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万見
- EMDB-47026: CryoEM structures of yeast cytoplasmic dynein in the presence of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47026
タイトルCryoEM structures of yeast cytoplasmic dynein in the presence of ATP and Lis1.
マップデータ
試料
  • 複合体: yeast dynein in the presence of ATP and PAC1
    • タンパク質・ペプチド: Dynein heavy chain, cytoplasmic
    • タンパク質・ペプチド: Nuclear distribution protein PAC1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードEnzyme / AAA protein / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule sliding / microtubule organizing center organization / karyogamy / astral microtubule / establishment of mitotic spindle localization / nuclear migration along microtubule / vesicle transport along microtubule / microtubule plus-end binding / spindle pole body / minus-end-directed microtubule motor activity ...microtubule sliding / microtubule organizing center organization / karyogamy / astral microtubule / establishment of mitotic spindle localization / nuclear migration along microtubule / vesicle transport along microtubule / microtubule plus-end binding / spindle pole body / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / microtubule associated complex / dynein intermediate chain binding / nuclear migration / dynein complex binding / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic sister chromatid segregation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cytoplasmic microtubule / cytoplasmic microtubule organization / Neutrophil degranulation / mitotic spindle organization / kinetochore / spindle pole / nuclear envelope / cell cortex / cell division / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynein regulator LIS1 / LIS1, N-terminal / : / DYN1, AAA+ ATPase lid domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain ...Dynein regulator LIS1 / LIS1, N-terminal / : / DYN1, AAA+ ATPase lid domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynein heavy chain, cytoplasmic / Nuclear distribution protein PAC1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Kendrick AA / Leschziner AE
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Multiple steps of dynein activation by Lis1 visualized by cryo-EM.
著者: Agnieszka A Kendrick / Kendrick H V Nguyen / Wen Ma / Eva P Karasmanis / Rommie E Amaro / Samara L Reck-Peterson / Andres E Leschziner /
要旨: Cytoplasmic dynein-1 (dynein) is an essential molecular motor controlled in part by autoinhibition. Lis1, a key dynein regulator mutated in the neurodevelopmental disease lissencephaly, plays a role ...Cytoplasmic dynein-1 (dynein) is an essential molecular motor controlled in part by autoinhibition. Lis1, a key dynein regulator mutated in the neurodevelopmental disease lissencephaly, plays a role in dynein activation. We recently identified a structure of partially autoinhibited dynein bound to Lis1, which suggests an intermediate state in dynein's activation pathway. However, other structural information is needed to fully understand how Lis1 activates dynein. Here, we used cryo-EM and yeast dynein and Lis1 incubated with ATP at different time points to reveal conformations that we propose represent additional intermediate states in dynein's activation pathway. We solved 16 high-resolution structures, including 7 distinct dynein and dynein-Lis1 structures from the same sample. Our data support a model in which Lis1 relieves dynein autoinhibition by increasing its basal ATP hydrolysis rate and promoting conformations compatible with complex assembly and motility. Together, this analysis advances our understanding of dynein activation and the contribution of Lis1 to this process.
履歴
登録2024年9月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月28日-
マップ公開2025年5月28日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47026.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47026.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

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明度
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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.89 Å/pix.
x 352 pix.
= 312.928 Å		0.89 Å/pix.
x 352 pix.
= 312.928 Å		0.89 Å/pix.
x 352 pix.
= 312.928 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.889 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.13
最小 - 最大-0.542085 - 1.0388867
平均 (標準偏差)0.00082018314 (±0.026242787)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 312.928 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_47026_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_47026_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : yeast dynein in the presence of ATP and PAC1

全体名称: yeast dynein in the presence of ATP and PAC1
要素
  • 複合体: yeast dynein in the presence of ATP and PAC1
    • タンパク質・ペプチド: Dynein heavy chain, cytoplasmic
    • タンパク質・ペプチド: Nuclear distribution protein PAC1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: yeast dynein in the presence of ATP and PAC1

超分子名称: yeast dynein in the presence of ATP and PAC1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c

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分子 #1: Dynein heavy chain, cytoplasmic

