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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47681
タイトルCrithidia fasciculata doublet microtubule - ponticulus at position 2 within 48-nm repeat length
マップデータsharpened map of ponticulus at position 2
試料
  • 複合体: doublet microtubules from Crithidia fasciculata
キーワードaxoneme / parasite / trypanosomatids / Crithidia fasciculata / STRUCTURAL PROTEIN
生物種Crithidia fasciculata (真核生物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.58 Å
データ登録者Niu Q / Zeng J / Zhang R
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM138854 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI179885 米国
引用ジャーナル: Science / : 2025
タイトル: Evolutionary adaptations of doublet microtubules in trypanosomatid parasites.
著者: Matthew H Doran / Qingwei Niu / Jianwei Zeng / Tom Beneke / James Smith / Peter Ren / Sophia Fochler / Adrian Coscia / Johanna L Höög / Shimi Meleppattu / Polina V Lishko / Richard J ...著者: Matthew H Doran / Qingwei Niu / Jianwei Zeng / Tom Beneke / James Smith / Peter Ren / Sophia Fochler / Adrian Coscia / Johanna L Höög / Shimi Meleppattu / Polina V Lishko / Richard J Wheeler / Eva Gluenz / Rui Zhang / Alan Brown /
要旨: The movement and pathogenicity of trypanosomatid species, the causative agents of trypanosomiasis and leishmaniasis, are dependent on a flagellum that contains an axoneme of dynein-bound doublet ...The movement and pathogenicity of trypanosomatid species, the causative agents of trypanosomiasis and leishmaniasis, are dependent on a flagellum that contains an axoneme of dynein-bound doublet microtubules (DMTs). In this work, we present cryo-electron microscopy structures of DMTs from two trypanosomatid species, and , at resolutions up to 2.7 angstrom. The structures revealed 27 trypanosomatid-specific microtubule inner proteins, a specialized dynein-docking complex, and the presence of paralogous proteins that enable higher-order periodicities or proximal-distal patterning. Leveraging the genetic tractability of trypanosomatid species, we quantified the location and contribution of each structure-identified protein to swimming behavior. Our study shows that proper B-tubule closure is critical for flagellar motility, exemplifying how integrating structural identification with systematic gene deletion can dissect individual protein contributions to flagellar motility.
履歴
登録2024年11月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月12日-
マップ公開2025年3月12日-
更新2025年3月26日-
現状2025年3月26日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47681.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened map of ponticulus at position 2
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.33 Å/pix.
x 512 pix.
= 681.933 Å
1.33 Å/pix.
x 512 pix.
= 681.933 Å
1.33 Å/pix.
x 512 pix.
= 681.933 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3319 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.09406393 - 2.4993148
平均 (標準偏差)0.00046790674 (±0.016056485)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 681.9328 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_47681_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: unsharpened map of ponticulus at position 2

ファイルemd_47681_additional_1.map
注釈unsharpened map of ponticulus at position 2
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_47681_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_47681_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : doublet microtubules from Crithidia fasciculata

全体名称: doublet microtubules from Crithidia fasciculata
要素
  • 複合体: doublet microtubules from Crithidia fasciculata

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超分子 #1: doublet microtubules from Crithidia fasciculata

超分子名称: doublet microtubules from Crithidia fasciculata / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Crithidia fasciculata (真核生物)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
詳細: 30 mM HEPES pH 7.4, 30 mM KCl, 0.5 mM EGTA, 1 mM DTT, Roche Protease Inhibitor
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 281.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 38511 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm
最小 デフォーカス(公称値): 0.7000000000000001 µm
倍率(公称値): 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 970134
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:
最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.0) / 使用した粒子像数: 43430
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.0)
最終 3次元分類クラス数: 6 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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