[日本語] English
万見
- EMDB-47100: Human LysRS bound to unmodified tRNA-Lys3 (3'-CCA Docked State, A... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47100
タイトルHuman LysRS bound to unmodified tRNA-Lys3 (3'-CCA Docked State, AMP bound)
マップデータ
試料
  • 複合体: Human LysRS bound to unmodified tRNA-Lys3 (3'-CCA Docked State, AMP bound)
    • タンパク質・ペプチド: Lysine--tRNA ligase
    • RNA: tRNA-Lys3
  • リガンド: ADENOSINE MONOPHOSPHATE
  • リガンド: LYSINE
  • リガンド: SODIUM ION
キーワードLysRS / aminoacylation / docked state / tRNA-Lys3 / TRANSLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP:ADP adenylyltransferase activity / basophil activation involved in immune response / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Mitochondrial tRNA aminoacylation / lysine-tRNA ligase / Selenoamino acid metabolism / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Cytosolic tRNA aminoacylation ...ATP:ADP adenylyltransferase activity / basophil activation involved in immune response / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Mitochondrial tRNA aminoacylation / lysine-tRNA ligase / Selenoamino acid metabolism / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / positive regulation of macrophage activation / tRNA processing / amino acid binding / response to X-ray / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / ERK1 and ERK2 cascade / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / tRNA binding / mitochondrial matrix / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular space / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. ...Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Devarkar SC / Xiong Y
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI157890-01A1 (R21 grant) 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2025
タイトル: Structural basis for aminoacylation of cellular modified tRNALys3 by human lysyl-tRNA synthetase.
著者: Swapnil C Devarkar / Christina R Budding / Chathuri Pathirage / Arundhati Kavoor / Cassandra Herbert / Patrick A Limbach / Karin Musier-Forsyth / Yong Xiong /
要旨: The average eukaryotic transfer ribonucleic acid (tRNA) contains 13 post-transcriptional modifications; however, their functional impact is largely unknown. Our understanding of the complex tRNA ...The average eukaryotic transfer ribonucleic acid (tRNA) contains 13 post-transcriptional modifications; however, their functional impact is largely unknown. Our understanding of the complex tRNA aminoacylation machinery in metazoans also remains limited. Herein, using a series of high-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures, we provide the mechanistic basis for recognition and aminoacylation of fully modified cellular tRNALys3 by human lysyl-tRNA synthetase (h-LysRS). The tRNALys3 anticodon loop modifications S34 (mcm5s2U) and R37 (ms2t6A) play an integral role in recognition by h-LysRS. Modifications in the T-, variable-, and D-loops of tRNALys3 are critical for ordering the metazoan-specific N-terminal domain of LysRS. The two catalytic steps of tRNALys3 aminoacylation are structurally ordered; docking of the 3'-CCA end in the active site cannot proceed until the lysyl-adenylate intermediate is formed and the pyrophosphate byproduct is released. Association of the h-LysRS-tRNALys3 complex with a multi-tRNA synthetase complex-derived peptide shifts the equilibrium toward the 3'-CCA end "docked" conformation and allosterically increases h-LysRS catalytic efficiency. The insights presented here have broad implications for understanding the role of tRNA modifications in protein synthesis, the human aminoacylation machinery, and the growing catalog of metabolic and neurological diseases linked to it.
履歴
登録2024年9月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月12日-
マップ公開2025年3月12日-
更新2025年3月12日-
現状2025年3月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_47100.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47100.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.92 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.92 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.07
最小 - 最大-0.43317854 - 0.8942406
平均 (標準偏差)-0.00011063578 (±0.020965535)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 273.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_47100_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_47100_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Human LysRS bound to unmodified tRNA-Lys3 (3'-CCA Docked State, A...

全体名称: Human LysRS bound to unmodified tRNA-Lys3 (3'-CCA Docked State, AMP bound)
要素
  • 複合体: Human LysRS bound to unmodified tRNA-Lys3 (3'-CCA Docked State, AMP bound)
    • タンパク質・ペプチド: Lysine--tRNA ligase
    • RNA: tRNA-Lys3
  • リガンド: ADENOSINE MONOPHOSPHATE
  • リガンド: LYSINE
  • リガンド: SODIUM ION

-
超分子 #1: Human LysRS bound to unmodified tRNA-Lys3 (3'-CCA Docked State, A...

超分子名称: Human LysRS bound to unmodified tRNA-Lys3 (3'-CCA Docked State, AMP bound)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Lysine--tRNA ligase

分子名称: Lysine--tRNA ligase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 68.143953 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAAVQAAEVK VDGSEPKLSK NELKRRLKAE KKVAEKEAKQ KELSEKQLSQ ATAAATNHTT DNGVGPEEES VDPNQYYKIR SQAIHQLKV NGEDPYPHKF HVDISLTDFI QKYSHLQPGD HLTDITLKVA GRIHAKRASG GKLIFYDLRG EGVKLQVMAN S RNYKSEEE ...文字列:
MAAVQAAEVK VDGSEPKLSK NELKRRLKAE KKVAEKEAKQ KELSEKQLSQ ATAAATNHTT DNGVGPEEES VDPNQYYKIR SQAIHQLKV NGEDPYPHKF HVDISLTDFI QKYSHLQPGD HLTDITLKVA GRIHAKRASG GKLIFYDLRG EGVKLQVMAN S RNYKSEEE FIHINNKLRR GDIIGVQGNP GKTKKGELSI IPYEITLLSP CLHMLPHLHF GLKDKETRYR QRYLDLILND FV RQKFIIR SKIITYIRSF LDELGFLEIE TPMMNIIPGG AVAKPFITYH NELDMNLYMR IAPELYHKML VVGGIDRVYE IGR QFRNEG IDLTHNPEFT TCEFYMAYAD YHDLMEITEK MVSGMVKHIT GSYKVTYHPD GPEGQAYDVD FTPPFRRINM VEEL EKALG MKLPETNLFE TEETRKILDD ICVAKAVECP PPRTTARLLD KLVGEFLEVT CINPTFICDH PQIMSPLAKW HRSKE GLTE RFELFVMKKE ICNAYTELND PMRQRQLFEE QAKAKAAGDD EAMFIDENFC TALEYGLPPT AGWGMGIDRV AMFLTD SNN IKEVLLFPAM KPEDKKENVA TTDTLESTTV GTSV

UniProtKB: Lysine--tRNA ligase

-
分子 #2: tRNA-Lys3

分子名称: tRNA-Lys3 / タイプ: rna / ID: 2 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.44748 KDa
配列文字列:
GCCCGGAUAG CUCAGUCGGU AGAGCAUCAG ACUUUUAAUC UGAGGGUCCA GGGUUCAAGU CCCUGUUCGG GCGCCA

GENBANK: GENBANK: L10753.1

-
分子 #3: ADENOSINE MONOPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE MONOPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: AMP
分子量理論値: 347.221 Da
Chemical component information

ChemComp-AMP:
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP / AMP*YM

-
分子 #4: LYSINE

分子名称: LYSINE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: LYS
分子量理論値: 147.195 Da
Chemical component information

ChemComp-LYS:
LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシンアニオン

-
分子 #5: SODIUM ION

分子名称: SODIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1
分子量理論値: 22.99 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 302069
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る