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- EMDB-47443: Cryo-EM structure of Phi dynein tail -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47443
タイトルCryo-EM structure of Phi dynein tail
マップデータ
試料
  • 複合体: Human Cytoplasmic dynein-1
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain roadblock-type 1
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2C of Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain 1, cytoplasmic
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain Tctex-type 1
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
キーワードhuman / motor protein / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular transport of viral protein in host cell / secretory vesicle / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / transport along microtubule / intraciliary retrograde transport / visual behavior / dynein light chain binding / dynein heavy chain binding / motile cilium assembly ...intracellular transport of viral protein in host cell / secretory vesicle / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / transport along microtubule / intraciliary retrograde transport / visual behavior / dynein light chain binding / dynein heavy chain binding / motile cilium assembly / Activation of BIM and translocation to mitochondria / negative regulation of phosphorylation / ciliary tip / Intraflagellar transport / positive regulation of intracellular transport / regulation of metaphase plate congression / establishment of spindle localization / positive regulation of spindle assembly / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / retrograde axonal transport / minus-end-directed microtubule motor activity / P-body assembly / microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / centrosome localization / dynein intermediate chain binding / nuclear migration / microtubule-based movement / Macroautophagy / establishment of mitotic spindle orientation / enzyme inhibitor activity / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / cytoplasmic microtubule / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / cytoplasmic microtubule organization / axon cytoplasm / Mitotic Prometaphase / substantia nigra development / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / stress granule assembly / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / regulation of mitotic spindle organization / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / cellular response to nerve growth factor stimulus / kinetochore / negative regulation of neurogenesis / spindle / microtubule cytoskeleton organization / HCMV Early Events / Aggrephagy / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / azurophil granule lumen / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / late endosome / nervous system development / host cell / site of double-strand break / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cell cortex / secretory granule lumen / vesicle / microtubule / ficolin-1-rich granule lumen / cytoskeleton / cilium / symbiont entry into host cell / cell division / apoptotic process / centrosome / DNA damage response / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dynein 1 light intermediate chain / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Dynein light chain Tctex-1 like / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Tctex-1-like superfamily / Tctex-1 family / Dynein light chain, type 1/2, conserved site ...Dynein 1 light intermediate chain / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Dynein light chain Tctex-1 like / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Tctex-1-like superfamily / Tctex-1 family / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / : / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain superfamily / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2 / Dynein light chain 1, cytoplasmic / Dynein light chain Tctex-type 1 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Dynein light chain roadblock-type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Nguyen KHV / Kendrick AA / Leschziner AE
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32 GM139795 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM145296 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of Pre-Chi dynein bound to Lis1
著者: Nguyen KHV / Kendrick AA / Leschziner AE
履歴
登録2024年10月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月9日-
マップ公開2025年7月9日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47443.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47443.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 274.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.94 Å/pix.
x 416 pix.
= 388.96 Å		0.94 Å/pix.
x 416 pix.
= 388.96 Å		0.94 Å/pix.
x 416 pix.
= 388.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.935 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0274
最小 - 最大-0.15770324 - 0.40693426
平均 (標準偏差)0.000053069412 (±0.012984349)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ416416416
Spacing416416416
セルA=B=C: 388.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_47443_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_47443_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human Cytoplasmic dynein-1

全体名称: Human Cytoplasmic dynein-1
要素
  • 複合体: Human Cytoplasmic dynein-1
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain roadblock-type 1
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2C of Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain 1, cytoplasmic
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain Tctex-type 1
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1

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超分子 #1: Human Cytoplasmic dynein-1

超分子名称: Human Cytoplasmic dynein-1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #4, #3, #5-#6, #2, #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1

