[日本語] English
万見
- EMDB-45923: Azotobacter vinelandii MoFeP (C2 symmetry) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45923
タイトルAzotobacter vinelandii MoFeP (C2 symmetry)
マップデータSharpened EM map of MoFeP; C2 symmetry
試料
  • 複合体: Azotobacter vinelandii MoFeP (C2 symmetry)
    • タンパク質・ペプチド: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain
    • タンパク質・ペプチド: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain
  • リガンド: 3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID
  • リガンド: iron-sulfur-molybdenum cluster with interstitial carbon
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: FE(8)-S(7) CLUSTER
  • リガンド: water
キーワードNitrogenase / FeMoCo / nitrogen / P-cluster / METAL BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


molybdenum-iron nitrogenase complex / nitrogenase / nitrogenase activity / nitrogen fixation / iron-sulfur cluster binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain, N-terminal / Domain of unknown function (DUF3364) / Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain / Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain / Nitrogenase component 1, alpha chain / Nitrogenase component 1, conserved site / Nitrogenases component 1 alpha and beta subunits signature 2. / Nitrogenases component 1 alpha and beta subunits signature 1. / Nitrogenase/oxidoreductase, component 1 / : / Nitrogenase component 1 type Oxidoreductase
類似検索 - ドメイン・相同性
Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain / Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Azotobacter vinelandii (窒素固定)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Narehood SM / Cook BD / Srisantitham S / Eng VH / Shiau A / Britt RD / Herzik MA / Tezcan FA
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM148607-02 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R35GM138206 米国
Other privateSearle Scholars
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Structural basis for the conformational protection of nitrogenase from O.
著者: Sarah M Narehood / Brian D Cook / Suppachai Srisantitham / Vanessa H Eng / Angela A Shiau / Kelly L McGuire / R David Britt / Mark A Herzik / F Akif Tezcan /
要旨: The low reduction potentials required for the reduction of dinitrogen (N) render metal-based nitrogen-fixation catalysts vulnerable to irreversible damage by dioxygen (O). Such O sensitivity ...The low reduction potentials required for the reduction of dinitrogen (N) render metal-based nitrogen-fixation catalysts vulnerable to irreversible damage by dioxygen (O). Such O sensitivity represents a major conundrum for the enzyme nitrogenase, as a large fraction of nitrogen-fixing organisms are either obligate aerobes or closely associated with O-respiring organisms to support the high energy demand of catalytic N reduction. To counter O damage to nitrogenase, diazotrophs use O scavengers, exploit compartmentalization or maintain high respiration rates to minimize intracellular O concentrations. A last line of damage control is provided by the 'conformational protection' mechanism, in which a [2Fe:2S] ferredoxin-family protein termed FeSII (ref. ) is activated under O stress to form an O-resistant complex with the nitrogenase component proteins. Despite previous insights, the molecular basis for the conformational O protection of nitrogenase and the mechanism of FeSII activation are not understood. Here we report the structural characterization of the Azotobacter vinelandii FeSII-nitrogenase complex by cryo-electron microscopy. Our studies reveal a core complex consisting of two molybdenum-iron proteins (MoFePs), two iron proteins (FePs) and one FeSII homodimer, which polymerize into extended filaments. In this three-protein complex, FeSII mediates an extensive network of interactions with MoFeP and FeP to position their iron-sulphur clusters in catalytically inactive but O-protected states. The architecture of the FeSII-nitrogenase complex is confirmed by solution studies, which further indicate that the activation of FeSII involves an oxidation-induced conformational change.
履歴
登録2024年7月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月15日-
マップ公開2025年1月15日-
更新2025年2月5日-
現状2025年2月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_45923.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45923.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened EM map of MoFeP; C2 symmetry
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.74 Å/pix.
x 384 pix.
= 282.24 Å		0.74 Å/pix.
x 384 pix.
= 282.24 Å		0.74 Å/pix.
x 384 pix.
= 282.24 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.735 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.12
最小 - 最大-0.3256291 - 0.6150345
平均 (標準偏差)0.0004999583 (±0.020553079)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 282.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_45923_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Unsharpened EM map of MoFeP; C2 symmetry

ファイルemd_45923_additional_1.map
注釈Unsharpened EM map of MoFeP; C2 symmetry
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map B of MoFeP; C2 symmetry

ファイルemd_45923_half_map_1.map
注釈Half map B of MoFeP; C2 symmetry
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map A of MoFeP; C2 symmetry

ファイルemd_45923_half_map_2.map
注釈Half map A of MoFeP; C2 symmetry
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Azotobacter vinelandii MoFeP (C2 symmetry)

全体名称: Azotobacter vinelandii MoFeP (C2 symmetry)
要素
  • 複合体: Azotobacter vinelandii MoFeP (C2 symmetry)
    • タンパク質・ペプチド: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain
    • タンパク質・ペプチド: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain
  • リガンド: 3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID
  • リガンド: iron-sulfur-molybdenum cluster with interstitial carbon
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: FE(8)-S(7) CLUSTER
  • リガンド: water

-
超分子 #1: Azotobacter vinelandii MoFeP (C2 symmetry)

超分子名称: Azotobacter vinelandii MoFeP (C2 symmetry) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii (窒素固定)
分子量理論値: 230 KDa

