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- EMDB-48106: Lgl2 bound to the aPKCiota-Par6a complex in its nucleotide-free form. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48106
タイトルLgl2 bound to the aPKCiota-Par6a complex in its nucleotide-free form.
マップデータ
試料
  • 複合体: A ternary complex of Lgl2 with aPKC iota and Par6A (nucleotide-free)
    • タンパク質・ペプチド: Lethal Giant Larvae homolog 2 (Lgl2)
    • タンパク質・ペプチド: Atypical protein kinase C (aPKC) iota
    • タンパク質・ペプチド: Partitioning defective 6 homolog alpha (Par6A)
キーワードCell Polarity / Kinase / Complex. / LIPID BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of spindle orientation / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / Golgi vesicle budding / PAR polarity complex / Tight junction interactions / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / protein kinase C / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / establishment of apical/basal cell polarity ...establishment of spindle orientation / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / Golgi vesicle budding / PAR polarity complex / Tight junction interactions / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / protein kinase C / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / establishment of apical/basal cell polarity / L-leucine transport / negative regulation of glial cell apoptotic process / regulation of Notch signaling pathway / eye photoreceptor cell development / myosin II binding / Schmidt-Lanterman incisure / Golgi to plasma membrane transport / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / cellular response to chemical stress / membrane organization / cell-cell junction organization / tight junction / protein targeting to membrane / cortical actin cytoskeleton organization / cortical actin cytoskeleton / positive regulation of Notch signaling pathway / establishment of cell polarity / cell leading edge / exocytosis / brush border / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / bicellular tight junction / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / intercellular bridge / vesicle-mediated transport / positive regulation of glial cell proliferation / cytoskeleton organization / response to interleukin-1 / p75NTR recruits signalling complexes / secretion / GTPase activator activity / actin filament organization / protein localization to plasma membrane / positive regulation of D-glucose import / PDZ domain binding / adherens junction / positive regulation of protein localization to plasma membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / positive regulation of neuron projection development / phospholipid binding / Pre-NOTCH Transcription and Translation / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / cell migration / microtubule cytoskeleton / negative regulation of neuron apoptotic process / protein kinase activity / endosome / intracellular signal transduction / cilium / protein phosphorylation / apical plasma membrane / Golgi membrane / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lethal(2) giant larvae protein / Lethal giant larvae homologue 2 / LLGL2 / Atypical protein kinase C iota type, catalytic domain / Protein kinase C / Protein kinase C, PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : ...Lethal(2) giant larvae protein / Lethal giant larvae homologue 2 / LLGL2 / Atypical protein kinase C iota type, catalytic domain / Protein kinase C / Protein kinase C, PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / WD40 repeats / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein kinase C iota type / LLGL scribble cell polarity complex component 2 / Isoform 2 of Partitioning defective 6 homolog alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.05 Å
データ登録者Almagor L / Weis WI
資金援助1件
OrganizationGrant number
Not funded
引用ジャーナル: Commun Biol / : 2025
タイトル: Polarity protein Par6 facilitates the processive phosphorylation of Lgl via a dynamic interaction with aPKC
著者: Almagor L / Weis WI
履歴
登録2024年11月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月2日-
マップ公開2025年7月2日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48106.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

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その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.56 Å/pix.
x 512 pix.
= 284.416 Å
0.56 Å/pix.
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表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.5555 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.04
最小 - 最大-0.1537727 - 0.24698307
平均 (標準偏差)-0.000067120265 (±0.0059106736)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 284.416 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_48106_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_48106_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : A ternary complex of Lgl2 with aPKC iota and Par6A (nucleotide-free)

全体名称: A ternary complex of Lgl2 with aPKC iota and Par6A (nucleotide-free)
要素
  • 複合体: A ternary complex of Lgl2 with aPKC iota and Par6A (nucleotide-free)
    • タンパク質・ペプチド: Lethal Giant Larvae homolog 2 (Lgl2)
    • タンパク質・ペプチド: Atypical protein kinase C (aPKC) iota
    • タンパク質・ペプチド: Partitioning defective 6 homolog alpha (Par6A)

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超分子 #1: A ternary complex of Lgl2 with aPKC iota and Par6A (nucleotide-free)

超分子名称: A ternary complex of Lgl2 with aPKC iota and Par6A (nucleotide-free)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 216.9931 KDa

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分子 #1: Lethal Giant Larvae homolog 2 (Lgl2)

