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万見
- EMDB-45977: Structure of SH3 domain of Src in complex with beta-arrestin 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45977
タイトルStructure of SH3 domain of Src in complex with beta-arrestin 1
マップデータ
試料
  • 複合体: Beta-arrestin 1 bound to a G protein-coupled receptor phosphopeptide, nanobody 32 and antibody fragment Fab30 in complex with SH3 domain of Src
    • タンパク質・ペプチド: Nanobody 32
    • タンパク質・ペプチド: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
    • タンパク質・ペプチド: Antibody fragment Fab30, heavy chain
    • タンパク質・ペプチド: Vasopressin V2 receptor
    • タンパク質・ペプチド: Beta-arrestin-1
    • タンパク質・ペプチド: Antibody fragment Fab30, light chain
キーワードGPCR signaling / arrestin / Src / SH3 / SIGNALING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


V2 vasopressin receptor binding / alpha-1A adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone receptor binding / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / renal water retention / Defective AVP does not bind AVPR2 and causes neurohypophyseal diabetes insipidus (NDI) / sensory perception of touch / G alpha (s) signalling events / Vasopressin-like receptors / regulation of systemic arterial blood pressure by vasopressin ...V2 vasopressin receptor binding / alpha-1A adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone receptor binding / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / renal water retention / Defective AVP does not bind AVPR2 and causes neurohypophyseal diabetes insipidus (NDI) / sensory perception of touch / G alpha (s) signalling events / Vasopressin-like receptors / regulation of systemic arterial blood pressure by vasopressin / vasopressin receptor activity / regulation of inositol trisphosphate biosynthetic process / follicle-stimulating hormone signaling pathway / protein phosphorylated amino acid binding / alpha-1B adrenergic receptor binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / angiotensin receptor binding / AP-2 adaptor complex binding / Ub-specific processing proteases / MAP2K and MAPK activation / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / hemostasis / Signaling by ERBB2 / Nuclear signaling by ERBB4 / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Signaling by EGFR / GAB1 signalosome / Regulation of gap junction activity / FCGR activation / PECAM1 interactions / Co-stimulation by CD28 / Co-inhibition by CTLA4 / EPHA-mediated growth cone collapse / Ephrin signaling / G alpha (i) signalling events / GP1b-IX-V activation signalling / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / VEGFR2 mediated cell proliferation / RET signaling / Receptor Mediated Mitophagy / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / RAF activation / PIP3 activates AKT signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Activated NTRK3 signals through PI3K / Downstream signal transduction / Downregulation of ERBB4 signaling / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of RUNX3 expression and activity / telencephalon development / MAP2K and MAPK activation / Integrin signaling / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / DCC mediated attractive signaling / MET activates PTK2 signaling / Extra-nuclear estrogen signaling / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / EPHB-mediated forward signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / VEGFA-VEGFR2 Pathway / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / negative regulation of interleukin-8 production / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / connexin binding / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / G protein-coupled receptor internalization / arrestin family protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / response to morphine / clathrin binding / stress fiber assembly / positive regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of vasoconstriction / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / pseudopodium / positive regulation of systemic arterial blood pressure / negative regulation of interleukin-6 production / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of receptor internalization / progesterone receptor signaling pathway / negative regulation of Notch signaling pathway / endocytic vesicle / immune system process / phototransduction / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to hormone stimulus / insulin-like growth factor receptor binding / clathrin-coated pit / response to cytokine / negative regulation of protein ubiquitination / GTPase activator activity / nuclear estrogen receptor binding / positive regulation of protein ubiquitination / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity
類似検索 - 分子機能
Vasopressin V2 receptor / Vasopressin receptor / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain ...Vasopressin V2 receptor / Vasopressin receptor / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin E-set / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / Beta-arrestin-1 / Vasopressin V2 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Lama glama (ラマ) / Gallus gallus (ニワトリ) / Mus musculus (ハツカネズミ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.47 Å
データ登録者Pakharukova N / Bansia H / des Georges A / Lefkowitz RJ
資金援助 米国, フランス, European Union, 5件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL016037-50 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM133598 米国
Human Frontier Science Program (HFSP)LT000174/2018 フランス
European Molecular Biology Organization (EMBO)ALTF 1071-2017European Union
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025
タイトル: Mechanism of beta-arrestin 1 mediated Src activation via Src SH3 domain revealed by cryo-electron microscopy.
著者: Natalia Pakharukova / Brittany N Thomas / Harsh Bansia / Linus Li / Dana K Bassford / Rinat R Abzalimov / Jihee Kim / Alem W Kahsai / Biswaranjan Pani / Kunhong Xiao / Roni Ochakovski / Shibo ...著者: Natalia Pakharukova / Brittany N Thomas / Harsh Bansia / Linus Li / Dana K Bassford / Rinat R Abzalimov / Jihee Kim / Alem W Kahsai / Biswaranjan Pani / Kunhong Xiao / Roni Ochakovski / Shibo Liu / Xingdong Zhang / Seungkirl Ahn / Amedee des Georges / Robert J Lefkowitz /
要旨: Beta-arrestins (βarrs) are key regulators and transducers of G-protein coupled receptor signaling; however, little is known of how βarrs communicate with their downstream effectors. Here, we report ...Beta-arrestins (βarrs) are key regulators and transducers of G-protein coupled receptor signaling; however, little is known of how βarrs communicate with their downstream effectors. Here, we report the first structural insights into the fundamental mechanisms driving βarr-mediated signal transduction. Using cryo-electron microscopy, we elucidate how βarr1 recruits and activates the non-receptor tyrosine kinase Src, the first identified signaling partner of βarrs. βarr1 engages Src SH3 through two distinct sites, each employing a different recognition mechanism: a polyproline motif in the N-domain and a non-proline-based interaction in the central crest region. At both sites βarr1 interacts with the aromatic surface of SH3, disrupting the autoinhibited conformation of Src and directly triggering its allosteric activation. This structural evidence establishes βarr1 as an active regulatory protein rather than a passive scaffold and suggests a potentially general mechanism for βarr-mediated signaling across diverse effectors.
履歴
登録2024年7月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月13日-
マップ公開2024年11月13日-
更新2025年10月29日-
現状2025年10月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45977.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45977.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.38 Å/pix.
x 300 pix.
= 414.72 Å		1.38 Å/pix.
x 300 pix.
= 414.72 Å		1.38 Å/pix.
x 300 pix.
= 414.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3824 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.65
最小 - 最大-4.9045887 - 8.027374
平均 (標準偏差)0.0012148952 (±0.047814496)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 414.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_45977_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_45977_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Beta-arrestin 1 bound to a G protein-coupled receptor phosphopept...

