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万見
- EMDB-48243: F-actin-Talin(R13-DD) complex, single-decorated -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48243
タイトルF-actin-Talin(R13-DD) complex, single-decorated
マップデータcryoEM map from PostProcess
試料
  • 複合体: F-actin-Talin(R13-DD) complex
    • 複合体: Talin(R13-DD)
      • タンパク質・ペプチド: Talin(R13-DD)
    • 複合体: F-actin
      • タンパク質・ペプチド: F-actin (ACTA1)
キーワードactin / talin / focal adhesion / tension sensor / ABS3 / single particle / CELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / MAP2K and MAPK activation / LIM domain binding / Smooth Muscle Contraction / Platelet degranulation / cortical microtubule organization / vinculin binding ...GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / MAP2K and MAPK activation / LIM domain binding / Smooth Muscle Contraction / Platelet degranulation / cortical microtubule organization / vinculin binding / integrin activation / cell-substrate junction assembly / cortical actin cytoskeleton organization / cytoskeletal motor activator activity / phosphatidylserine binding / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / stress fiber / skeletal muscle fiber development / titin binding / ruffle / actin filament polymerization / phosphatidylinositol binding / integrin-mediated signaling pathway / adherens junction / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / ruffle membrane / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / integrin binding / lamellipodium / cell body / cytoskeleton / hydrolase activity / cell adhesion / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / cell surface / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / : / : / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / Talin, R4 domain / Talin 1-like, rod segment domain ...Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / : / : / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / Talin, R4 domain / Talin 1-like, rod segment domain / Talin, N-terminal F0 domain / : / N-terminal or F0 domain of Talin-head FERM / Talin IBS2B domain / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / Phosphotyrosine-binding domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Talin-1 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.06 Å
データ登録者Biertumpfel C / Yamada Y / Mizuno N
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Biochemical and structural bases for talin ABSs-F-actin interactions.
著者: Christian Biertümpfel / Yurika Yamada / Victor Vasquez-Montes / Thien Van Truong / A King Cada / Naoko Mizuno /
要旨: Focal adhesions (FAs) are large intracellular macromolecular assemblies that play a critical role in cell polarization and migration. Talin serves as a direct connection between integrin receptor and ...Focal adhesions (FAs) are large intracellular macromolecular assemblies that play a critical role in cell polarization and migration. Talin serves as a direct connection between integrin receptor and actomyosin cytoskeleton within FAs. Talin contains three actin-binding sites (ABS1-3) that engage discreetly during the development of FAs, thus acting as a critical player in FA initiation and maturation. However, the molecular basis of the ABS-F-actin interactions remains unknown. Here, we explore interactions of ABSs with F-actin to understand the multivalent behavior of talin. Particularly, the cryo-EM structure of the F-actin-ABS3 complex at 2.9 Å shows ABS3 spanning through two actin monomers along the filament axis, each occupied by the R13 rod subdomain and the DD domain. The dimerization of ABS3 occurs through the DD domain where both protomers interact on the actin surface, and the dimerization of talin to the actin surface is necessary for the engagement to F-actin. The R13 helical bundle is distorted upon binding to F-actin and releases the H1 helix from the rest of the bundle. This phenomenon has also been observed with other tension-sensing proteins like vinculin and α-catenin, highlighting that unfolding is relevant for its force sensing activity. On the contrary, ABS2 (R4R8 subdomains), which is thought to be critical for the maintenance of mature FAs, had multiple F-actin-binding regions within ABS2 and the binding likely occurred by these subdomains running through the surface of F-actin, thus strengthening the interactions upon the maturation of FAs.
履歴
登録2024年12月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月12日-
マップ公開2025年2月12日-
更新2025年2月12日-
現状2025年2月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_48243.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48243.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈cryoEM map from PostProcess
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 265.6 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 265.6 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 265.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.012
最小 - 最大-0.029986868 - 0.07484385
平均 (標準偏差)0.0003511056 (±0.0025073027)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 265.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_48243_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: cryoEM map from Refine3D