分子名称: Dynein heavy chain, cytoplasmic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 331.525 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: GDQLTHVVEE VKTYDLVWRS IKNLWEDVQR TFETPWCRVD VLLLQSDLAN FLRRADELPR AVKQFEMYKS LFSQVNMLTS VNKILVELK DGALKPRHWN MIFRDIGKRQ IQKNLLDKLE FSLKDVMVLN LTLNEILLTK IIERAQKEFV IEKSLNRIKK F WKEAQYEV ...文字列:
GDQLTHVVEE VKTYDLVWRS IKNLWEDVQR TFETPWCRVD VLLLQSDLAN FLRRADELPR AVKQFEMYKS LFSQVNMLTS VNKILVELK DGALKPRHWN MIFRDIGKRQ IQKNLLDKLE FSLKDVMVLN LTLNEILLTK IIERAQKEFV IEKSLNRIKK F WKEAQYEV IEHSSGLKLV REWDVLEQAC KEDLEELVSM KASNYYKIFE QDCLDLESKL TKLSEIQVNW VEVQFYWLDL YG ILGENLD IQNFLPLETS KFKSLTSEYK MITTRAFQLD TTIEVIHIPN FDTTLKLTID SLKMIKSSLS TFLERQRRQF PRF YFLGND DLLKIIGSGK HHDQVSKFMK KMFGSIESII FFEDSITGVR SVEGEVLNLN EKIELKDSIQ AQEWLNILDT EIKL SVFTQ FRDCLGQLKD GTDIEVVVSK YIFQAILLSA QVMWTELVEK CLQTNEFSKY WKEVDMKIKG LLDKLNKSSD NVKKK IEAL LVEYLHFNNV IGQLKNCSTK EEARLLWAKV QKFYQKNDTL DDLNSVFISQ SGYLLQYKFE YIGIPERLIY TPLLLV GFA TLTDSLHQKY GGCFFGPAGT GKTETVKAFG QNLGRVVVVF NCDDSFDYQV LSRLLVGITQ IGAWGCFDEF NRLDEKV LS AVSANIQQIQ NGLQVGKSHI TLLEEETPLS PHTAVFITLN PGYNGRSELP ENLKKSFREF SMKSPQSGTI AEMILQIM G FEDSKSLASK IVHFLELLSS KCSSMNHYHF GLRTLKGVLR NCSPLVSEFG EGEKTVVESL KRVILPSLGD TDELVFKDE LSKIFDSAGT PLNSKAIVQC LKDAGQRSGF SMSEEFLKKC MQFYYMQKTQ QALILVGKAG CGKTATWKTV IDAMAIFDGH ANVVYVIDT KVLTKESLYG SMLKATLEWR DGLFTSILRR VNDDITGTFK NSRIWVVFDS DLDPEYVEAM NSVLDDNKIL T LPNGERLP IPPNFRILFE TDNLDHTTPA TITRCGLLWF STDVCSISSK IDHLLNKSYE ALDNKLSMFE LDKLKDLISD SF DMASLTN IFTCSNDLVH ILGVRTFNKL ETAVQLAVHL ISSYRQWFQN LDDKSLKDVI TLLIKRSLLY ALAGDSTGES QRA FIQTIN TYFGHDSQEL SDYSTIVIAN DKLSFSSFCS EIPSVSLEAH EVMRPDIVIP TIDTIKHEKI FYDLLNSKRG IILC GPPGS GKTMIMNNAL RNSSLYDVVG INFSKDTTTE HILSALHRHT NYVTTSKGLT LLPKSDIKNL VLFCDEINLP KLDKY GSQN VVLFLRQLME KQGFWKTPEN KWVTIERIHI VGACNPPTDP GRIPMSERFT RHAAILYLGY PSGKSLSQIY EIYYKA IFK LVPEFRSYTE PFARASVHLY NECKARYSTG LQSHYLFSPR ELTRLVRGVY TAINTGPRQT LRSLIRLWAY EAWRIFA DR LVGVKEKNSF EQLLYETVDK YLPNQDLGNI SSTSLLFSGL LSLDFKEVNK TDLVNFIEER FKTFCDEELE VPMVIHES M VDHILRIDRA LKQVQGHMML IGASRTGKTI LTRFVAWLNG LKIVQPKIHR HSNLSDFDMI LKKAISDCSL KESRTCLII DESNILETAF LERMNTLLAN ADIPDLFQGE EYDKLLNNLR NKTRSLGLLL DTEQELYDWF VGEIAKNLHV VFTICDPTNN KSSAMISSP ALFNRCIINW MGDWDTKTMS QVANNMVDVV PMEFTDFIVP EVNKELVFTE PIQTIRDAVV NILIHFDRNF Y QKMKVGVN PRSPGYFIDG LRALVKLVTA KYQDLQENQR FVNVGLEKLN ESVLKVNELN KTLSKKSTEL TEKEKEARST LD KMLMEQN ESERKQEATE EIKKILKVQE EDIRKRKEVV MKSIQDIEPT ILEAQRGVKN IKKQQLTEIR SMVNPPSGVK IVM EAVCAI LGYQFSNWRD IQQFIRKDDF IHNIVHYDTT LHMKPQIRKY MEEEFLSDPN FTYETINRAS KACGPLYQWV NAQI NFSKV LENVDPLRQE MKRIEFESLK TKANLLAAEE MTQDLEASIE VSKQKYSLLI RDVEAIKTEM SNVQANLDRS ISLVK SLTF EKERWLNTTK QFSKTSQELI GNCIISSIYE TYFGHLNERE RGDMLVILKR LLGKFAVKYD VNYRFIDYLV TLDEKM KWL ECGLDKNDYF LENMSIVMNS QDAVPFLLDP SSHMITVISN YYGNKTVLLS FLEEGFVKRL ENAVRFGSVV IIQDGEF FD PIISRLISRE FNHAGNRVTV EIGDHEVDVS GDFKLFIHSC DPSGDIPIFL RSRVRLVHFV TNKESIETRI FDITLTEE N AEMQRKREDL IKLNTEYRLK LKNLEKRLLE ELNNSQGNML ENDELMVTLN NLKKEAMNIE KKLSESEEFF PQFDNLVEE YSIIGKHSVK IFSMLEKFGQ FHWFYGISIG QFLSCFKRVF IKKSRETRAA RTRVDEILWL LYQEVYCQFS TALDKKFKMI MAMTMFCLY KFDIESEQYK EAVLTMIGVL SESSDGVPKL TVDTNDDLRY LWDYVTTKSY ISALNWFKNE FFVDEWNIAD V VANSENNY FTMASERDVD GTFKLIELAK ASKESLKIIP LGSIENLNYA QEEISKSKIE GGWILLQNIQ MSLSWVKTYL HK HVEETKA AEEHEKFKMF MTCHLTGDKL PAPLLQRTDR VVYEDIPGIL DTVKDLWGSQ FFTGKISGVW SVYCTFLLSW FHA LITART RLVPHGFSKK YYFNDCDFQF ASVYLENVLA TNSTNNIPWA QVRDHIATIV YGGKIDEEKD LEVVAKLCAH VFCG SDNLQ IVPGVRIPQP LLQQSEEEER ARLTAILSNT IEPADSLSSW LQLPRESILD YERLQAKEVA SSTEQLLQEM