全体名称: Beta-arrestin 1 bound to a G protein-coupled receptor phosphopeptide, nanobody 32 and antibody fragment Fab30 in complex with SH3 domain of Src
要素
  • 複合体: Beta-arrestin 1 bound to a G protein-coupled receptor phosphopeptide, nanobody 32 and antibody fragment Fab30 in complex with SH3 domain of Src
    • タンパク質・ペプチド: Nanobody 32
    • タンパク質・ペプチド: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
    • タンパク質・ペプチド: Antibody fragment Fab30, heavy chain
    • タンパク質・ペプチド: Vasopressin V2 receptor
    • タンパク質・ペプチド: Beta-arrestin-1
    • タンパク質・ペプチド: Antibody fragment Fab30, light chain

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超分子 #1: Beta-arrestin 1 bound to a G protein-coupled receptor phosphopept...

超分子名称: Beta-arrestin 1 bound to a G protein-coupled receptor phosphopeptide, nanobody 32 and antibody fragment Fab30 in complex with SH3 domain of Src
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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分子 #1: Nanobody 32

分子名称: Nanobody 32 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Lama glama (ラマ)
分子量理論値: 13.665136 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
QVQLQESGGG LVQAGGSLRL SCVVSGFFFD TVTMAWYRRA PGKHRELVAS ATAGGTTTYA DSVKDRFTIS RDNAKNTVYL QMNSLKPED TAVYYCNTFV RSLSWGQGTQ VTVSSHHHHH HEPEA

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分子 #2: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src

分子名称: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: SH3 domain of Src / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific protein-tyrosine kinase
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 9.756567 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
MGSSHHHHHH DYDIPTTENL YFQGHMVTTF VALYDYESCT ETDLSFKKGE RLQIVNNTEG DWWLAHSLTT GQTGYIPSNY VAPSD

UniProtKB: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src

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分子 #3: Antibody fragment Fab30, heavy chain

