ascending thin limb development / urea transmembrane transport / micturition / protein localization to vacuole / regulation of protein transport / juxtaglomerular apparatus development / antibacterial innate immune response / intracellular chloride ion homeostasis / renal urate salt excretion / urate transport / glomerular filtration / renal sodium ion absorption / neutrophil migration / response to water deprivation / intracellular phosphate ion homeostasis / potassium ion homeostasis / regulation of urine volume / intracellular sodium ion homeostasis / endoplasmic reticulum organization / IgG binding / heterophilic cell-cell adhesion / extrinsic component of membrane / ciliary membrane / leukocyte cell-cell adhesion / cellular response to unfolded protein / cellular defense response / multicellular organismal response to stress / renal water homeostasis / side of membrane / : / ERAD pathway / RNA splicing / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / apoptotic signaling pathway / lipid metabolic process / autophagy / regulation of blood pressure / Golgi lumen / intracellular calcium ion homeostasis / spindle pole / response to lipopolysaccharide / defense response to Gram-negative bacterium / basolateral plasma membrane / cilium / apical plasma membrane / response to xenobiotic stimulus / inflammatory response / negative regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Chang AN / Fitzpatrick AWP | |||||||||
| 資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2025タイトル: Structural basis of human uromodulin filament networks in uropathogen capture. 著者: Andrew N Chang / Gabriele Cerutti / Yuki Ogawa / Alia Basler / Willa Switzer / Mia Eng-Kohn / Carolyn Lee / Anthony W P Fitzpatrick / ![]() 要旨: Uromodulin (UMOD), the most abundant protein in human urine, is essential for kidney function and urinary tract health. UMOD forms filaments that bind to uropathogenic bacteria, facilitating their ...Uromodulin (UMOD), the most abundant protein in human urine, is essential for kidney function and urinary tract health. UMOD forms filaments that bind to uropathogenic bacteria, facilitating their aggregation and clearance from the urinary tract. Here, we present the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the bacteria-binding D10C domain of UMOD and reveal its binding to the filament core. The details of D10C-core binding explain the formation of distinct filament lattice architectures adopted by UMOD. The D10C-core binding interface gives rise to diverse filament lattice structures, ranging from open and expansive to compact and dense conformations, or a combination of both. We hypothesize that other molecules present in urine may act as cross-linking agents, further stabilizing this binding interface and facilitating the connection of individual filaments into larger networks capable of effectively trapping bacteria. Structural mapping of kidney disease-related mutations points toward the abolition of disulfide bonds and promotion of mutant UMOD aggregation. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_49794.map.gz | 168.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-49794-v30.xml emd-49794.xml | 15.2 KB 15.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| 画像 | emd_49794.png | 49.9 KB | ||
| Filedesc metadata | emd-49794.cif.gz | 5.8 KB | ||
| その他 | emd_49794_half_map_1.map.gz emd_49794_half_map_2.map.gz | 165.4 MB 165.4 MB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-49794 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-49794 | HTTPS FTP |
-検証レポート
| 文書・要旨 | emd_49794_validation.pdf.gz | 984.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | emd_49794_full_validation.pdf.gz | 983.9 KB | 表示 | |
| XML形式データ | emd_49794_validation.xml.gz | 15.1 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | emd_49794_validation.cif.gz | 18.1 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-49794 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-49794 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 9nu3MC ![]() 9nu1C ![]() 9nu2C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
|---|---|
| 「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_49794.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 注釈 | Uromodulin filament lattice in the kinked arrangement from human urine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.074 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: Half Map B
| ファイル | emd_49794_half_map_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 注釈 | Half Map B | ||||||||||||
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map A
| ファイル | emd_49794_half_map_2.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 注釈 | Half map A | ||||||||||||
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Uromodulin filament lattice in the kinked arrangement from human urine
| 全体 | 名称: Uromodulin filament lattice in the kinked arrangement from human urine |
|---|---|
| 要素 |
|
-超分子 #1: Uromodulin filament lattice in the kinked arrangement from human urine
| 超分子 | 名称: Uromodulin filament lattice in the kinked arrangement from human urine タイプ: tissue / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Uromodulin
| 分子 | 名称: Uromodulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 分子量 | 理論値: 69.82168 KDa |
| 配列 | 文字列: MGQPSLTWML MVVVASWFIT TAATDTSEAR WCSECHSNAT CTEDEAVTTC TCQEGFTGDG LTCVDLDECA IPGAHNCSAN SSCVNTPGS FSCVCPEGFR LSPGLGCTDV DECAEPGLSH CHALATCVNV VGSYLCVCPA GYRGDGWHCE CSPGSCGPGL D CVPEGDAL ...文字列: MGQPSLTWML MVVVASWFIT TAATDTSEAR WCSECHSNAT CTEDEAVTTC TCQEGFTGDG LTCVDLDECA IPGAHNCSAN SSCVNTPGS FSCVCPEGFR LSPGLGCTDV DECAEPGLSH CHALATCVNV VGSYLCVCPA GYRGDGWHCE CSPGSCGPGL D CVPEGDAL VCADPCQAHR TLDEYWRSTE YGEGYACDTD LRGWYRFVGQ GGARMAETCV PVLRCNTAAP MWLNGTHPSS DE GIVSRKA CAHWSGHCCL WDASVQVKAC AGGYYVYNLT APPECHLAYC TDPSSVEGTC EECSIDEDCK SNNGRWHCQC KQD FNITDI SLLEHRLECG ANDMKVSLGK CQLKSLGFDK VFMYLSDSRC SGFNDRDNRD WVSVVTPARD GPCGTVLTRN ETHA TYSNT LYLADEIIIR DLNIKINFAC SYPLDMKVSL KTALQPMVSA LNIRVGGTGM FTVRMALFQT PSYTQPYQGS SVTLS TEAF LYVGTMLDGG DLSRFALLMT NCYATPSSNA TDPLKYFIIQ DRCPHTRDST IQVVENGESS QGRFSVQMFR FAGNYD LVY LHCEVYLCDT MNEKCKPTCS GTRFRSGSVI DQSRVLNLGP ITRKGVQATV SRAFSSLGLL KVWLPLLLSA TLTLTFQ UniProtKB: Uromodulin |
-分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
| 分子 | 名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 13 / 式: NAG |
|---|---|
| 分子量 | 理論値: 221.208 Da |
| Chemical component information | ![]() ChemComp-NAG: |
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | filament |
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試料調製
| 緩衝液 | pH: 7.4 |
|---|---|
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | TFS KRIOS |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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Homo sapiens (ヒト)
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解析
FIELD EMISSION GUN