分子名称: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 554.12625 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GDYDIPTTEN LYFQGDKDCE MKRTTLDSPL GKLELSGCEQ GLHRIIFLGK GTSAADAVEV PAPAAVLGGP EPLMQATAWL NAYFHQPEA IEEFPVPALH HPVFQQESFT RQVLWKLLKV VKFGEVISYS HLAALAGNPA ATAAVKTALS GNPVPILIPC H RVVQGDLD ...文字列:
GDYDIPTTEN LYFQGDKDCE MKRTTLDSPL GKLELSGCEQ GLHRIIFLGK GTSAADAVEV PAPAAVLGGP EPLMQATAWL NAYFHQPEA IEEFPVPALH HPVFQQESFT RQVLWKLLKV VKFGEVISYS HLAALAGNPA ATAAVKTALS GNPVPILIPC H RVVQGDLD VGGYEGGLAV KEWLLAHEGH RLGKPGLGGS SEPGGGGGED GSAGLEVSAV QNVADVSVLQ KHLRKLVPLL LE DGGEAPA ALEAALEEKS ALEQMRKFLS DPQVHTVLVE RSTLKEDVGD EGEEEKEFIS YNINIDIHYG VKSNSLAFIK RTP VIDADK PVSSQLRVLT LSEDSPYETL HSFISNAVAP FFKSYIRESG KADRDGDKMA PSVEKKIAEL EMGLLHLQQN IEIP EISLP IHPMITNVAK QCYERGEKPK VTDFGDKVED PTFLNQLQSG VNRWIREIQK VTKLDRDPAS GTALQEISFW LNLER ALYR IQEKRESPEV LLTLDILKHG KRFHATVSFD TDTGLKQALE TVNDYNPLMK DFPLNDLLSA TELDKIRQAL VAIFTH LRK IRNTKYPIQR ALRLVEAISR DLSSQLLKVL GTRKLMHVAY EEFEKVMVAC FEVFQTWDDE YEKLQVLLRD IVKRKRE EN LKMVWRINPA HRKLQARLDQ MRKFRRQHEQ LRAVIVRVLR PQVTAVAQQN QGEVPEPQDM KVAEVLFDAA DANAIEEV N LAYENVKEVD GLDVSKEGTE AWEAAMKRYD ERIDRVETRI TARLRDQLGT AKNANEMFRI FSRFNALFVR PHIRGAIRE YQTQLIQRVK DDIESLHDKF KVQYPQSQAC KMSHVRDLPP VSGSIIWAKQ IDRQLTAYMK RVEDVLGKGW ENHVEGQKLK QDGDSFRMK LNTQEIFDDW ARKVQQRNLG VSGRIFTIES TRVRGRTGNV LKLKVNFLPE IITLSKEVRN LKWLGFRVPL A IVNKAHQA NQLYPFAISL IESVRTYERT CEKVEERNTI SLLVAGLKKE VQALIAEGIA LVWESYKLDP YVQRLAETVF NF QEKVDDL LIIEEKIDLE VRSLETCMYD HKTFSEILNR VQKAVDDLNL HSYSNLPIWV NKLDMEIERI LGVRLQAGLR AWT QVLLGQ AEDKAEVDMD TDAPQVSHKP GGEPKIKNVV HELRITNQVI YLNPPIEECR YKLYQEMFAW KMVVLSLPRI QSQR YQVGV HYELTEEEKF YRNALTRMPD GPVALEESYS AVMGIVSEVE QYVKVWLQYQ CLWDMQAENI YNRLGEDLNK WQALL VQIR KARGTFDNAE TKKEFGPVVI DYGKVQSKVN LKYDSWHKEV LSKFGQMLGS NMTEFHSQIS KSRQELEQHS VDTAST SDA VTFITYVQSL KRKIKQFEKQ VELYRNGQRL LEKQRFQFPP SWLYIDNIEG EWGAFNDIMR RKDSAIQQQV ANLQMKI VQ EDRAVESRTT DLLTDWEKTK PVTGNLRPEE ALQALTIYEG KFGRLKDDRE KCAKAKEALE LTDTGLLSGS EERVQVAL E ELQDLKGVWS ELSKVWEQID QMKEQPWVSV QPRKLRQNLD ALLNQLKSFP ARLRQYASYE FVQRLLKGYM KINMLVIEL KSEALKDRHW KQLMKRLHVN WVVSELTLGQ IWDVDLQKNE AIVKDVLLVA QGEMALEEFL KQIREVWNTY ELDLVNYQNK CRLIRGWDD LFNKVKEHIN SVSAMKLSPY YKVFEEDALS WEDKLNRIMA LFDVWIDVQR RWVYLEGIFT GSADIKHLLP V ETQRFQSI STEFLALMKK VSKSPLVMDV LNIQGVQRSL ERLADLLGKI QKALGEYLER ERSSFPRFYF VGDEDLLEII GN SKNVAKL QKHFKKMFAG