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万見
- EMDB-49406: CHD1-nucleosome complex (anchored state) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49406
タイトルCHD1-nucleosome complex (anchored state)
マップデータdeepEMhancer sharpened map
試料
  • 複合体: CHD1-nucleosome complex
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • DNA: DNA (158-MER)
    • DNA: DNA (158-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1
  • リガンド: ARGININE
キーワードchromatin / remodeler / genome organization / nuclear protein / nuclear protein-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleosome organization / ATP-dependent chromatin remodeler activity / histone H3K4me3 reader activity / host-mediated activation of viral transcription / nuclear chromosome / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of chromatin / heterochromatin formation / nucleosome ...nucleosome organization / ATP-dependent chromatin remodeler activity / histone H3K4me3 reader activity / host-mediated activation of viral transcription / nuclear chromosome / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of chromatin / heterochromatin formation / nucleosome / nucleosome assembly / histone binding / Estrogen-dependent gene expression / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / chromatin / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CDH1/2, SANT-Helical linker 1 / CDH1/2 SANT-Helical linker 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / : / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / ATP-dependent helicase CHD1-2/hrp3 HTH domain / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain ...CDH1/2, SANT-Helical linker 1 / CDH1/2 SANT-Helical linker 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / : / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / ATP-dependent helicase CHD1-2/hrp3 HTH domain / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1 / Histone H2B 1.1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者James AM / Farnung L
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)ES036404 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2025
タイトル: Structural basis of human CHD1 nucleosome recruitment and pausing.
著者: Allison M James / Lucas Farnung /
要旨: Chromatin remodelers regulate gene expression and genome maintenance by controlling nucleosome positioning, but the structural basis for their regulated and directional activity remains poorly ...Chromatin remodelers regulate gene expression and genome maintenance by controlling nucleosome positioning, but the structural basis for their regulated and directional activity remains poorly understood. Here, we present three cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of human chromodomain helicase DNA-binding protein 1 (CHD1) bound to nucleosomes that reveal previously unobserved recruitment and regulatory states. We identify a structural element, termed the "anchor element," that connects the CHD1 ATPase motor to the nucleosome entry-side acidic patch. The anchor element coordinates with other regulatory modules, including the gating element, which undergoes a conformational switch critical for remodeling. Our structures demonstrate how the DNA-binding region of CHD1 binds entry- and exit-side DNA during remodeling to achieve directional sliding. The observed structural elements are conserved across chromatin remodelers, suggesting a unified mechanism for nucleosome recognition and remodeling. Our findings show how chromatin remodelers couple nucleosome recruitment to regulated DNA translocation, providing a framework for understanding chromatin remodeler mechanisms beyond DNA translocation.
履歴
登録2025年2月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月7日-
マップ公開2025年5月7日-
更新2025年5月28日-
現状2025年5月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49406.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49406.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈deepEMhancer sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 300 pix.
= 249. Å		0.83 Å/pix.
x 300 pix.
= 249. Å		0.83 Å/pix.
x 300 pix.
= 249. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0257
最小 - 最大-0.023471601 - 1.9544252
平均 (標準偏差)0.0025735158 (±0.0355231)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 249.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_49406_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: unsharpened map

ファイルemd_49406_additional_1.map
注釈unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_49406_half_map_1.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_49406_half_map_2.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CHD1-nucleosome complex

全体名称: CHD1-nucleosome complex
要素
  • 複合体: CHD1-nucleosome complex
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • DNA: DNA (158-MER)
    • DNA: DNA (158-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1
  • リガンド: ARGININE

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超分子 #1: CHD1-nucleosome complex

超分子名称: CHD1-nucleosome complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 400 KDa

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分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: C110A / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.463181 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MART(ML3)QTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIA QDF KTDLRFQSSA VMALQEASEA YLVALFEDTN LAAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

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分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #3: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 14.109436 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK TRAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAVR NDEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQSVLLPK KTESSKSAKS K

UniProtKB: Histone H2A

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分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.655948 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MAKSAPAPKK GSKKAVTKTQ KKDGKKRRKT RKESYAIYVY KVLKQVHPDT GISSKAMSIM NSFVNDVFER IAGEASRLAH YNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTKY TSAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

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分子 #7: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1