分子名称: Lethal Giant Larvae homolog 2 (Lgl2) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MRERLKRDLF QFNKTVEHGF PHQPSALGYS PSLRILAIGT RSGAIKLYGA PGVEFMGLHQ ENNAVTQIHL LPGQCQLVTL LDDNSLHLWS L KVKGGASE LQEDESFTLR GPPGAAPSAT QITVVLPHSS CELLYLGTES GNVFVVQLPA FRALEDRTIS SDAVLQRLPE ...文字列:
MRERLKRDLF QFNKTVEHGF PHQPSALGYS PSLRILAIGT RSGAIKLYGA PGVEFMGLHQ ENNAVTQIHL LPGQCQLVTL LDDNSLHLWS L KVKGGASE LQEDESFTLR GPPGAAPSAT QITVVLPHSS CELLYLGTES GNVFVVQLPA FRALEDRTIS SDAVLQRLPE EARHRRVFEM VE ALQEHPR DPNQILIGYS RGLVVIWDLQ GSRVLYHFLS SQQLENIWWQ RDGRLLVSCH SDGSYCQWPV SSEAQQPEPL RSLVPYGPFP CKA ITRILW LTTRQGLPFT IFQGGMPRAS YGDRHCISVI HDGQQTAFDF TSRVIGFTVL TEADPAATFD DPYALVVLAE EELVVIDLQT AGWP PVQLP YLASLHCSAI TCSHHVSNIP LKLWERIIAA GSRQNAHFST MEWPIDGGTS LTPAPPQRDL LLTGHEDGTV RFWDASGVCL RLLYK LSTV RVFLTDTDPN ENFSAQGEDE WPPLRKVGSF DPYSDDPRLG IQKIFLCKYS GYLAVAGTAG QVLVLELNDE AAEQAVEQVE ADLLQD QEG YRWKGHERLA ARSGPVRFEP GFQPFVLVQC QPPAVVTSLA LHSEWRLVAF GTSHGFGLFD HQQRRQVFVK CTLHPSDQLA LEGPLSR VK SLKKSLRQSF RRMRRSRVSS RKRHPAGPPG EAQEGSAKAE RPGLQNMELA PVQRKIEARS AEDSFTGFVR TLYFADTYLK DSSRHCPS L WAGTNGGTIY AFSLRVPPAE RRMDEPVRAE QAKEIQLMHR APVVGILVLD GHSVPLPEPL EVAHDLSKSP DMQGSHQLLV VSEEQFKVF TLPKVSAKLK LKLTALEGSR VRRVSVAHFG SRRAEDYGEH HLAVLTNLGD IQVVSLPLLK PQVRYSCIRR EDVSGIASCV FTKYGQGFYL ISPSEFERF SLSTKWLVEP RCLVDSAETK NHRPGNGAGP KKAPSRARNS GTQSDGEEKQ PGLVMEREFT TASHHHHHHG ENLYFQ

UniProtKB: LLGL scribble cell polarity complex component 2

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分子 #2: Atypical protein kinase C (aPKC) iota

分子名称: Atypical protein kinase C (aPKC) iota / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein kinase C
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MPTQRDSSTM SHTVAGGGSG DHSHQVRVKA YYRGDIMITH FEPSISFEGL CNEVRDMCSF DNEQLFTMKW IDEEGDPCTV SSQLELEEAF RLYELNKDSE LLIHVFPCVP ERPGMPCPGE DKSIYRRGAR RWRKLYCANG HTFQAKRFNR RAHCAICTDR IWGLGRQGYK ...文字列:
MPTQRDSSTM SHTVAGGGSG DHSHQVRVKA YYRGDIMITH FEPSISFEGL CNEVRDMCSF DNEQLFTMKW IDEEGDPCTV SSQLELEEAF RLYELNKDSE LLIHVFPCVP ERPGMPCPGE DKSIYRRGAR RWRKLYCANG HTFQAKRFNR RAHCAICTDR IWGLGRQGYK CINCKLLVHK KCHKLVTIEC GRHSLPQEPV MPMDQSSMHS DHAQTVIPYN PSSHESLDQV GEEKEAMNTR ESGKASSSLG LQDFDLLRVI GRGSYAKVLL VRLKKTDRIY AMKVVKKELV NDDEDIDWVQ TEKHVFEQAS NHPFLVGLHS CFQTESRLFF VIEYVNGGDL MFHMQRQRKL PEEHARFYSA EISLALNYLH ERGIIYRDLK LDNVLLDSEG HIKLTDYGMC KEGLRPGDTT S(TPO)FCGTPNYI APEILRGEDY GFSVDWWALG VLMFEMMAGR SPFDIVGSSD NPDQNTEDYL FQVILEKQIR IPRSLSVKAA SVLKSFLNKD PKERLGCHPQ TGFADIQGHP FFRNVDWDMM EQKQVVPPFK PNISGEFGLD NFDSQFTNEP VQL(TPO)PDDDDI VRKIDQSEFE GFEYINPLLM SAEECV

UniProtKB: Protein kinase C iota type

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分子 #3: Partitioning defective 6 homolog alpha (Par6A)

分子名称: Partitioning defective 6 homolog alpha (Par6A) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MARPQRTPAR SPDSIVEVKS KFDAEFRRFA LPRASVSGFQ EFSRLLRAVH QIPGLDVLLG YTDAHGDLLP LTNDDSLHRA LASGPPPLRL LVQKREADSS GLAFASNSLQ RRKKGLLLRP VAPLRTRPPL LISLPQDFRQ VSSVIDVDLL PETHRRVRLH KHGSDRPLGF ...文字列:
MARPQRTPAR SPDSIVEVKS KFDAEFRRFA LPRASVSGFQ EFSRLLRAVH QIPGLDVLLG YTDAHGDLLP LTNDDSLHRA LASGPPPLRL LVQKREADSS GLAFASNSLQ RRKKGLLLRP VAPLRTRPPL LISLPQDFRQ VSSVIDVDLL PETHRRVRLH KHGSDRPLGF YIRDGMSVRV APQGLERVPG IFISRLVRGG LAESTGLLAV SDEILEVNGI EVAGKTLDQV TDMMVANSHN LIVTVKPANQ RNNVVRGASG RLTGPPSAGP GPAEPDSDDD SSDLVIENRQ PPSSNGLSQG PPCWDLHPGC RHPGTRSSLP SLDDQEQASS GWGSRIRGDG SGFSLEFTTA SENLYFQ

UniProtKB: Isoform 2 of Partitioning defective 6 homolog alpha

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM Tris 200 mM NaCl 1 mM DTT 0.05% n-octyl-beta-D-glucoside
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
詳細Data collected at 40 degrees tilt
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 65.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 2.9 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.1 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.9 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.1 µm / 倍率(公称値): 81000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio reconstruction by cryoSPARC
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.05 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 95801
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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