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- EMDB-46530: Gly-,Glu-,(S)-DQP-997-74 bound GluN1a-2B-2D NMDAR -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46530
タイトルGly-,Glu-,(S)-DQP-997-74 bound GluN1a-2B-2D NMDAR
マップデータComposite map
試料
  • 複合体: tri-heteromeric GluN1-2B-2D NMDAR
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2D
  • リガンド: GLYCINE
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: GLUTAMIC ACID
  • リガンド: 4-{(3R,5S)-5-(4-chlorophenyl)-3-[4-(4-chlorophenyl)-2-oxo-1,2-dihydroquinolin-3-yl]pyrazolidin-1-yl}-3,3-difluoro-4-oxobutanoic acid
キーワードN-methyl-D-aspartate receptor / (S)-DQP-997-74 / GluN2B / GluN2D / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of sensory perception of pain / glycine-gated cation channel activity / excitatory chemical synaptic transmission / Activated NTRK2 signals through FYN / Synaptic adhesion-like molecules / response to glycine / propylene metabolic process / cellular response to L-glutamate / negative regulation of dendritic spine maintenance / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors ...regulation of sensory perception of pain / glycine-gated cation channel activity / excitatory chemical synaptic transmission / Activated NTRK2 signals through FYN / Synaptic adhesion-like molecules / response to glycine / propylene metabolic process / cellular response to L-glutamate / negative regulation of dendritic spine maintenance / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / voltage-gated monoatomic cation channel activity / NMDA selective glutamate receptor complex / Neurexins and neuroligins / glutamate binding / ligand-gated sodium channel activity / neurotransmitter receptor complex / glutamate receptor signaling pathway / calcium ion transmembrane import into cytosol / protein heterotetramerization / glycine binding / startle response / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / monoatomic cation transmembrane transport / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / Long-term potentiation / excitatory synapse / monoatomic cation transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / monoatomic ion channel complex / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / synaptic cleft / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / calcium ion homeostasis / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / glutamate-gated receptor activity / presynaptic active zone membrane / glutamate-gated calcium ion channel activity / EPHB-mediated forward signaling / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / sodium ion transmembrane transport / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / synaptic membrane / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / adult locomotory behavior / regulation of membrane potential / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / brain development / postsynaptic density membrane / visual learning / regulation of synaptic plasticity / calcium ion transmembrane transport / long-term synaptic potentiation / terminal bouton / synaptic vesicle / late endosome / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / RAF/MAP kinase cascade / response to ethanol / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / learning or memory / cytoskeleton / calmodulin binding / lysosome / neuron projection / postsynaptic density / dendrite / calcium ion binding / synapse / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2D / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.71 Å
データ登録者Hyunook K / Hiro F
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)MH085926 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS111745 米国
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2025
タイトル: Structural basis for channel gating and blockade in tri-heteromeric GluN1-2B-2D NMDA receptor.
著者: Hyunook Kang / Max Epstein / Tue G Banke / Riley Perszyk / Noriko Simorowski / Srinu Paladugu / Dennis C Liotta / Stephen F Traynelis / Hiro Furukawa /
要旨: Discrete activation of N-methyl-D-aspartate receptor (NMDAR) subtypes by glutamate and the co-agonist glycine is fundamental to neuroplasticity. A distinct variant, the tri-heteromeric receptor, ...Discrete activation of N-methyl-D-aspartate receptor (NMDAR) subtypes by glutamate and the co-agonist glycine is fundamental to neuroplasticity. A distinct variant, the tri-heteromeric receptor, comprising glycine-binding GluN1 and two types of glutamate-binding GluN2 subunits, exhibits unique pharmacological characteristics, notably enhanced sensitivity to the anti-depressant channel blocker S-(+)-ketamine. Despite its significance, the structural mechanisms underlying ligand gating and channel blockade of tri-heteromeric NMDARs remain poorly understood. Here, we identify and characterize tri-heteromeric GluN1-2B-2D NMDAR in the adult brain, resolving its structures in the activated, inhibited, and S-(+)-ketamine-blocked states. These structures reveal the ligand-dependent conformational dynamics that modulate the tension between the extracellular domain and transmembrane channels, governing channel gating and blockade. Additionally, we demonstrate that the inhibitor (S)-DQP-997-74 selectively decouples linker tension in GluN2D, offering insights into subtype-selective targeting for cognitive modulation.
履歴
登録2024年8月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月26日-
マップ公開2025年2月26日-
更新2025年4月16日-
現状2025年4月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_46530.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46530.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 400 pix.
= 344.4 Å		0.86 Å/pix.
x 400 pix.
= 344.4 Å		0.86 Å/pix.
x 400 pix.
= 344.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.861 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-0.27892232 - 1.9991016
平均 (標準偏差)0.009653019 (±0.04287998)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 344.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: TMD local refined map

ファイルemd_46530_additional_1.map
注釈TMD local refined map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: ECD local refined map

ファイルemd_46530_additional_2.map
注釈ECD local refined map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Consensus map

