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- EMDB-47371: Cryo-EM structure of human cytoplasmic dynein-1 in the presence of ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47371
タイトルCryo-EM structure of human cytoplasmic dynein-1 in the presence of ATP
マップデータ
試料
  • 複合体: Human Cytoplasmic dynein-1 bound to LIS1
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードHuman / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of intracellular transport / regulation of metaphase plate congression / establishment of spindle localization / positive regulation of spindle assembly / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / retrograde axonal transport / minus-end-directed microtubule motor activity / P-body assembly / dynein light intermediate chain binding ...positive regulation of intracellular transport / regulation of metaphase plate congression / establishment of spindle localization / positive regulation of spindle assembly / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / retrograde axonal transport / minus-end-directed microtubule motor activity / P-body assembly / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / dynein intermediate chain binding / nuclear migration / cytoplasmic microtubule / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / cytoplasmic microtubule organization / axon cytoplasm / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / stress granule assembly / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / regulation of mitotic spindle organization / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / HCMV Early Events / Aggrephagy / Separation of Sister Chromatids / azurophil granule lumen / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cell cortex / microtubule / cell division / centrosome / Neutrophil degranulation / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 ...Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Nguyen KHV / Kendrick AA / Leschziner AE
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32 GM139795 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM145296 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of Pre-Chi dynein bound to Lis1
著者: Nguyen KHV / Kendrick AA / Leschziner AE
履歴
登録2024年10月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月9日-
マップ公開2025年7月9日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47371.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47371.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.94 Å/pix.
x 352 pix.
= 329.12 Å		0.94 Å/pix.
x 352 pix.
= 329.12 Å		0.94 Å/pix.
x 352 pix.
= 329.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.935 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.155
最小 - 最大-0.3326647 - 0.6361945
平均 (標準偏差)0.00023995595 (±0.0223958)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 329.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_47371_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_47371_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human Cytoplasmic dynein-1 bound to LIS1

全体名称: Human Cytoplasmic dynein-1 bound to LIS1
要素
  • 複合体: Human Cytoplasmic dynein-1 bound to LIS1
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Human Cytoplasmic dynein-1 bound to LIS1

超分子名称: Human Cytoplasmic dynein-1 bound to LIS1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1

