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- EMDB-47933: CryoEM map of the mLST8-Rag-Ragultor subcomplex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47933
タイトルCryoEM map of the mLST8-Rag-Ragultor subcomplex
マップデータ
試料
  • 複合体: mLST8-Rag-Ragultor subcomplex
    • タンパク質・ペプチド: x 8種
  • リガンド: x 3種
キーワードmTORC1 / cell growth / singaling protein / membrane / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cholesterol import / positive regulation of protein localization to lysosome / regulation of cell-substrate junction organization / regulation of cholesterol efflux / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex / protein localization to cell junction / positive regulation of pentose-phosphate shunt / TORC2 signaling ...regulation of cholesterol import / positive regulation of protein localization to lysosome / regulation of cell-substrate junction organization / regulation of cholesterol efflux / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex / protein localization to cell junction / positive regulation of pentose-phosphate shunt / TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of TORC1 signaling / TORC1 complex / protein localization to lysosome / regulation of TOR signaling / MTOR signalling / fibroblast migration / lysosome localization / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / endosome organization / Amino acids regulate mTORC1 / TORC1 signaling / serine/threonine protein kinase complex / kinase activator activity / cellular response to osmotic stress / protein localization to membrane / endosomal transport / azurophil granule membrane / lysosome organization / small GTPase-mediated signal transduction / Macroautophagy / regulation of cell size / RHOJ GTPase cycle / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / positive regulation of actin filament polymerization / RHOQ GTPase cycle / TOR signaling / mTORC1-mediated signalling / CDC42 GTPase cycle / tertiary granule membrane / RHOH GTPase cycle / ficolin-1-rich granule membrane / RHOG GTPase cycle / regulation of receptor recycling / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / RAC2 GTPase cycle / HSF1-dependent transactivation / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of TOR signaling / enzyme-substrate adaptor activity / response to amino acid / positive regulation of lipid biosynthetic process / cellular response to nutrient levels / specific granule membrane / protein-membrane adaptor activity / RAC1 GTPase cycle / cytoskeleton organization / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of autophagy / RNA splicing / cellular response to amino acid starvation / viral genome replication / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cholesterol homeostasis / positive regulation of glycolytic process / cellular response to starvation / protein serine/threonine kinase activator activity / Regulation of PTEN gene transcription / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of interleukin-8 production / TP53 Regulates Metabolic Genes / regulation of actin cytoskeleton organization / cellular response to amino acid stimulus / regulation of cell growth / phosphoprotein binding / MAP2K and MAPK activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to virus / GDP binding / late endosome membrane / Regulation of TP53 Degradation / intracellular protein localization / late endosome / glucose homeostasis / PIP3 activates AKT signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / GTPase binding / positive regulation of cell growth / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / protein-macromolecule adaptor activity / cellular response to hypoxia / molecular adaptor activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lysosome / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / endosome membrane / positive regulation of MAPK cascade / intracellular signal transduction / membrane raft
類似検索 - 分子機能
Ragulator complex protein LAMTOR4 / Ragulator complex protein LAMTOR3 / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / LAMTOR1/MEH1 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / RagA/B ...Ragulator complex protein LAMTOR4 / Ragulator complex protein LAMTOR3 / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / LAMTOR1/MEH1 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / RagA/B / RagC/D / Gtr1/RagA G protein / Gtr1/RagA G protein conserved region / Ragulator complex protein LAMTOR2-like / Target of rapamycin complex subunit LST8 / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Ragulator complex protein LAMTOR5 / Ragulator complex protein LAMTOR4 / Ragulator complex protein LAMTOR1 / Ras-related GTP-binding protein A / Target of rapamycin complex subunit LST8 / Ras-related GTP-binding protein C / Ragulator complex protein LAMTOR3 / Ragulator complex protein LAMTOR2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.98 Å
データ登録者Cui Z / Hurley J
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA285366 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Structural basis for mTORC1 activation on the lysosomal membrane.
著者: Zhicheng Cui / Alessandra Esposito / Gennaro Napolitano / Andrea Ballabio / James H Hurley /
要旨: The mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) integrates growth factor (GF) and nutrient signals to stimulate anabolic processes connected to cell growth and inhibit catabolic processes such ...The mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) integrates growth factor (GF) and nutrient signals to stimulate anabolic processes connected to cell growth and inhibit catabolic processes such as autophagy. GF signalling through the tuberous sclerosis complex regulates the lysosomally localized small GTPase RAS homologue enriched in brain (RHEB). Direct binding of RHEB-GTP to the mTOR kinase subunit of mTORC1 allosterically activates the kinase by inducing a large-scale conformational change. Here we reconstituted mTORC1 activation on membranes by RHEB, RAGs and Ragulator. Cryo-electron microscopy showed that RAPTOR and mTOR interact directly with the membrane. Full engagement of the membrane anchors is required for optimal alignment of the catalytic residues in the mTOR kinase active site. Converging signals from GFs and nutrients drive mTORC1 recruitment to and activation on lysosomal membrane in a four-step process, consisting of (1) RAG-Ragulator-driven recruitment to within ~100 Å of the lysosomal membrane; (2) RHEB-driven recruitment to within ~40 Å; (3) RAPTOR-membrane engagement and intermediate enzyme activation; and (4) mTOR-membrane engagement and full enzyme activation. RHEB and membrane engagement combined leads to full catalytic activation and structurally explains GF and nutrient signal integration at the lysosome.
履歴
登録2024年11月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月10日-
マップ公開2025年9月10日-
更新2025年10月1日-
現状2025年10月1日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47933.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47933.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 448 pix.
= 465.92 Å		1.04 Å/pix.
x 448 pix.
= 465.92 Å		1.04 Å/pix.
x 448 pix.
= 465.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.14
最小 - 最大-0.46583465 - 0.7032586
平均 (標準偏差)-0.00015605202 (±0.009931812)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ448448448
Spacing448448448
セルA=B=C: 465.91998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_47933_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_47933_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : mLST8-Rag-Ragultor subcomplex