分子名称: Antibody fragment Fab30, heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 25.512354 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: EISEVQLVES GGGLVQPGGS LRLSCAASGF NVYSSSIHWV RQAPGKGLEW VASISSYYGY TYYADSVKGR FTISADTSKN TAYLQMNSL RAEDTAVYYC ARSRQFWYSG LDYWGQGTLV TVSSASTKGP SVFPLAPSSK STSGGTAALG CLVKDYFPEP V TVSWNSGA ...文字列:
EISEVQLVES GGGLVQPGGS LRLSCAASGF NVYSSSIHWV RQAPGKGLEW VASISSYYGY TYYADSVKGR FTISADTSKN TAYLQMNSL RAEDTAVYYC ARSRQFWYSG LDYWGQGTLV TVSSASTKGP SVFPLAPSSK STSGGTAALG CLVKDYFPEP V TVSWNSGA LTSGVHTFPA VLQSSGLYSL SSVVTVPSSS LGTQTYICNV NHKPSNTKVD KKVEPKSCDK THHHHHHHH

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分子 #4: Vasopressin V2 receptor

分子名称: Vasopressin V2 receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4
詳細: Synthetic phosphopeptide mimicking the C-tail of vasopressin 2 receptor
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 3.550936 KDa
配列文字列:
ARGR(TPO)PP(SEP)LG PQDE(SEP)C(TPO)(TPO)A(SEP) (SEP)(SEP)LAKDTSS

UniProtKB: Vasopressin V2 receptor

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分子 #5: Beta-arrestin-1

分子名称: Beta-arrestin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 44.08116 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: GDKGTRVFKK ASPNGKLTVY LGKRDFVDHI DLVDPVDGVV LVDPEYLKER RVYVTLTVAF RYGREDLDVL GLTFRKDLFV ANVQSFPPA PEDKKPLTRL QERLIKKLGE HAYPFTFEIC PNLPSSVTLQ PGPEDTGKAL GVDYEVKAFV AENLEEKIHK R NSVRLVIR ...文字列:
GDKGTRVFKK ASPNGKLTVY LGKRDFVDHI DLVDPVDGVV LVDPEYLKER RVYVTLTVAF RYGREDLDVL GLTFRKDLFV ANVQSFPPA PEDKKPLTRL QERLIKKLGE HAYPFTFEIC PNLPSSVTLQ PGPEDTGKAL GVDYEVKAFV AENLEEKIHK R NSVRLVIR KVQYAPERPG PQPTAETTRQ FLMSDKPLHL EASLDKEIYY HGEPISVNVH VTNNTNKTVK KIKISVRQYA DI VLFNTAQ YKVPVAMEEA DDTVAPSSTF SKVYTLTPFL ANNREKRGLA LDGKLKHEDT NLASSTLLRE GANREILGII VSY KVKVKL VVSRGGLLGD LASSDVAVEL PFTLMHPKPK EEPPHREVPE SETPVDTNLI ELDTNDDDIV FEDFAR

UniProtKB: Beta-arrestin-1

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分子 #6: Antibody fragment Fab30, light chain

分子名称: Antibody fragment Fab30, light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 23.435064 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SDIQMTQSPS SLSASVGDRV TITCRASQSV SSAVAWYQQK PGKAPKLLIY SASSLYSGVP SRFSGSRSGT DFTLTISSLQ PEDFATYYC QQYKYVPVTF GQGTKVEIKR TVAAPSVFIF PPSDSQLKSG TASVVCLLNN FYPREAKVQW KVDNALQSGN S QESVTEQD ...文字列:
SDIQMTQSPS SLSASVGDRV TITCRASQSV SSAVAWYQQK PGKAPKLLIY SASSLYSGVP SRFSGSRSGT DFTLTISSLQ PEDFATYYC QQYKYVPVTF GQGTKVEIKR TVAAPSVFIF PPSDSQLKSG TASVVCLLNN FYPREAKVQW KVDNALQSGN S QESVTEQD SKDSTYSLSS TLTLSKADYE KHKVYACEVT HQGLSSPVTK SFNRGEC

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度7 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 58.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6ni2

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.47 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / 使用した粒子像数: 200270
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6ni2

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6ni2

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6ni2

chain_id: V, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6ni2

chain_id: L, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6ni2

chain_id: H, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2ptk

chain_id: C, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
得られたモデル

PDB-9cx3:
Structure of SH3 domain of Src in complex with beta-arrestin 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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