分子名称: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 554.12625 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GDYDIPTTEN LYFQGDKDCE MKRTTLDSPL GKLELSGCEQ GLHRIIFLGK GTSAADAVEV PAPAAVLGGP EPLMQATAWL NAYFHQPEA IEEFPVPALH HPVFQQESFT RQVLWKLLKV VKFGEVISYS HLAALAGNPA ATAAVKTALS GNPVPILIPC H RVVQGDLD ...文字列:
GDYDIPTTEN LYFQGDKDCE MKRTTLDSPL GKLELSGCEQ GLHRIIFLGK GTSAADAVEV PAPAAVLGGP EPLMQATAWL NAYFHQPEA IEEFPVPALH HPVFQQESFT RQVLWKLLKV VKFGEVISYS HLAALAGNPA ATAAVKTALS GNPVPILIPC H RVVQGDLD VGGYEGGLAV KEWLLAHEGH RLGKPGLGGS SEPGGGGGED GSAGLEVSAV QNVADVSVLQ KHLRKLVPLL LE DGGEAPA ALEAALEEKS ALEQMRKFLS DPQVHTVLVE RSTLKEDVGD EGEEEKEFIS YNINIDIHYG VKSNSLAFIK RTP VIDADK PVSSQLRVLT LSEDSPYETL HSFISNAVAP FFKSYIRESG KADRDGDKMA PSVEKKIAEL EMGLLHLQQN IEIP EISLP IHPMITNVAK QCYERGEKPK VTDFGDKVED PTFLNQLQSG VNRWIREIQK VTKLDRDPAS GTALQEISFW LNLER ALYR IQEKRESPEV LLTLDILKHG KRFHATVSFD TDTGLKQALE TVNDYNPLMK DFPLNDLLSA TELDKIRQAL VAIFTH LRK IRNTKYPIQR ALRLVEAISR DLSSQLLKVL GTRKLMHVAY EEFEKVMVAC FEVFQTWDDE YEKLQVLLRD IVKRKRE EN LKMVWRINPA HRKLQARLDQ MRKFRRQHEQ LRAVIVRVLR PQVTAVAQQN QGEVPEPQDM KVAEVLFDAA DANAIEEV N LAYENVKEVD GLDVSKEGTE AWEAAMKRYD ERIDRVETRI TARLRDQLGT AKNANEMFRI FSRFNALFVR PHIRGAIRE YQTQLIQRVK DDIESLHDKF KVQYPQSQAC KMSHVRDLPP VSGSIIWAKQ IDRQLTAYMK RVEDVLGKGW ENHVEGQKLK QDGDSFRMK LNTQEIFDDW ARKVQQRNLG VSGRIFTIES TRVRGRTGNV LKLKVNFLPE IITLSKEVRN LKWLGFRVPL A IVNKAHQA NQLYPFAISL IESVRTYERT CEKVEERNTI SLLVAGLKKE VQALIAEGIA LVWESYKLDP YVQRLAETVF NF QEKVDDL LIIEEKIDLE VRSLETCMYD HKTFSEILNR VQKAVDDLNL HSYSNLPIWV NKLDMEIERI LGVRLQAGLR AWT QVLLGQ AEDKAEVDMD TDAPQVSHKP GGEPKIKNVV HELRITNQVI YLNPPIEECR YKLYQEMFAW KMVVLSLPRI QSQR YQVGV HYELTEEEKF YRNALTRMPD GPVALEESYS AVMGIVSEVE QYVKVWLQYQ CLWDMQAENI YNRLGEDLNK WQALL VQIR KARGTFDNAE TKKEFGPVVI DYGKVQSKVN LKYDSWHKEV LSKFGQMLGS NMTEFHSQIS KSRQELEQHS VDTAST SDA VTFITYVQSL KRKIKQFEKQ VELYRNGQRL LEKQRFQFPP SWLYIDNIEG EWGAFNDIMR RKDSAIQQQV ANLQMKI VQ EDRAVESRTT DLLTDWEKTK PVTGNLRPEE ALQALTIYEG KFGRLKDDRE KCAKAKEALE LTDTGLLSGS EERVQVAL E ELQDLKGVWS ELSKVWEQID QMKEQPWVSV QPRKLRQNLD ALLNQLKSFP ARLRQYASYE FVQRLLKGYM KINMLVIEL KSEALKDRHW KQLMKRLHVN WVVSELTLGQ IWDVDLQKNE AIVKDVLLVA QGEMALEEFL KQIREVWNTY ELDLVNYQNK CRLIRGWDD LFNKVKEHIN SVSAMKLSPY YKVFEEDALS WEDKLNRIMA LFDVWIDVQR RWVYLEGIFT GSADIKHLLP V ETQRFQSI STEFLALMKK VSKSPLVMDV LNIQGVQRSL 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LNYA DMLKR VEPLRNELQK LEDDAKDNQQ KANEVEQMIR DLEASIARYK EEYAVLISEA QAIKADLAAV EAKVNRSTAL LKSLS AERE RWEKTSETFK NQMSTIAGDC LLSAAFIAYA GYFDQQMRQN LFTTWSHHLQ QANIQFRTDI ARTEYLSNAD ERLRWQ ASS LPADDLCTEN AIMLKRFNRY PLIIDPSGQA TEFIMNEYKD RKITRTSFLD DAFRKNLESA LRFGNPLLVQ DVESYDP VL NPVLNREVRR TGGRVLITLG DQDIDLSPSF VIFLSTRDPT VEFPPDLCSR VTFVNFTVTR SSLQSQCLNE VLKAERPD V DEKRSDLLKL QGEFQLRLRQ LEKSLLQALN EVKGRILDDD TIITTLENLK REAAEVTRKV EETDIVMQEV ETVSQQYLP LSTACSSIYF TMESLKQIHF LYQYSLQFFL DIYHNVLYEN PNLKGVTDHT QRLSIITKDL FQVAFNRVAR GMLHQDHITF AMLLARIKL KGTVGEPTYD AEFQHFLRGN EIVLSAGSTP RIQGLTVEQA EAVVRLSCLP AFKDLIAKVQ ADEQFGIWLD S SSPEQTVP YLWSEETPAT PIGQAIHRLL LIQAFRPDRL LAMAHMFVST NLGESFMSIM EQPLDLTHIV GTEVKPNTPV LM CSVPGYD ASGHVEDLAA EQNTQITSIA IGSAEGFNQA DKAINTAVKS GRWVMLKNVH LAPGWLMQLE KKLHSLQPHA CFR LFLTME INPKVPVNLL RAGRIFVFEP PPGVKANMLR TFSSIPVSRI CKSPNERARL YFLLAWFHAI IQERLRYAPL GWSK KYEFG ESDLRSACDT VDTWLDDTAK GRQNISPDKI PWSALKTLMA QSIYGGRVDN EFDQRLLNTF LERLFTTRSF DSEFK LACK VDGHKDIQMP 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UniProtKB: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1

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分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 3 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.25 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.61 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

8dyu

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 13958
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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