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- EMDB-47478: Cryo-EM structure of PRMT5/WDR77 in complex with 6S complex (GRG ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47478
タイトルCryo-EM structure of PRMT5/WDR77 in complex with 6S complex (GRG local refine)
マップデータMap of locally refined PRMT5/GRG active site
試料
  • 複合体: PRMT5/WDR77 in complex with 6S (GRG active site local refine)
    • 複合体: PRMT5/WDR77
      • タンパク質・ペプチド: Protein arginine N-methyltransferase 5
    • 複合体: 6S complex
      • 複合体: Methylosome subunit pICln
      • 複合体: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1
        • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1
      • 複合体: Small nuclear ribonucleoproteins E, F, G
  • リガンド: SINEFUNGIN
キーワードPRMT5 / Methyl transferase / WDR77 / arginine / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / histone arginine N-methyltransferase activity / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity ...positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / histone arginine N-methyltransferase activity / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity / histone H3R26 methyltransferase activity / U12-type spliceosomal complex / histone H3K37 methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / 7-methylguanosine cap hypermethylation / histone H3K56 methyltransferase activity / U1 snRNP binding / protein-arginine N-methyltransferase activity / methylosome / pICln-Sm protein complex / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / small nuclear ribonucleoprotein complex / SMN-Sm protein complex / spliceosomal tri-snRNP complex / U2-type precatalytic spliceosome / methyl-CpG binding / U2-type spliceosomal complex / commitment complex / U2-type prespliceosome assembly / histone H2AQ104 methyltransferase activity / U2-type catalytic step 2 spliceosome / U4 snRNP / endothelial cell activation / U2 snRNP / U1 snRNP / histone H3 methyltransferase activity / regulation of mitotic nuclear division / precatalytic spliceosome / histone methyltransferase complex / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / histone methyltransferase activity / spliceosomal complex assembly / E-box binding / mRNA Splicing - Minor Pathway / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / negative regulation of cell differentiation / U5 snRNP / spliceosomal snRNP assembly / ribonucleoprotein complex binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / liver regeneration / regulation of signal transduction by p53 class mediator / methyltransferase activity / spliceosomal complex / circadian regulation of gene expression / DNA-templated transcription termination / mRNA splicing, via spliceosome / Regulation of TP53 Activity through Methylation / RMTs methylate histone arginines / transcription corepressor activity / p53 binding / snRNP Assembly / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / Golgi apparatus / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Small nuclear ribonucleoprotein D1 / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. ...Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Small nuclear ribonucleoprotein D1 / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Like-Sm (LSM) domain containing protein, LSm4/SmD1/SmD3 / LSM domain / LSM domain, eukaryotic/archaea-type / snRNP Sm proteins / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein arginine N-methyltransferase 5 / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.19 Å
データ登録者Jin CY / Hunkeler M / Fischer ES
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA262188 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2025
タイトル: Substrate adaptors are flexible tethering modules that enhance substrate methylation by the arginine methyltransferase PRMT5.
著者: Cyrus Y Jin / Moritz Hunkeler / Kathleen M Mulvaney / William R Sellers / Eric S Fischer /
要旨: Protein arginine methyltransferase (PRMT) 5 is an essential arginine methyltransferase responsible for the majority of cellular symmetric dimethyl-arginine marks. PRMT5 uses substrate adaptors such ...Protein arginine methyltransferase (PRMT) 5 is an essential arginine methyltransferase responsible for the majority of cellular symmetric dimethyl-arginine marks. PRMT5 uses substrate adaptors such as pICln, RIOK1, and COPR5 to recruit and methylate a wide range of substrates. Although the substrate adaptors play important roles in substrate recognition, how they direct PRMT5 activity towards specific substrates remains incompletely understood. Using biochemistry and cryogenic electron microscopy, we show that these adaptors compete for the same binding site on PRMT5. We find that substrate adaptor and substrate complexes are bound to PRMT5 through two peptide motifs, enabling these adaptors to act as flexible tethering modules to enhance substrate methylation. Taken together, our results shed structural and mechanistic light on the PRMT5 substrate adaptor function and the biochemical nature of PRMT5 interactors.
履歴
登録2024年10月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月19日-
マップ公開2025年2月19日-
更新2025年2月19日-
現状2025年2月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47478.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47478.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map of locally refined PRMT5/GRG active site
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 384 pix.
= 422.4 Å		1.1 Å/pix.
x 384 pix.
= 422.4 Å		1.1 Å/pix.
x 384 pix.
= 422.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.48362976 - 1.0668201
平均 (標準偏差)-0.0006222892 (±0.018056624)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 422.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_47478_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of local refinement of PRMT5/GRG active site

ファイルemd_47478_half_map_1.map
注釈Half map of local refinement of PRMT5/GRG active site
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of local refinement of PRMT5/GRG active site

ファイルemd_47478_half_map_2.map
注釈Half map of local refinement of PRMT5/GRG active site
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : PRMT5/WDR77 in complex with 6S (GRG active site local refine)