全体名称: mLST8-Rag-Ragultor subcomplex
要素
  • 複合体: mLST8-Rag-Ragultor subcomplex
    • タンパク質・ペプチド: Ras-related GTP-binding protein A
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR2
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR3
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR5
    • タンパク質・ペプチド: Target of rapamycin complex subunit LST8
    • タンパク質・ペプチド: Ras-related GTP-binding protein C
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR1
    • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR4
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: mLST8-Rag-Ragultor subcomplex

超分子名称: mLST8-Rag-Ragultor subcomplex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Ras-related GTP-binding protein A

分子名称: Ras-related GTP-binding protein A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 36.600195 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MPNTAMKKKV LLMGKSGSGK TSMRSIIFAN YIARDTRRLG ATIDVEHSHV RFLGNLVLNL WDCGGLDTFM ENYFTSQRDN IFRNVEVLI YVFDVESREL EKDMHYYQSC LEAILQNSPD AKIFCLVHKM DLVQEDQRDL IFKEREEDLR RLSRPLECAC F RTSIWDET ...文字列:
MPNTAMKKKV LLMGKSGSGK TSMRSIIFAN YIARDTRRLG ATIDVEHSHV RFLGNLVLNL WDCGGLDTFM ENYFTSQRDN IFRNVEVLI YVFDVESREL EKDMHYYQSC LEAILQNSPD AKIFCLVHKM DLVQEDQRDL IFKEREEDLR RLSRPLECAC F RTSIWDET LYKAWSSIVY QLIPNVQQLE MNLRNFAQII EADEVLLFER ATFLVISHYQ CKEQRDVHRF EKISNIIKQF KL SCSKLAA SFQSMEVRNS NFAAFIDIFT SNTYVMVVMS DPSIPSAATL INIRNARKHF EKLERVDGPK HSLLMR

UniProtKB: Ras-related GTP-binding protein A

+
分子 #2: Ragulator complex protein LAMTOR2

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.51745 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MLRPKALTQV LSQANTGGVQ STLLLNNEGS LLAYSGYGDT DARVTAAIAS NIWAAYDRNG NQAFNEDNLK FILMDCMEGR VAITRVANL LLCMYAKETV GFGMLKAKAQ ALVQYLEEPL TQVAAS

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR2

+
分子 #3: Ragulator complex protein LAMTOR3

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.637678 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MADDLKRFLY KKLPSVEGLH AIVVSDRDGV PVIKVANDNA PEHALRPGFL STFALATDQG SKLGLSKNKS IICYYNTYQV VQFNRLPLV VSFIASSSAN TGLIVSLEKE LAPLFEELRQ VVEVS