-
分子 #1: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain

分子名称: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: nitrogenase
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii (窒素固定)
分子量理論値: 55.363043 KDa
配列文字列: MTGMSREEVE SLIQEVLEVY PEKARKDRNK HLAVNDPAVT QSKKCIISNK KSQPGLMTIR GCAYAGSKGV VWGPIKDMIH ISHGPVGCG QYSRAGRRNY YIGTTGVNAF VTMNFTSDFQ EKDIVFGGDK KLAKLIDEVE TLFPLNKGIS VQSECPIGLI G DDIESVSK ...文字列:
MTGMSREEVE SLIQEVLEVY PEKARKDRNK HLAVNDPAVT QSKKCIISNK KSQPGLMTIR GCAYAGSKGV VWGPIKDMIH ISHGPVGCG QYSRAGRRNY YIGTTGVNAF VTMNFTSDFQ EKDIVFGGDK KLAKLIDEVE TLFPLNKGIS VQSECPIGLI G DDIESVSK VKGAELSKTI VPVRCEGFRG VSQSLGHHIA NDAVRDWVLG KRDEDTTFAS TPYDVAIIGD YNIGGDAWSS RI LLEEMGL RCVAQWSGDG SISEIELTPK VKLNLVHCYR SMNYISRHME EKYGIPWMEY NFFGPTKTIE SLRAIAAKFD ESI QKKCEE VIAKYKPEWE AVVAKYRPRL EGKRVMLYIG GLRPRHVIGA YEDLGMEVVG TGYEFAHNDD YDRTMKEMGD STLL YDDVT GYEFEEFVKR IKPDLIGSGI KEKFIFQKMG IPFREMHSWD YSGPYHGFDG FAIFARDMDM TLNNPCWKKL QAPWE ASEG AEKVAASA

UniProtKB: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain

-
分子 #2: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain

分子名称: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: nitrogenase
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii (窒素固定)
分子量理論値: 59.535879 KDa
配列文字列: MSQQVDKIKA SYPLFLDQDY KDMLAKKRDG FEEKYPQDKI DEVFQWTTTK EYQELNFQRE ALTVNPAKAC QPLGAVLCAL GFEKTMPYV HGSQGCVAYF RSYFNRHFRE PVSCVSDSMT EDAAVFGGQQ NMKDGLQNCK ATYKPDMIAV STTCMAEVIG D DLNAFINN ...文字列:
MSQQVDKIKA SYPLFLDQDY KDMLAKKRDG FEEKYPQDKI DEVFQWTTTK EYQELNFQRE ALTVNPAKAC QPLGAVLCAL GFEKTMPYV HGSQGCVAYF RSYFNRHFRE PVSCVSDSMT EDAAVFGGQQ NMKDGLQNCK ATYKPDMIAV STTCMAEVIG D DLNAFINN SKKEGFIPDE FPVPFAHTPS FVGSHVTGWD NMFEGIARYF TLKSMDDKVV GSNKKINIVP GFETYLGNFR VI KRMLSEM GVGYSLLSDP EEVLDTPADG QFRMYAGGTT QEEMKDAPNA LNTVLLQPWH LEKTKKFVEG TWKHEVPKLN IPM GLDWTD EFLMKVSEIS GQPIPASLTK ERGRLVDMMT DSHTWLHGKR FALWGDPDFV MGLVKFLLEL GCEPVHILCH NGNK RWKKA VDAILAASPY GKNATVYIGK DLWHLRSLVF TDKPDFMIGN SYGKFIQRDT LHKGKEFEVP LIRIGFPIFD RHHLH RSTT LGYEGAMQIL TTLVNSILER LDEETRGMQA TDYNHDLVR

UniProtKB: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain

-
分子 #3: 3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID

分子名称: 3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: HCA
分子量理論値: 206.15 Da
Chemical component information

ChemComp-HCA:
3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID / (2R)-2-ヒドロキシ-1,2,4-ブタントリカルボン酸

-
分子 #4: iron-sulfur-molybdenum cluster with interstitial carbon

分子名称: iron-sulfur-molybdenum cluster with interstitial carbon
タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ICS
分子量理論値: 787.451 Da
Chemical component information

ChemComp-ICE:
iron-sulfur-molybdenum cluster with interstitial carbon

-
分子 #5: FE (III) ION

分子名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: FE
分子量理論値: 55.845 Da

-
分子 #6: FE(8)-S(7) CLUSTER

分子名称: FE(8)-S(7) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: CLF
分子量理論値: 671.215 Da
Chemical component information

ChemComp-CLF:
FE(8)-S(7) CLUSTER

-
分子 #7: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 924 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC4H11NO3Tris
25.0 mMNaClSodium Chloride
5.0 mMNa2S2O4Sodium Dithionite
5.0 mMMgCl2Magnesium chloride
5.0 mMC10H16N5O13P3Adenosine triphosphate
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 75 % / チャンバー内温度: 298.15 K / 装置: SPOTITON
詳細: Samples were frozen with the SPT Labtech chameleon.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 8049 / 平均露光時間: 5.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.75 µm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 866869
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab Initio
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.67 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 17739
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7ut7


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 49.9
得られたモデル

PDB-9ctz:
Azotobacter vinelandii MoFeP (C2 symmetry)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る