ファイルemd_46530_additional_3.map
注釈Consensus map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : tri-heteromeric GluN1-2B-2D NMDAR

全体名称: tri-heteromeric GluN1-2B-2D NMDAR
要素
  • 複合体: tri-heteromeric GluN1-2B-2D NMDAR
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2D
  • リガンド: GLYCINE
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: GLUTAMIC ACID
  • リガンド: 4-{(3R,5S)-5-(4-chlorophenyl)-3-[4-(4-chlorophenyl)-2-oxo-1,2-dihydroquinolin-3-yl]pyrazolidin-1-yl}-3,3-difluoro-4-oxobutanoic acid

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超分子 #1: tri-heteromeric GluN1-2B-2D NMDAR

超分子名称: tri-heteromeric GluN1-2B-2D NMDAR / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 377 KDa

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分子 #1: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1

分子名称: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 92.691828 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: DPKIVNIGAV LSTRKHEQMF REAVNQANKR HGSWKIQLNA TSVTHKPNAI QMALSVCEDL ISSQVYAILV SHPPTPNDHF TPTPVSYTA GFYRIPVLGL TTRMSIYSDK SIHLSFLRTV PPYSHQSSVW FEMMRVYSWN HIILLVSDDH EGRAAQKRLE T LLEERESK ...文字列:
DPKIVNIGAV LSTRKHEQMF REAVNQANKR HGSWKIQLNA TSVTHKPNAI QMALSVCEDL ISSQVYAILV SHPPTPNDHF TPTPVSYTA GFYRIPVLGL TTRMSIYSDK SIHLSFLRTV PPYSHQSSVW FEMMRVYSWN HIILLVSDDH EGRAAQKRLE T LLEERESK AEKVLQFDPG TKNVTALLME AKELEARVII LSASEDDAAT VYRAAAMLNM TGSGYVWLVG EREISGNALR YA PDGILGL QLINGKNESA HISDAVGVVA QAVHELLEKE NITDPPRGCV GNTNIWKTGP LFKRVLMSSK YADGVTGRVE FNE DGDRKF ANYSIMNLQN RKLVQVGIYN GTHVIPNDRK IIWPGGETEK PRGYQMSTRL KIVTIHQEPF VYVKPTLSDG TCKE EFTVN GDPVKKVICT GPNDTSPGSP RHTVPQCCYG FCIDLLIKLA RTMNFTYEVH LVADGKFGTQ ERVNNSNKKE WNGMM GELL SGQADMIVAP LTINNERAQY IEFSKPFKYQ GLTILVKKEI PRSTLDSFMQ PFQSTLWLLV GLSVHVVAVM LYLLDR FSP FGRFKVNSEE EEEDALTLSS AMWFSWGVLL NSGIGEGAPR SFSARILGMV WAGFAMIIVA SYTANLAAFL VLDRPEE RI TGINDPRLRN PSDKFIYATV KQSSVDIYFR RQVELSTMYR HMEKHNYESA AEAIQAVRDN KLHAFIWDSA VLEFEASQ K CDLVTTGELF FRSGFGIGMR KDSPWKQNVS LSILKSHENG FMEDLDKTWV RYQECDSRSN APATLTFENM AGVFMLVAG GIVAGIFLIF IEIAYKRHKD ANGAQ

UniProtKB: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1

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分子 #2: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B

分子名称: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: Twin-Strep tag (WSHPQFEKGGGSGGGSGGSAWSHPQFEKGALVPRG) C-terminal p2A tag (GSGATNFSLLKQAGDVEENPG)
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 98.622172 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: WSHPQFEKGG GSGGGSGGSA WSHPQFEKGA LVPRGRSQKS PPSIGIAVIL VGTSDEVAIK DAHEKDDFHH LSVVPRVELV AMNETDPKS IITRICDLMS DRKIQGVVFA DDTDQEAIAQ ILDFISAQTL TPILGIHGGS SMIMADKDES SMFFQFGPSI E QQASVMLN ...文字列:
WSHPQFEKGG GSGGGSGGSA WSHPQFEKGA LVPRGRSQKS PPSIGIAVIL VGTSDEVAIK DAHEKDDFHH LSVVPRVELV AMNETDPKS IITRICDLMS DRKIQGVVFA DDTDQEAIAQ ILDFISAQTL TPILGIHGGS SMIMADKDES SMFFQFGPSI E QQASVMLN IMEEYDWYIF SIVTTYFPGY QDFVNKIRST IENSFVGWEL EEVLLLDMSL DDGDSKIQNQ LKKLQSPIIL LY CTKEEAT YIFEVANSVG LTGYGYTWIV PSLVAGDTDT VPAEFPTGLI SVSYDEWDYG LPARVRDGIA IITTAASDML SEH SFIPEP KSSCYNTHEK RIYQSNMLNR YLINVTFEGR NLSFSEDGYQ MHPKLVIILL NKERKWERVG KWKDKSLQMK YYVW PRMCP ETEEQEDDHL SIVTLEEAPF VIVESVDPLS GTCMRNTVPC QKRIVTENKT DEEPGYIKKC CKGFCIDILK KISKS VKFT YDLYLVTNGK HGKKINGTWN GMIGEVVMKR AYMAVGSLTI NEERSEVVDF SVPFIETGIS VMVSRSNGTV SPSAFL EPF SADVWVMMFV MLLIVSAVAV FVFEYFSPVG YNRSLADGRE PGGPSFTIGK AIWLLWGLVF NNSVPVQNPK GTTSKIM VS VWAFFAVIFL ASYTANLAAF MIQEEYVDQV SGLSDKKFQR PNDFSPPFRF GTVPNGSTER NIRNNYAEMH AYMGKFNQ R GVDDALLSLK TGKLDAFIYD AAVLNYMAGR DEGCKLVTIG SGKVFASTGY GIAIQKDSGW KRQVDLAILQ LFGDGEMEE LEALWLTGIC HNEKNEVMSS QLDIDNMAGV FYMLGAAMAL SLITFISEHL FYWQFRHSFM GGPGSGATNF SLLKQAGDVE ENPG