全体名称: PRMT5/WDR77 in complex with 6S (GRG active site local refine)
要素
  • 複合体: PRMT5/WDR77 in complex with 6S (GRG active site local refine)
    • 複合体: PRMT5/WDR77
      • タンパク質・ペプチド: Protein arginine N-methyltransferase 5
    • 複合体: 6S complex
      • 複合体: Methylosome subunit pICln
      • 複合体: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1
        • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1
      • 複合体: Small nuclear ribonucleoproteins E, F, G
  • リガンド: SINEFUNGIN

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超分子 #1: PRMT5/WDR77 in complex with 6S (GRG active site local refine)

超分子名称: PRMT5/WDR77 in complex with 6S (GRG active site local refine)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
分子量理論値: 770 KDa

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超分子 #2: PRMT5/WDR77

超分子名称: PRMT5/WDR77 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: 6S complex

超分子名称: 6S complex / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #4: Methylosome subunit pICln

超分子名称: Methylosome subunit pICln / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 3

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超分子 #5: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1

超分子名称: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1 / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 3 / 含まれる分子: #2

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超分子 #6: Small nuclear ribonucleoproteins E, F, G

超分子名称: Small nuclear ribonucleoproteins E, F, G / タイプ: complex / ID: 6 / 親要素: 3

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分子 #1: Protein arginine N-methyltransferase 5

分子名称: Protein arginine N-methyltransferase 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: type II protein arginine methyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 72.766664 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAAMAVGGAG GSRVSSGRDL NCVPEIADTL GAVAKQGFDF LCMPVFHPRF KREFIQEPAK NRPGPQTRSD LLLSGRDWNT LIVGKLSPW IRPDSKVEKI RRNSEAAMLQ ELNFGAYLGL PAFLLPLNQE DNTNLARVLT NHIHTGHHSS MFWMRVPLVA P EDLRDDII ...文字列:
MAAMAVGGAG GSRVSSGRDL NCVPEIADTL GAVAKQGFDF LCMPVFHPRF KREFIQEPAK NRPGPQTRSD LLLSGRDWNT LIVGKLSPW IRPDSKVEKI RRNSEAAMLQ ELNFGAYLGL PAFLLPLNQE DNTNLARVLT NHIHTGHHSS MFWMRVPLVA P EDLRDDII ENAPTTHTEE YSGEEKTWMW WHNFRTLCDY SKRIAVALEI GADLPSNHVI DRWLGEPIKA AILPTSIFLT NK KGFPVLS KMHQRLIFRL LKLEVQFIIT GTNHHSEKEF CSYLQYLEYL SQNRPPPNAY ELFAKGYEDY LQSPLQPLMD NLE SQTYEV FEKDPIKYSQ YQQAIYKCLL DRVPEEEKDT NVQVLMVLGA GRGPLVNASL RAAKQADRRI KLYAVEKNPN AVVT LENWQ FEEWGSQVTV VSSDMREWVA PEKADIIVSE LLGSFADNEL SPECLDGAQH FLKDDGVSIP GEYTSFLAPI SSSKL YNEV RACREKDRDP EAQFEMPYVV RLHNFHQLSA PQPCFTFSHP NRDPMIDNNR YCTLEFPVEV NTVLHGFAGY FETVLY QDI TLSIRPETHS PGMFSWFPIL FPIKQPITVR EGQTICVRFW RCSNSKKVWY EWAVTAPVCS AIHNPTGRSY TIGL

UniProtKB: Protein arginine N-methyltransferase 5

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分子 #2: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1

分子名称: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.954288 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GGGSGGGGRM KLVRFLMKLS HETVTIELKN GTQVHGTITG VDVSMNTHLK AVKMTLKNRE PVQLETLSIR GNNIRYFILP DSLPLDTLL VDVEPKVKSK KREAVAGRGR GRGRGRGRGR GRGRGGPRR

UniProtKB: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1

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分子 #3: SINEFUNGIN

分子名称: SINEFUNGIN / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: SFG
分子量理論値: 381.387 Da
Chemical component information

ChemComp-SFG:
SINEFUNGIN / シネフンギン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
30.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaClsodium chloride
3.0 mMC9H15O6PTCEP
3.33 mMC15H23N7O5sinefungin

詳細: 30 mM HEPES pH 7.4, 150 mM NaCl, 3 mM TCEP, 3.33 mM sinefungin
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS TALOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3615 / 平均露光時間: 5.0 sec. / 平均電子線量: 53.112 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 36000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

詳細motioncorrected on the fly by cryosparc live
粒子像選択選択した数: 2100293 / 詳細: topaz
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab initio
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.19 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / 使用した粒子像数: 530317
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 8 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.41)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6v0o


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 110.3 / 当てはまり具合の基準: real space correlation
得られたモデル

PDB-9e3c:
Cryo-EM structure of PRMT5/WDR77 in complex with 6S complex (GRG local refine)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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