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- EMDB-45812: Modifying region of EcPKS1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45812
タイトルModifying region of EcPKS1
マップデータSharpened Map to 3.5A for C-terminal modifying region of EcPKS1
試料
  • 複合体: modifying region of homodimer of EcPKS1
    • タンパク質・ペプチド: Polyketide synthase 1
キーワードpolyketide adenosyl transferase / beta-keto-synthase dehydratase / keto-reductase / Acyl carrier protein / BIOSYNTHETIC PROTEIN
生物種Elysia chlorotica (無脊椎動物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Schubert HL / Hill CP
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States)2203613 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: The structure of full-length AFPK supports the ACP linker in a role that regulates iterative polyketide and fatty acid assembly.
著者: Heidi L Schubert / Feng Li / Christopher P Hill / Eric W Schmidt /
要旨: The polyketide synthases (PKSs) in microbes and the cytoplasmic fatty acid synthases in humans (FASs) are related enzymes that have been well studied. As a result, there is a paradigm explaining in ...The polyketide synthases (PKSs) in microbes and the cytoplasmic fatty acid synthases in humans (FASs) are related enzymes that have been well studied. As a result, there is a paradigm explaining in general terms how FASs repeatedly use a set of enzymatic domains to produce simple fats, while PKSs use the domains in a much more complex manner to produce pharmaceuticals and other elaborate molecules. However, most animals also have PKSs that do not conform to the rules described in microbes, including a large family of enzymes that bridge fatty acid and polyketide metabolism, the animal FAS-like PKSs (AFPKs). Here, we present the cryoelectron microscopy structures of two AFPKs from sea slugs. While the AFPK resemble mammalian FASs, their chemical products mimic those of PKSs in complexity. How then does the architecture of AFPKs facilitate this structural complexity? Unexpectedly, chemical complexity is controlled not solely by the enzymatic domains but is aided by the dynamics of the acyl carrier protein (ACP), a shuttle that moves intermediates between these domains. We observed interactions between enzyme domains and the linker-ACP domain, which, when manipulated, altered the kinetic properties of the enzyme to change the resulting chemical products. This unveils elaborate mechanisms and enzyme motions underlying lipid and polyketide biochemistry across the domains of life.
履歴
登録2024年7月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月29日-
マップ公開2025年1月29日-
更新2025年2月19日-
現状2025年2月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45812.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45812.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened Map to 3.5A for C-terminal modifying region of EcPKS1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.53 Å/pix.
x 512 pix.
= 271.36 Å		0.53 Å/pix.
x 512 pix.
= 271.36 Å		0.53 Å/pix.
x 512 pix.
= 271.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.53 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0229
最小 - 最大-0.12393858 - 0.22568218
平均 (標準偏差)0.0008218745 (±0.0077398587)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 271.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_45812_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: unsharpened map

ファイルemd_45812_additional_1.map
注釈unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half B

ファイルemd_45812_half_map_1.map
注釈Half B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half A

ファイルemd_45812_half_map_2.map
注釈Half A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : modifying region of homodimer of EcPKS1

全体名称: modifying region of homodimer of EcPKS1
要素
  • 複合体: modifying region of homodimer of EcPKS1
    • タンパク質・ペプチド: Polyketide synthase 1

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超分子 #1: modifying region of homodimer of EcPKS1

超分子名称: modifying region of homodimer of EcPKS1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Elysia chlorotica (無脊椎動物)
分子量理論値: 350 KDa

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分子 #1: Polyketide synthase 1

