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- EMDB-46853: The Cryo-EM structure of recombinantly expressed apo hUGDH -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46853
タイトルThe Cryo-EM structure of recombinantly expressed apo hUGDH
マップデータFull map
試料
  • 複合体: Unliganded human UDP-Glucose Dehydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: UDP-glucose 6-dehydrogenase
  • リガンド: water
キーワードUnliganded human UDP-Glucose Dehydrogenase / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of the active cofactor, UDP-glucuronate / UDP-glucose 6-dehydrogenase activity / UDP-glucose 6-dehydrogenase / UDP-glucuronate biosynthetic process / glycosaminoglycan biosynthetic process / chondroitin sulfate proteoglycan biosynthetic process / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / gastrulation with mouth forming second / protein hexamerization / neuron development ...Formation of the active cofactor, UDP-glucuronate / UDP-glucose 6-dehydrogenase activity / UDP-glucose 6-dehydrogenase / UDP-glucuronate biosynthetic process / glycosaminoglycan biosynthetic process / chondroitin sulfate proteoglycan biosynthetic process / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / gastrulation with mouth forming second / protein hexamerization / neuron development / NAD binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
UDP-glucose 6-dehydrogenase, eukaryotic type / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, N-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, dimerisation / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal domain superfamily / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, central domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, UDP binding domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, NAD binding domain / UDP binding domain ...UDP-glucose 6-dehydrogenase, eukaryotic type / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, N-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, dimerisation / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal domain superfamily / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, central domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, UDP binding domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, NAD binding domain / UDP binding domain / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
UDP-glucose 6-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Kadirvelraj R / Walsh Jr RM / Wood ZW
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM114298 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2024年9月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月26日-
マップ公開2025年2月26日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_46853.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46853.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Full map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.73 Å/pix.
x 288 pix.
= 210.24 Å		0.73 Å/pix.
x 288 pix.
= 210.24 Å		0.73 Å/pix.
x 288 pix.
= 210.24 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.73 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00814
最小 - 最大-0.045636717 - 0.08084641
平均 (標準偏差)0.00012588545 (±0.002303062)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 210.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map1

ファイルemd_46853_half_map_1.map
注釈Half map1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map2

ファイルemd_46853_half_map_2.map
注釈Half map2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Unliganded human UDP-Glucose Dehydrogenase

全体名称: Unliganded human UDP-Glucose Dehydrogenase
要素
  • 複合体: Unliganded human UDP-Glucose Dehydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: UDP-glucose 6-dehydrogenase
  • リガンド: water

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超分子 #1: Unliganded human UDP-Glucose Dehydrogenase

超分子名称: Unliganded human UDP-Glucose Dehydrogenase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55.024 KDa

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分子 #1: UDP-glucose 6-dehydrogenase

分子名称: UDP-glucose 6-dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: UDP-glucose 6-dehydrogenase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55.093938 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MFEIKKICCI GAGYVGGPTC SVIAHMCPEI RVTVVDVNES RINAWNSPTL PIYEPGLKEV VESCRGKNLF FSTNIDDAIK EADLVFISV NTPTKTYGMG KGRAADLKYI EACARRIVQN SNGYKIVTEK STVPVRAAES IRRIFDANTK PNLNLQVLSN P EFLAEGTA ...文字列:
MFEIKKICCI GAGYVGGPTC SVIAHMCPEI RVTVVDVNES RINAWNSPTL PIYEPGLKEV VESCRGKNLF FSTNIDDAIK EADLVFISV NTPTKTYGMG KGRAADLKYI EACARRIVQN SNGYKIVTEK STVPVRAAES IRRIFDANTK PNLNLQVLSN P EFLAEGTA IKDLKNPDRV LIGGDETPEG QRAVQALCAV YEHWVPREKI LTTNTWSSEL SKLAANAFLA QRISSINSIS AL CEATGAD VEEVATAIGM DQRIGNKFLK ASVGFGGSCF QKDVLNLVYL CEALNLPEVA RYWQQVIDMN DYQRRRFASR IID SLFNTV TDKKIAILGF AFKKDTGDTR ESSSIYISKY LMDEGAHLHI YDPKVPREQI VVDLSHPGVS EDDQVSRLVT ISKD PYEAC DGAHAVVICT EWDMFKELDY ERIHKKMLKP AFIFDGRRVL DGLHNELQTI GFQIETIGKK VSSKRIPYAP SGEIP KFSL QDPPNKKPKV

UniProtKB: UDP-glucose 6-dehydrogenase

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分子 #2: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 470 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHEPES
100.0 mMSodium ChlorideNaCl
1.0 mMDithiothreitol (DTT)
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.038 kPa / 詳細: Glow discharged using Pelco Easiglow
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Apo human UGDH in 20 mM Hepes pH 7.5, 100 mM NaCl and 1 mM DTT with Fos-choline-8, fluorinated solution at a final concentration of 0.7 mM was added immediately before plunging to induce more particle orientations.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 35333 / 平均電子線量: 46.44 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1786206
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.06 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5) / 使用した粒子像数: 91822
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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