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万見
- EMDB-46565: The cryo-EM structure of the yeast Dmc1 filament bound to ssDNA i... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46565
タイトルThe cryo-EM structure of the yeast Dmc1 filament bound to ssDNA in the presence of ATP
マップデータStructure of the yeast Dmc1 filament bound to ssDNA in the presence of ATP
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of yeast Dmc1 filament bound on ssDNA in the presence of ATP
    • タンパク質・ペプチド: Meiotic recombination protein DMC1
    • DNA: DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードDNA Repair / Homologous Recombination / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic joint molecule formation / synaptonemal complex assembly / DNA recombinase assembly / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / DNA strand invasion / ATPase inhibitor activity / mitotic recombination / DNA strand exchange activity / reciprocal meiotic recombination / sporulation resulting in formation of a cellular spore ...meiotic joint molecule formation / synaptonemal complex assembly / DNA recombinase assembly / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / DNA strand invasion / ATPase inhibitor activity / mitotic recombination / DNA strand exchange activity / reciprocal meiotic recombination / sporulation resulting in formation of a cellular spore / ATP-dependent DNA damage sensor activity / ATP-dependent activity, acting on DNA / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Meiotic recombination protein Dmc1 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain ...Meiotic recombination protein Dmc1 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Meiotic recombination protein DMC1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Shin Y / Greene EC
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States)NSF-MCB1817315 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2026
タイトル: Lineage-specific amino acids define functional attributes of the protomer-protomer interfaces for the Rad51 and Dmc1 recombinases.
著者: Mike Petassi / Yeonoh Shin / Aidan M Jessop / Katherine Morse / Stefan Y Kim / Sahiti Kuppa / Razvan Matei / Vivek B Raina / Eric C Greene /
要旨: Most eukaryotes possess two Rad51/RecA family DNA recombinases that are thought to have arisen from an ancient gene duplication event: Rad51, which is expressed in both mitosis and meiosis; and Dmc1, ...Most eukaryotes possess two Rad51/RecA family DNA recombinases that are thought to have arisen from an ancient gene duplication event: Rad51, which is expressed in both mitosis and meiosis; and Dmc1, which is only expressed in meiosis. To explore the evolutionary relationship between these recombinases, here, we present high-resolution cryo-EM structures of Saccharomyces cerevisiae Rad51 filaments and S. cerevisiae Dmc1 filaments bound to ssDNA, which reveal a pair of stacked interfacial aromatic amino acid residues that are nearly universally conserved in Rad51 but are absent from Dmc1. We use a combination of bioinformatics, genetic analysis of natural sequence variation, and deep mutational analysis to probe the functionally tolerated sequence space for these stacked aromatic residues. Our findings demonstrate that the functional landscape of the interfacial aromatic residues within the Rad51 filament is highly constrained. In contrast, the amino acids at the equivalent positions within the Dmc1 filament exhibit a broad functional landscape. This work helps highlight the distinct evolutionary trajectories of these two eukaryotic recombinases, which may have contributed to their functional and mechanistic divergence.
履歴
登録2024年8月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月22日-
マップ公開2025年1月22日-
更新2026年2月18日-
現状2026年2月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_46565.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46565.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of the yeast Dmc1 filament bound to ssDNA in the presence of ATP
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.116
最小 - 最大-0.17786387 - 0.479795
平均 (標準偏差)0.003526941 (±0.02297252)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 212.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_46565_half_map_1.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_46565_half_map_2.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of yeast Dmc1 filament bound on ssDNA in the pr...

全体名称: Cryo-EM structure of yeast Dmc1 filament bound on ssDNA in the presence of ATP
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of yeast Dmc1 filament bound on ssDNA in the presence of ATP
    • タンパク質・ペプチド: Meiotic recombination protein DMC1
    • DNA: DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Cryo-EM structure of yeast Dmc1 filament bound on ssDNA in the pr...

超分子名称: Cryo-EM structure of yeast Dmc1 filament bound on ssDNA in the presence of ATP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Meiotic recombination protein DMC1

分子名称: Meiotic recombination protein DMC1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 36.657539 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSVTGTEIDS DTAKNILSVD ELQNYGINAS DLQKLKSGGI YTVNTVLSTT RRHLCKIKGL SEVKVEKIKE AAGKIIQVGF IPATVQLDI RQRVYSLSTG SKQLDSILGG GIMTMSITEV FGEFRCGKTQ MSHTLCVTTQ LPREMGGGEG KVAYIDTEGT F RPERIKQI ...文字列:
MSVTGTEIDS DTAKNILSVD ELQNYGINAS DLQKLKSGGI YTVNTVLSTT RRHLCKIKGL SEVKVEKIKE AAGKIIQVGF IPATVQLDI RQRVYSLSTG SKQLDSILGG GIMTMSITEV FGEFRCGKTQ MSHTLCVTTQ LPREMGGGEG KVAYIDTEGT F RPERIKQI AEGYELDPES CLANVSYARA LNSEHQMELV EQLGEELSSG DYRLIVVDSI MANFRVDYCG RGELSERQQK LN QHLFKLN RLAEEFNVAV FLTNQVQSDP GASALFASAD GRKPIGGHVL AHASATRILL RKGRGDERVA KLQDSPDMPE KEC VYVIGE KGITDSSD

UniProtKB: Meiotic recombination protein DMC1

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分子 #2: DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')

分子名称: DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')
タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 5.430513 KDa
配列文字列:
(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 12 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 58.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: OTHER
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 16.0 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 56 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 364408
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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