分子名称: Polyketide synthase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Elysia chlorotica (無脊椎動物)
分子量理論値: 249.323984 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MAPNNTQQEE ASKGGNSSPE AYLPYSGDIA IAGISGRYPE SDSVGEFRDN LFGKVNMLTC DDRRWKLGHL DLPDVLGKLR SVDRFDSEF FNLNSKQTEM LDPQTRLLLE VCYEAIVDAG ESLASVKGSR TGMYLAISSS EPEQAWICRQ DPYIVMGCPH T MSPNRISF ...文字列:
MAPNNTQQEE ASKGGNSSPE AYLPYSGDIA IAGISGRYPE SDSVGEFRDN LFGKVNMLTC DDRRWKLGHL DLPDVLGKLR SVDRFDSEF FNLNSKQTEM LDPQTRLLLE VCYEAIVDAG ESLASVKGSR TGMYLAISSS EPEQAWICRQ DPYIVMGCPH T MSPNRISF FFDLHGPSIA YDTACSSVLV ALEAAFQHMR TGVIDSAIVA GVNTCFRALT SKVYQNMGML GPEACKAFDS SG NGYARSE IVSALFLKKS SDSKRIYCSV VNVKTNNDGF TPQGLTFPSG EIQEQLMRNV YADCKLNPKE VSYFECHGTG TPA GDPQET NAIYRVMCTP DKREPLLIGS VKSNMGHAET GSAMASITKV ILAMHEGFIA PNLHFRSPNP KIEGLRDGKM AVVT EATPW SGGYMAINSF GMGGSNAHAV LRSYDVSSSK PHPSAHKPRL FTYSARTEHG LRAILREAQT HAASMEFHAL CQASA DAPL GSMPYRGATI LNGQHDFEVV EKCKSKAREV WFIYAGMGSQ WVGMARCLMQ LDVFRHSLEK SAAVLKPHGV DLLNIL SEG TEDTLRTILN PFVCITSIQV ALTDLLWSMG IRPDGIVGHS MGEVGCAYCD GCLTAEEAVL TAYWRGKCVT DGKVPPG KM AAVGLTWEEA KSQCPAGVVP ACHNAEDSVT ISGAADVMLK FMEELKAKDV FVREVNSSNI AYHSYFMENI YASLKDSL S KVISPKPRTA RWLPTSVPEE LWDSAPAQSS SAEFHANNLV SPVLFHEALQ KIPPTAIAIE LAPHGLLQSV IKRTLGNES VCVGLQKRNY ADNLEFLFAS LGKCFANGLS LNPLACYPPV EFPVPKGTPR LSDMVAGAWD HSAQWLVPKN EDFEGRVQAS GSDSSYSID VSADSPDRYL LDHQVDGREL FPACGCLVLA WKTLAALNGR DFEQMPVRLS RVEIHQAMFL PKSGSATVTV S VMPRTGEF QVCENENLLA SGFVTCPDKD VLETSTHAQT RSSLQDRPAT EVLTRDEVYR ELILRGYEYG PYFQGILRAS VD GQESEIT WDGRWVSFMD SVLQMDILAR PGDYQMLPIK FQSINIDPRV QPAAPAEDED VVVLPGRFDP VLDIVSAGGV EIR GLETIS ASRRLTHAPE VVEEYRFVPH HVTGRDDPGA KRPGATVDIR EYADACLAFA VQGIKKWLSE DKDKVLPQKD LLQD ALGLA NQDLGSKSSS SDFISAKAAL ERILKQQNGH QQHGFGLFHT LNLAFSEPLE IGFRETLKNK IHHMRYDMWD DCLMS AVEC ADSLKLCIDT VAENTTSHIV NVLEAGAAKG AFYRRAIPEA LAKFSGKDYR YTVGDASPMD DAKEFSVKTL QFDAYD PAN FPASQAHAHD LLVLKWVLHQ QEDLDAAMAG FCGFVRPGGF ILVQEFVHRL PTLLAVEAVT DHPLPRKSGD RVLGRYY SA AQWRELFRRH GLVEVIHRSD GALADMFLLR SRVEVMTPPT VLHLDDLSCS WLEEVKAKYS DLEAMPQDAR LWLVGKSD C NGMLGFFNCL RQEPGSERVR CVQVCGDSVP DLSPGSAEFK YLAEMDLAFN VHKDGKWGVY RHLAITDDQR RQQFPTEHA FVDTLTSGDL STLTWVRSPL NLHASSEKGQ DCELCTVYMA GVVSRDLALA CGKLRRDELP AGMFCKEGTL GIEFSGRDTK GKRVMGLCA PPALASSVLC LRSSLWSVPQ HWSLEEAATV PVAYSTAYYA LVIRGHVRPG DTVLVHAGGS PVGQAAIAVA Q SCGCEIFI STATDAETSS LKSMFPRLKD RNFCSCKDAS FERHVKKETS GKGVDIILNC TTGELLGASI RLLASRGRFL NL ASGRGSD AELVFSGSGR RDTSFHDINL DTLIDAQGPE WTELTSLVQK GIQSGLVKPL ARTVYAMDRL VDVFKLLEEG AQA GKLLVK IREEEAEKIT LPAKKTFEAV PRTFFHPAKS YVIVGGLGGF GLELAHWMVL RGVRKLVLTS RNGITTGYQT RKIA FLRSL GADIVVCAVN VTSQAAADRL VKTATDLGPL GGVFNLGLNL RDALLVEQTA ENYKQTLEAK IQTTSLLDGI SRSPK IQPT LDHFVMFSSL SAGHGIPGQT NYGWGNSYMD RLCEKRRAQG LPGLSIQWAS IADVGFVGTK GNNVVIEGKW PQRMYN CLQ VCDYFLSQNR PVVACHVLAE KVKAAVEGEE TVGQQVIKAV GNVLGLKSVS GVDPDKVFLD LGLDSLMSVE IKQMLER DL DLALGTKDIQ MLTFAQLQAM VQHVHHHHHH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度6.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
20.0 mMTris-HCl
100.0 mMNaCl
1.0 mMDTT
0.08 %tween-20

詳細: pH measured at 4 degrees C
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 25 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: LEICA EM GP / 詳細: single application, single blot.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.8 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 143694
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 143694
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類クラス数: 34 / 平均メンバー数/クラス: 4226 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9cq9:
Modifying region of EcPKS1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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