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- EMDB-48505: Cryo-EM structure of p47 bound to VCP N-domain (with D1 domain) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48505
タイトルCryo-EM structure of p47 bound to VCP N-domain (with D1 domain)
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of valosin containing protein (VCP)/p97 bound to valosin containing protein interacting protein 1 (VCPIP1) and p47
    • 複合体: Valosin containing protein (VCP)
      • タンパク質・ペプチド: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
    • 複合体: p47
      • タンパク質・ペプチド: NSFL1 cofactor p47
キーワードdouble-ring hexameric complex / valosin containing protein / ATPase / VCP / mammalian / p97 / p47 / adapter / SHP / UBX / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein localization to centrosome / positive regulation of mitotic centrosome separation / nuclear membrane reassembly / : / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / BAT3 complex binding / cellular response to arsenite ion ...negative regulation of protein localization to centrosome / positive regulation of mitotic centrosome separation / nuclear membrane reassembly / : / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / BAT3 complex binding / cellular response to arsenite ion / protein-DNA covalent cross-linking repair / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / cytoplasm protein quality control / positive regulation of oxidative phosphorylation / : / Golgi stack / aggresome assembly / deubiquitinase activator activity / ubiquitin-modified protein reader activity / mitotic spindle disassembly / regulation of protein localization to chromatin / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / cellular response to misfolded protein / negative regulation of protein localization to chromatin / positive regulation of mitochondrial membrane potential / vesicle-fusing ATPase / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / regulation of aerobic respiration / retrograde protein transport, ER to cytosol / stress granule disassembly / ATPase complex / regulation of synapse organization / ubiquitin-specific protease binding / Golgi organization / MHC class I protein binding / positive regulation of ATP biosynthetic process / ubiquitin-like protein ligase binding / establishment of mitotic spindle orientation / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome assembly / autophagosome maturation / negative regulation of hippo signaling / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / HSF1 activation / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / ATP metabolic process / proteasomal protein catabolic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Protein methylation / Attachment and Entry / ERAD pathway / lipid droplet / proteasome complex / viral genome replication / Josephin domain DUBs / ubiquitin binding / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / negative regulation of smoothened signaling pathway / macroautophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / Hh mutants are degraded by ERAD / establishment of protein localization / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / Translesion Synthesis by POLH / ADP binding / ABC-family proteins mediated transport / autophagy / cytoplasmic stress granule / Aggrephagy / positive regulation of protein catabolic process / azurophil granule lumen / KEAP1-NFE2L2 pathway / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / site of double-strand break / chromosome / Neddylation / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / secretory granule lumen / protein phosphatase binding / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / membrane fusion / Attachment and Entry / protein ubiquitination / ciliary basal body / protein domain specific binding / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding
類似検索 - 分子機能
SEP domain / NSFL1 cofactor p47, SEP domain superfamily / SEP domain / SEP domain profile. / Domain present in Saccharomyces cerevisiae Shp1, Drosophila melanogaster eyes closed gene (eyc), and vertebrate p47. / Domain present in ubiquitin-regulatory proteins / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / UBA-like domain ...SEP domain / NSFL1 cofactor p47, SEP domain superfamily / SEP domain / SEP domain profile. / Domain present in Saccharomyces cerevisiae Shp1, Drosophila melanogaster eyes closed gene (eyc), and vertebrate p47. / Domain present in ubiquitin-regulatory proteins / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / UBA-like domain / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / : / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / UBA-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ubiquitin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / NSFL1 cofactor p47
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Shah B / Hunkeler M / Buhrlage SJ / Fischer EF
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA262188 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA233800 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)5F31 CA281197 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis of VCP-VCPIP1-p47 ternary complex in Golgi maintenance.
著者: Binita Shah / Moritz Hunkeler / Ariana Bratt / Hong Yue / Isabella Jaen Maisonet / Eric S Fischer / Sara J Buhrlage /
要旨: VCP/p97 regulates a wide range of cellular processes, including post-mitotic Golgi reassembly. In this context, VCP is assisted by p47, an adapter protein, and VCPIP1, a deubiquitylase (DUB). ...VCP/p97 regulates a wide range of cellular processes, including post-mitotic Golgi reassembly. In this context, VCP is assisted by p47, an adapter protein, and VCPIP1, a deubiquitylase (DUB). However, how they organize into a functional ternary complex to promote Golgi assembly remains unknown. Here, we use cryo-EM to characterize both VCP-VCPIP1 and VCP-VCPIP1-p47 complexes. We show that VCPIP1 engages VCP through two interfaces: one involving the N-domain of VCP and the UBX domain of VCPIP1, and the other involving the VCP D2 domains and a region of VCPIP1 we refer to as VCPID. The p47 UBX domain competitively binds to the VCP N-domain, while not affecting VCPID binding. We show that VCPID is critical for VCP-mediated enhancement of DUB activity and proper Golgi assembly. The ternary structure along with biochemical and cellular data provides new insights into the complex interplay of VCP with its co-factors.
履歴
登録2024年12月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月15日-
マップ公開2025年10月15日-
更新2025年10月15日-
現状2025年10月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_48505.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48505.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.96 Å/pix.
x 180 pix.
= 353.28 Å		1.96 Å/pix.
x 180 pix.
= 353.28 Å		1.96 Å/pix.
x 180 pix.
= 353.28 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.96267 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.187
最小 - 最大-0.6068542 - 1.0354465
平均 (標準偏差)-0.0011220628 (±0.024708107)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 353.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_48505_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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マスク #2

ファイルemd_48505_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_48505_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map B

ファイルemd_48505_half_map_1.map
注釈Half-map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map A

ファイルemd_48505_half_map_2.map
注釈Half-map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of valosin containing protein (VCP)/p97 bound to valosin ...