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR3

+
分子 #4: Ragulator complex protein LAMTOR5

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.6229 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MEATLEQHLE DTMKNPSIVG VLCTDSQGLN LGCRGTLSDE HAGVISVLAQ QAAKLTSDPT DIPVVCLESD NGNIMIQKHD GITVAVHKM AS

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR5

+
分子 #5: Target of rapamycin complex subunit LST8

分子名称: Target of rapamycin complex subunit LST8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.91009 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MNTSPGTVGS DPVILATAGY DHTVRFWQAH SGICTRTVQH QDSQVNALEV TPDRSMIAAA GYQHIRMYDL NSNNPNPIIS YDGVNKNIA SVGFHEDGRW MYTGGEDCTA RIWDLRSRNL QCQRIFQVNA PINCVCLHPN QAELIVGDQS GAIHIWDLKT D HNEQLIPE ...文字列:
MNTSPGTVGS DPVILATAGY DHTVRFWQAH SGICTRTVQH QDSQVNALEV TPDRSMIAAA GYQHIRMYDL NSNNPNPIIS YDGVNKNIA SVGFHEDGRW MYTGGEDCTA RIWDLRSRNL QCQRIFQVNA PINCVCLHPN QAELIVGDQS GAIHIWDLKT D HNEQLIPE PEVSITSAHI DPDASYMAAV NSTGNCYVWN LTGGIGDEVT QLIPKTKIPA HTRYALQCRF SPDSTLLATC SA DQTCKIW RTSNFSLMTE LSIKSGNPGE SSRGWMWGCA FSGDSQYIVT ASSDNLARLW CVETGEIKRE YGGHQKAVVC LAF NDSVLG

UniProtKB: Target of rapamycin complex subunit LST8

+
分子 #6: Ras-related GTP-binding protein C

分子名称: Ras-related GTP-binding protein C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.298859 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSLQYGAEET PLAGSYGAAD SFPKDFGYGV EEEEEEAAAA GGGVGAGAGG GCGPGGADSS KPRILLMGLR RSGKNSIQKV VFHKMSPNE TLFLESTNKI YKDDISNSSF VNFQIWDFPG QMDFFDPTFD YEMIFRGTGA LIYVIDAQDD YMEALTRLHI T VSKAYKVN ...文字列:
MSLQYGAEET PLAGSYGAAD SFPKDFGYGV EEEEEEAAAA GGGVGAGAGG GCGPGGADSS KPRILLMGLR RSGKNSIQKV VFHKMSPNE TLFLESTNKI YKDDISNSSF VNFQIWDFPG QMDFFDPTFD YEMIFRGTGA LIYVIDAQDD YMEALTRLHI T VSKAYKVN PDMNFEVFIH KVDGLSDDHK IETQRDIHQR ANDDLADAGL EKLHLSFYLT SIYDHSIFEA FSKVVQKLIP QL PTLENLL NIFISNSGIE KAFLFDVVSK IYIATDSSPV DMQSYELCCD MIDVVIDVSC IYGLKEDGSG SAYDKESMAI IKL NNTTVL YLKEVTKFLA LVCILREESF ERKGLIDYNF HCFRKAIHEV FEVGVTSHRS CGHQTSASSL KALTHNGTPR NAI

UniProtKB: Ras-related GTP-binding protein C

+
分子 #7: Ragulator complex protein LAMTOR1

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.762775 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MGCCYSSENE DSDQDREERK LLLDPSSPPT KALNGAEPNY HSLPSARTDE QALLSSILAK TASNIIDVSA ADSQGMEQHE YMDRARQYS TRLAVLSSSL THWKKLPPLP SLTSQPHQVL ASEPIPFSDL QQVSRIAAYA YSALSQIRVD AKEELVVQFG I P

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR1

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分子 #8: Ragulator complex protein LAMTOR4

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.753236 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MTSALTQGLE RIPDQLGYLV LSEGAVLASS GDLENDEQAA SAISELVSTA CGFRLHRGMN VPFKRLSVVF GEHTLLVTVS GQRVFVVKR QNRGREPIDV

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR4

+
分子 #9: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #10: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #11: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 1 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: ab-initio reconstruction by cryoSPARC
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.98 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 190751
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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