VSSIILNEDN SVVLGISSRE GEEVMFKTPV SITEHPKINE WLTLVEKEMR VTLAKLLAES VTE VEIFGK ATSIDPNTYI TWIDKYQAQL VVLSAQIAWS ENVETALSSM GGGGDAAPLH SVLSNVEVTL NVLADSVLME QPPL RRRKL EHLITELVHQ RDVTRSLIKS KIDNAKSFEW LSQMRFYFDP KQTDVLQQLS IQMANAKFNY GFEYLGVQDK LVQTP LTDR CYLTMTQALE ARLGGSPFGP AGTGKTESVK ALGHQLGRFV LVFNCDETFD FQAMGRIFVG LCQVGAWGCF DEFNRL EER MLSAVSQQVQ CIQEALREHS NPNYDKTSAP ITCELLNKQV KVSPDMAIFI TMNPGYAGRS NLPDNLKKLF RSLAMTK PD RQLIAQVMLY SQGFRTAEVL ANKIVPFFKL CDEQLSSQSH YDFGLRALKS VLVSAGNVKR ERIQKIKREK EERGEAVD E GEIAENLPEQ EILIQSVCET MVPKLVAEDI PLLFSLLSDV FPGVQYHRGE MTALREELKK VCQEMYLTYG DGEEVGGMW VEKVLQLYQI TQINHGLMMV GPSGSGKSMA WRVLLKALER LEGVEGVAHI IDPKAISKDH LYGTLDPNTR EWTDGLFTHV LRKIIDSVR GELQKRQWIV FDGDVDPEWV ENLNSVLDDN KLLTLPNGER LSLPPNVRIM FEVQDLKYAT LATVSRCGMV W FSEDVLST DMIFNNFLAR LRSIPLDEGE DEAQRRRKGK EDEGEEAASP MLQIQRDAAT IMQPYFTSNG LVTKALEHAF QL EHIMDLT RLRCLGSLFS MLHQACRNVA QYNANHPDFP MQIEQLERYI QRYLVYAILW 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LNYA DMLKR VEPLRNELQK LEDDAKDNQQ KANEVEQMIR DLEASIARYK EEYAVLISEA QAIKADLAAV EAKVNRSTAL LKSLS AERE RWEKTSETFK NQMSTIAGDC LLSAAFIAYA GYFDQQMRQN LFTTWSHHLQ QANIQFRTDI ARTEYLSNAD ERLRWQ ASS LPADDLCTEN AIMLKRFNRY PLIIDPSGQA TEFIMNEYKD RKITRTSFLD DAFRKNLESA LRFGNPLLVQ DVESYDP VL NPVLNREVRR TGGRVLITLG DQDIDLSPSF VIFLSTRDPT VEFPPDLCSR VTFVNFTVTR SSLQSQCLNE VLKAERPD V DEKRSDLLKL QGEFQLRLRQ LEKSLLQALN EVKGRILDDD TIITTLENLK REAAEVTRKV EETDIVMQEV ETVSQQYLP LSTACSSIYF TMESLKQIHF LYQYSLQFFL DIYHNVLYEN PNLKGVTDHT QRLSIITKDL FQVAFNRVAR GMLHQDHITF AMLLARIKL KGTVGEPTYD AEFQHFLRGN EIVLSAGSTP RIQGLTVEQA EAVVRLSCLP AFKDLIAKVQ ADEQFGIWLD S SSPEQTVP YLWSEETPAT PIGQAIHRLL LIQAFRPDRL LAMAHMFVST NLGESFMSIM EQPLDLTHIV GTEVKPNTPV LM CSVPGYD ASGHVEDLAA EQNTQITSIA IGSAEGFNQA DKAINTAVKS GRWVMLKNVH LAPGWLMQLE KKLHSLQPHA CFR LFLTME INPKVPVNLL RAGRIFVFEP PPGVKANMLR TFSSIPVSRI CKSPNERARL YFLLAWFHAI IQERLRYAPL GWSK KYEFG ESDLRSACDT VDTWLDDTAK GRQNISPDKI PWSALKTLMA QSIYGGRVDN EFDQRLLNTF LERLFTTRSF DSEFK LACK VDGHKDIQMP DGIRREEFVQ WVELLPDTQT PSWLGLPNNA ERVLLTTQGV DMISKMLKMQ MLEDEDDLAY AETEKK TRT DSTSDGRPAW MRTLHTTASN WLHLIPQTLS HLKRTVENIK DPLFRFFERE VKMGAKLLQD VRQDLADVVQ VCEGKKK QT NYLRTLINEL VKGILPRSWS HYTVPAGMTV IQWVSDFSER IKQLQNISLA AASGGAKELK NIHVCLGGLF VPEAYITA T RQYVAQANSW SLEELCLEVN VTTSQGATLD ACSFGVTGLK LQGATCNNNK LSLSNAISTA LPLTQLRWVK QTNTEKKAS VVTLPVYLNF TRADLIFTVD FEIATKEDPR SFYERGVAVL CTE