全体名称: Complex of valosin containing protein (VCP)/p97 bound to valosin containing protein interacting protein 1 (VCPIP1) and p47
要素
  • 複合体: Complex of valosin containing protein (VCP)/p97 bound to valosin containing protein interacting protein 1 (VCPIP1) and p47
    • 複合体: Valosin containing protein (VCP)
      • タンパク質・ペプチド: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
    • 複合体: p47
      • タンパク質・ペプチド: NSFL1 cofactor p47

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超分子 #1: Complex of valosin containing protein (VCP)/p97 bound to valosin ...

超分子名称: Complex of valosin containing protein (VCP)/p97 bound to valosin containing protein interacting protein 1 (VCPIP1) and p47
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Full length valosin containing protein (VCP)/p97 with full length valosin containing protein interacting protein 1 (VCPIP1) and p47
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: Valosin containing protein (VCP)

超分子名称: Valosin containing protein (VCP) / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: p47

超分子名称: p47 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 / 詳細: Adapter of valosin containing protein (VCP)/p97

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分子 #1: NSFL1 cofactor p47

分子名称: NSFL1 cofactor p47 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: N-term His tagged p47 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 43.535906 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MHHHHHHHHH HDLGTENLYF QSMMAAERQE ALREFVAVTG AEEDRARFFL ESAGWDLQIA LASFYEDGGD EDIVTISQAT PSSVSRGTA PSDNRVTSFR DLIHDQDEDE EEEEGQRFYA GGSERSGQQI VGPPRKKSPN ELVDDLFKGA KEHGAVAVER V TKSPGETS ...文字列:
MHHHHHHHHH HDLGTENLYF QSMMAAERQE ALREFVAVTG AEEDRARFFL ESAGWDLQIA LASFYEDGGD EDIVTISQAT PSSVSRGTA PSDNRVTSFR DLIHDQDEDE EEEEGQRFYA GGSERSGQQI VGPPRKKSPN ELVDDLFKGA KEHGAVAVER V TKSPGETS KPRPFAGGGY RLGAAPEEES AYVAGEKRQH SSQDVHVVLK LWKSGFSLDN GELRSYQDPS NAQFLESIRR GE VPAELRR LAHGGQVNLD MEDHRDEDFV KPKGAFKAFT GEGQKLGSTA PQVLSTSSPA QQAENEAKAS SSILIDESEP TTN IQIRLA DGGRLVQKFN HSHRISDIRL FIVDARPAMA ATSFILMTTF PNKELADESQ TLKEANLLNA VIVQRLT

UniProtKB: NSFL1 cofactor p47

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分子 #2: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

分子名称: Transitional endoplasmic reticulum ATPase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: N-term FLAG-tagged VCP / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: vesicle-fusing ATPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 92.022539 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGDYKDDDDK GGGSGGLEVL FQGPGSMASG ADSKGDDLST AILKQKNRPN RLIVDEAINE DNSVVSLSQP KMDELQLFRG DTVLLKGKK RREAVCIVLS DDTCSDEKIR MNRVVRNNLR VRLGDVISIQ PCPDVKYGKR IHVLPIDDTV EGITGNLFEV Y LKPYFLEA ...文字列:
MGDYKDDDDK GGGSGGLEVL FQGPGSMASG ADSKGDDLST AILKQKNRPN RLIVDEAINE DNSVVSLSQP KMDELQLFRG DTVLLKGKK RREAVCIVLS DDTCSDEKIR MNRVVRNNLR VRLGDVISIQ PCPDVKYGKR IHVLPIDDTV EGITGNLFEV Y LKPYFLEA YRPIRKGDIF LVRGGMRAVE FKVVETDPSP YCIVAPDTVI HCEGEPIKRE DEEESLNEVG YDDIGGCRKQ LA QIKEMVE LPLRHPALFK AIGVKPPRGI LLYGPPGTGK TLIARAVANE TGAFFFLING PEIMSKLAGE SESNLRKAFE EAE KNAPAI IFIDELDAIA PKREKTHGEV ERRIVSQLLT LMDGLKQRAH VIVMAATNRP NSIDPALRRF GRFDREVDIG IPDA TGRLE ILQIHTKNMK LADDVDLEQV ANETHGHVGA DLAALCSEAA LQAIRKKMDL IDLEDETIDA EVMNSLAVTM DDFRW ALSQ SNPSALRETV VEVPQVTWED IGGLEDVKRE LQELVQYPVE HPDKFLKFGM TPSKGVLFYG PPGCGKTLLA KAIANE CQA NFISIKGPEL LTMWFGESEA NVREIFDKAR QAAPCVLFFD ELDSIAKARG GNIGDGGGAA DRVINQILTE MDGMSTK KN VFIIGATNRP DIIDPAILRP GRLDQLIYIP LPDEKSRVAI LKANLRKSPV AKDVDLEFLA KMTNGFSGAD LTEICQRA C KLAIRESIES EIRRERERQT NPSAMEVEED DPVPEIRRDH FEEAMRFARR SVSDNDIRKY EMFAQTLQQS RGFGSFRFP SGNQGGAGPS QGSGGGTGGS VYTEDNDDDL YG

UniProtKB: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称式
30.0 mMHEPES
150.0 mMsodium chlorideNaCl
3.0 mMTCEP
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.039 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 283.15 K / 装置: LEICA EM GP
詳細Final concentration of 0.2 mM CHAPSO

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12261 / 平均露光時間: 2.87 sec. / 平均電子線量: 49.22 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2003371
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.60) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.0) / 使用した粒子像数: 54855
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.60)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5ftk


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-9mpu:
Cryo-EM structure of p47 bound to VCP N-domain (with D1 domain)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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