分子名称: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 151.787688 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: SNANGHSDEE SVRNSSGESS QSDDDSGSAS GSGSGSSSGS SSDGSSSQSG SSDSDSGSES GSQSESESDT SRENKVQAKP PKVDGAEFW KSSPSILAVQ RSAILKKQQQ QQQQQQHQAS SNSGSEEDSS SSEDSDDSSS EVKRKKHKDE DWQMSGSGSP S QSGSDSES ...文字列:
SNANGHSDEE SVRNSSGESS QSDDDSGSAS GSGSGSSSGS SSDGSSSQSG SSDSDSGSES GSQSESESDT SRENKVQAKP PKVDGAEFW KSSPSILAVQ RSAILKKQQQ QQQQQQHQAS SNSGSEEDSS SSEDSDDSSS EVKRKKHKDE DWQMSGSGSP S QSGSDSES EEEREKSSCD ETESDYEPKN KVKSRKPQNR SKSKNGKKIL GQKKRQIDSS EEDDDEEDYD NDKRSSRRQA TV NVSYKED EEMKTDSDDL LEVCGEDVPQ PEEEEFETIE RFMDCRIGRK GATGATTTIY AVEADGDPNA GFEKNKEPGE IQY LIKWKG WSHIHNTWET EETLKQQNVR GMKKLDNYKK KDQETKRWLK NASPEDVEYY NCQQELTDDL HKQYQIVERI IAHS NQKSA AGYPDYYCKW QGLPYSECSW EDGALISKKF QACIDEYFSR NQSKTTPFKD CKVLKQRPRF VALKKQPSYI GGHEG LELR DYQLNGLNWL AHSWCKGNSC ILADEMGLGK TIQTISFLNY LFHEHQLYGP FLLVVPLSTL TSWQREIQTW ASQMNA VVY LGDINSRNMI RTHEWTHHQT KRLKFNILLT TYEILLKDKA FLGGLNWAFI GVDEAHRLKN DDSLLYKTLI DFKSNHR LL ITGTPLQNSL KELWSLLHFI MPEKFSSWED FEEEHGKGRE YGYASLHKEL EPFLLRRVKK DVEKSLPAKV EQILRMEM S ALQKQYYKWI LTRNYKALSK GSKGSTSGFL NIMMELKKCC NHCYLIKPPD NNEFYNKQEA LQHLIRSSGK LILLDKLLI RLRERGNRVL IFSQMVRMLD ILAEYLKYRQ FPFQRLDGSI KGELRKQALD HFNAEGSEDF CFLLSTRAGG LGINLASADT VVIFDSDWN PQNDLQAQAR AHRIGQKKQV NIYRLVTKGS VEEDILERAK KKMVLDHLVI QRMDTTGKTV LHTGSAPSSS T PFNKEELS AILKFGAEEL FKEPEGEEQE PQEMDIDEIL KRAETHENEP GPLTVGDELL SQFKVANFSN MDEDDIELEP ER NSKNWEE IIPEDQRRRL EEEERQKELE EIYMLPRMRN CAKQISFNGS EGRRSRSRRY SGSDSDSISE GKRPKKRGRP RTI PRENIK GFSDAEIRRF IKSYKKFGGP LERLDAIARD AELVDKSETD LRRLGELVHN GCIKALKDSS SGTERTGGRL GKVK GPTFR ISGVQVNAKL VISHEEELIP LHKSIPSDPE ERKQYTIPCH TKAAHFDIDW GKEDDSNLLI GIYEYGYGSW EMIKM DPDL SLTHKILPDD PDKKPQAKQL QTRADYLIKL LSRDLAKKEA LSGAG

UniProtKB: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1

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分子 #5: DNA (158-MER)

分子名称: DNA (158-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 63.146293 KDa
配列文字列: (DA)(DA)(DC)(DT)(DA)(DA)(DA)(DG)(DC)(DT) (DT)(DA)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DA)(DA)(DT)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DC) (DC)(DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG) ...文字列:
(DA)(DA)(DC)(DT)(DA)(DA)(DA)(DG)(DC)(DT) (DT)(DA)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DA)(DA)(DT)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DC) (DC)(DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG) (DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT) (DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT) (DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT) (DA)(DG)(DC) (DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC)(DG) (DC)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA) (DC)(DC)(DG)(DC) (DC)(DA)(DA)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC) (DT)(DA)(DG) (DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA) (DG)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT)(DC) (DG)(DA)(DT)(DA)(DG)(DG)(DC)(DA) (DC) (DT)(DG)(DA)(DT)(DT)(DG)(DA)(DT)(DT)(DA) (DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DA)(DA)(DT)(DA) (DA)(DC)(DA)(DG)(DG)

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分子 #6: DNA (158-MER)

分子名称: DNA (158-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 63.434418 KDa
配列文字列: (DC)(DC)(DT)(DG)(DT)(DT)(DA)(DT)(DT)(DC) (DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC) (DT)(DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC) ...文字列:
(DC)(DC)(DT)(DG)(DT)(DT)(DA)(DT)(DT)(DC) (DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC) (DT)(DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA) (DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA) (DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DT) (DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG) (DT)(DG)(DC)(DT)(DA)(DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC) (DG)(DA)(DC) (DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG) (DC)(DA) (DC)(DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DC)(DT) (DG)(DA)(DT)(DG)(DG)(DC)(DT)(DG) (DG) (DA)(DA)(DT)(DT)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DA) (DT)(DC)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DT)(DT) (DT)(DA)(DG)(DT)(DT)

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分子 #8: ARGININE

分子名称: ARGININE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: ARG
分子量理論値: 175.209 Da
Chemical component information

ChemComp-ARG:
ARGININE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 54.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 67512
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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