UniProtKB: Dynein heavy chain, cytoplasmic

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分子 #2: Nuclear distribution protein PAC1

分子名称: Nuclear distribution protein PAC1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 57.030617 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: GMTNWQQQLP LTDTQKNELD KSVLRYLNWN YKQTVRHEHA QDYESVRHAI VTLSGFLLQE SVDRQEFISN NDTSNESMVD IDELLLPKK WNSIVRLQKK IIELEQNTET LVSQIKDLNT QVSELAQFKP TTSNGTSAHN VLKWIPRNLP SCLINVESSV T SVKLHPNL ...文字列:
GMTNWQQQLP LTDTQKNELD KSVLRYLNWN YKQTVRHEHA QDYESVRHAI VTLSGFLLQE SVDRQEFISN NDTSNESMVD IDELLLPKK WNSIVRLQKK IIELEQNTET LVSQIKDLNT QVSELAQFKP TTSNGTSAHN VLKWIPRNLP SCLINVESSV T SVKLHPNL PIVFVATDHG KLYAFDLFNY TIPLASLQSH TKAITSMDVL FTNYTNSSKK NYLVIVTASK DLQIHVFKWV SE ECKFQQI RSLLGHEHIV SAVKIWQKNN DVHIASCSRD QTVKIWDFHN GWSLKTFQPH SQWVRSIDVL GDYIISGSHD TTL RLTHWP SGNGLSVGTG HEFPIEKVKF IHFIEDSPEI RFRTPSTDRY KNWGMQYCVS ASRDRTIKIW EIPLPTLMAH RAPI PNPTD SNFRCVLTLK GHLSWVRDIS IRGQYLFSCA DDKSVRCWDL NTGQCLHVWE KLHTGFVNCL DLDVDFDSNV TPRQM MVTG GLDCKSNVFM R

UniProtKB: Nuclear distribution protein PAC1

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
詳細: 50 mM TrisHCl [pH 8.0], 150 mM KOAc, 2 mM MgOAc, 1mM EGTA, 1 mM DTT
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 54.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.75 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

23829

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 35055
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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