UniProtKB: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1

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分子 #2: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2

分子名称: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 54.173156 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAPVGVEKKL LLGPNGPAVA AAGDLTSEEE EGQSLWSSIL SEVSTRARSK LPSGKNILVF GEDGSGKTTL MTKLQGAEHG KKGRGLEYL YLSVHDEDRD DHTRCNVWIL DGDLYHKGLL KFAVSAESLP ETLVIFVADM SRPWTVMESL QKWASVLREH I DKMKIPPE ...文字列:
MAPVGVEKKL LLGPNGPAVA AAGDLTSEEE EGQSLWSSIL SEVSTRARSK LPSGKNILVF GEDGSGKTTL MTKLQGAEHG KKGRGLEYL YLSVHDEDRD DHTRCNVWIL DGDLYHKGLL KFAVSAESLP ETLVIFVADM SRPWTVMESL QKWASVLREH I DKMKIPPE KMRELERKFV KDFQDYMEPE EGCQGSPQRR GPLTSGSDEE NVALPLGDNV LTHNLGIPVL VVCTKCDAVS VL EKEHDYR DEHLDFIQSH LRRFCLQYGA ALIYTSVKEE KNLDLLYKYI VHKTYGFHFT TPALVVEKDA VFIPAGWDNE KKI AILHEN FTTVKPEDAY EDFIVKPPVR KLVHDKELAA EDEQVFLMKQ QSLLAKQPAT PTRASESPAR GPSGSPRTQG RGGP ASVPS SSPGTSVKKP DPNIKNNAAS EGVLASFFNS LLSKKTGSPG SPGAGGVQST AKKSGQKTVL SNVQEELDRM TRKPD SMVT NSSTENEA

UniProtKB: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2

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分子 #3: Isoform 2C of Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2

分子名称: Isoform 2C of Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 68.442141 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSDKSELKAE LERKKQRLAQ IREEKKRKEE ERKKKETDQK KEAVAPVQEE SDLEKKRREA EALLQSMGLT PESPIVPPPM SPSSKSVST PSEAGSQDSG DGAVGSRRGP IKLGMAKITQ VDFPPREIVT YTKETQTPVM AQPKEDEEED DDVVAPKPPI E PEEEKTLK ...文字列:
MSDKSELKAE LERKKQRLAQ IREEKKRKEE ERKKKETDQK KEAVAPVQEE SDLEKKRREA EALLQSMGLT PESPIVPPPM SPSSKSVST PSEAGSQDSG DGAVGSRRGP IKLGMAKITQ VDFPPREIVT YTKETQTPVM AQPKEDEEED DDVVAPKPPI E PEEEKTLK KDEENDSKAP PHELTEEEKQ QILHSEEFLS FFDHSTRIVE RALSEQINIF FDYSGRDLED KEGEIQAGAK LS LNRQFFD ERWSKHRVVS CLDWSSQYPE LLVASYNNNE DAPHEPDGVA LVWNMKYKKT TPEYVFHCQS AVMSATFAKF HPN LVVGGT YSGQIVLWDN RSNKRTPVQR TPLSAAAHTH PVYCVNVVGT QNAHNLISIS TDGKICSWSL DMLSHPQDSM ELVH KQSKA VAVTSMSFPV GDVNNFVVGS EEGSVYTACR HGSKAGISEM FEGHQGPITG IHCHAAVGAV DFSHLFVTSS FDWTV KLWS TKNNKPLYSF EDNAGYVYDV MWSPTHPALF ACVDGMGRLD LWNLNNDTEV PTASISVEGN PALNRVRWTH SGREIA VGD SEGQIVIYDV GEQIAVPRND EWARFGRTLA EINANRADAE EEAATRIPA

UniProtKB: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2

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分子 #4: Dynein light chain roadblock-type 1

分子名称: Dynein light chain roadblock-type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.934576 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MAEVEETLKR LQSQKGVQGI IVVNTEGIPI KSTMDNPTTT QYASLMHSFI LKARSTVRDI DPQNDLTFLR IRSKKNEIMV APDKDYFLI VIQNPTE

UniProtKB: Dynein light chain roadblock-type 1

-
分子 #5: Dynein light chain 1, cytoplasmic

分子名称: Dynein light chain 1, cytoplasmic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.381899 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MCDRKAVIKN ADMSEEMQQD SVECATQALE KYNIEKDIAA HIKKEFDKKY NPTWHCIVGR NFGSYVTHET KHFIYFYLGQ VAILLFKSG

UniProtKB: Dynein light chain 1, cytoplasmic

-
分子 #6: Dynein light chain Tctex-type 1

分子名称: Dynein light chain Tctex-type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.461996 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MEDYQAAEET AFVVDEVSNI VKEAIESAIG GNAYQHSKVN QWTTNVVEQT LSQLTKLGKP FKYIVTCVIM QKNGAGLHTA SSCFWDSST DGSCTVRWEN KTMYCIVSAF GLSI

UniProtKB: Dynein light chain Tctex-type 1

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.25 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.61 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

8ptk

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 21400
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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