ファイルemd_48243_additional_1.map
注釈cryoEM map from Refine3D
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map1 from Refine3D

ファイルemd_48243_half_map_1.map
注釈half map1 from Refine3D
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map2 from Refine3D

ファイルemd_48243_half_map_2.map
注釈half map2 from Refine3D
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : F-actin-Talin(R13-DD) complex

全体名称: F-actin-Talin(R13-DD) complex
要素
  • 複合体: F-actin-Talin(R13-DD) complex
    • 複合体: Talin(R13-DD)
      • タンパク質・ペプチド: Talin(R13-DD)
    • 複合体: F-actin
      • タンパク質・ペプチド: F-actin (ACTA1)

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超分子 #1: F-actin-Talin(R13-DD) complex

超分子名称: F-actin-Talin(R13-DD) complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Talin(R13-DD) mixed with polymerized F-actin

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超分子 #2: Talin(R13-DD)

超分子名称: Talin(R13-DD) / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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超分子 #3: F-actin

超分子名称: F-actin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

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分子 #1: F-actin (ACTA1)

分子名称: F-actin (ACTA1) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
配列文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GIITNWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPTLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNVP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVLDSGDGVT ...文字列:
DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GIITNWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPTLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNVP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVLDSGDGVT HNVPIYEGYA LPHAIMRLDL AGRDLTDYLM KILTERGYSF VTTAEREIVR DIKEKLCYVA LDFENEMATA ASSSSLEKSY ELPDGQVITI GNERFRCPET LFQPSFIGME SAGIHETTYN SIMKCDIDIR KDLYANNVMS GGTTMYPGIA DRMQKEITAL APSTMKIKII APPERKYSVW IGGSILASLS TFQQMWITKQ EYDEAGPSIV HRKCF

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #2: Talin(R13-DD)

分子名称: Talin(R13-DD) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: Talin(R13-DD), C-terminal fragment / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GPDSMPTVIA ENELLGAAAA IEAAAKKLEQ LKPRAKPKEA DESLNFEEQI LEAAKSIAAA TSALVKAASA AQRELVAQGK VGAIPANALD DGQWSQGLIS AARMVAAATN NLCEAANAAV QGHASQEKLI SSAKQVAAST AQLLVACKVK ADQDSEAMKR LQAAGNAVKR ...文字列:
GPDSMPTVIA ENELLGAAAA IEAAAKKLEQ LKPRAKPKEA DESLNFEEQI LEAAKSIAAA TSALVKAASA AQRELVAQGK VGAIPANALD DGQWSQGLIS AARMVAAATN NLCEAANAAV QGHASQEKLI SSAKQVAAST AQLLVACKVK ADQDSEAMKR LQAAGNAVKR ASDNLVKAAQ KAAAFEDQEN ETVVVKEKMV GGIAQIIAAQ EEMLRKEREL EEARKKLAQI RQQQYKFLPS ELRDEH

UniProtKB: Talin-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
75.0 mMKClKCl
1.0 mMMgCl2MgCl2
1.0 mM[-CH2OCH2CH2N(CH2CO2H)2]2EGTA
1.0 mMHSCH2CH(OH)CH(OH)CH2SHDTT

詳細: pH 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 35.0 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: 3.0 ul sample, blotted for 5 s from both sides with filter paper Whatman No.1.
詳細G-actin was polymerized for 60 min at RT. 90 uM talin fragments were then incubated with 10 uM F-actin for 30 min at RT and ultra-centrifuged at 100,000 x g for 20 minutes at RT

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6767 / 平均露光時間: 6.6 sec. / 平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.6 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.66 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.06 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.4) / 使用した粒子像数: 160685
Segment selection選択した数: 2280210 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.4)
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5jlf

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

8a2t

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2jsw

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2qdq

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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