UniProtKB: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B

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分子 #3: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2D

分子名称: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: 1D4-tag (TETSQVAPA) / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 94.120609 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: FPEEAPGPGG AGGPGGGLGG ARPLNVALVF SGPAYAAEAA RLGPAVAAAV RSPGLDVRPV ALVLNGSDPR SLVLQLCDLL SGLRVHGVV FEDDSRAPAV APILDFLSAQ TSLPIVAVHG GAALVLTPKE KGSTFLQLGS STEQQLQVIF EVLEEYDWTS F VAVTTRAP ...文字列:
FPEEAPGPGG AGGPGGGLGG ARPLNVALVF SGPAYAAEAA RLGPAVAAAV RSPGLDVRPV ALVLNGSDPR SLVLQLCDLL SGLRVHGVV FEDDSRAPAV APILDFLSAQ TSLPIVAVHG GAALVLTPKE KGSTFLQLGS STEQQLQVIF EVLEEYDWTS F VAVTTRAP GHRAFLSYIE VLTDGSLVGW EHRGALTLDP GAGEAVLSAQ LRSVSAQIRL LFCAREEAEP VFRAAEEAGL TG SGYVWFM VGPQLAGGGG SGAPGEPPLL PGGAPLPAGL FAVRSAGWRD DLARRVAAGV AVVARGAQAL LRDYGFLPEL GHD CRAQNR THRGESLHRY FMNITWDNRD YSFNEDGFLV NPSLVVISLT RDRTWEVVGS WEQQTLRLKY PLWSRYGRFL QPVD DTQHL TVATLEERPF VIVEPADPIS GTCIRDSVPC RSQLNRTHSP PPDAPRPEKR CCKGFCIDIL KRLAHTIGFS YDLYL VTNG KHGKKIDGVW NGMIGEVFYQ RADMAIGSLT INEERSEIVD FSVPFVETGI SVMVARSNGT VSPSAFLEPY SPAVWV MMF VMCLTVVAVT VFIFEYLSPV GYNRSLATGK RPGGSTFTIG KSIWLLWALV FNNSVPVENP RGTTSKIMVL VWAFFAV IF LASYTANLAA FMIQEEYVDT VSGLSDRKFQ RPQEQYPPLK FGTVPNGSTE KNIRSNYPDM HSYMVRYNQP RVEEALTQ L KAGKLDAFIY DAAVLNYMAR KDEGCKLVTI GSGKVFATTG YGIALHKGSR WKRPIDLALL QFLGDDEIEM LERLWLSGI CHNDKIEVMS SKLDIDNMAG VFYMLLVAMG LSLLVFAWEH LVYWRLRHCL GPTETSQVAP A

UniProtKB: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2D

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分子 #5: GLYCINE

分子名称: GLYCINE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: GLY
分子量理論値: 75.067 Da
Chemical component information

ChemComp-GLY:
GLYCINE

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分子 #6: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 3 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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分子 #7: GLUTAMIC ACID

分子名称: GLUTAMIC ACID / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: GLU
分子量理論値: 147.129 Da
Chemical component information

ChemComp-GLU:
GLUTAMIC ACID

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分子 #8: 4-{(3R,5S)-5-(4-chlorophenyl)-3-[4-(4-chlorophenyl)-2-oxo-1,2-dih...

分子名称: 4-{(3R,5S)-5-(4-chlorophenyl)-3-[4-(4-chlorophenyl)-2-oxo-1,2-dihydroquinolin-3-yl]pyrazolidin-1-yl}-3,3-difluoro-4-oxobutanoic acid
タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: A1A15
分子量理論値: 572.387 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 14 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 61.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 1317548
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio reconstruction
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.71 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 100870
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7saa

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7saa

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7saa

chain_id: C, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

8e96

chain_id: D, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9d3b:
Gly-,Glu-,(S)-DQP-997-74 bound GluN1a-2B-2D NMDAR

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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