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- EMDB-45651: Cryo-EM structure of acetylated alpha-synuclein A53T fibril - pol... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45651
タイトルCryo-EM structure of acetylated alpha-synuclein A53T fibril - polymorph B
マップデータThe final map from Relion PostProcess
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Acetylated alpha-synuclein A53T fibril - polymorph B
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-synuclein
キーワードamyloid / neurodegeneration / aggregrate / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / response to desipramine / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber ...negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / response to desipramine / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / mitochondrial membrane organization / regulation of synaptic vesicle recycling / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein localization to cell periphery / negative regulation of exocytosis / regulation of glutamate secretion / dopamine biosynthetic process / SNARE complex assembly / regulation of norepinephrine uptake / response to iron(II) ion / positive regulation of neurotransmitter secretion / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / regulation of locomotion / negative regulation of dopamine metabolic process / regulation of macrophage activation / transporter regulator activity / negative regulation of microtubule polymerization / synaptic vesicle transport / synaptic vesicle priming / dopamine uptake involved in synaptic transmission / protein kinase inhibitor activity / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / regulation of dopamine secretion / dynein complex binding / positive regulation of receptor recycling / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / cuprous ion binding / nuclear outer membrane / response to magnesium ion / positive regulation of endocytosis / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / kinesin binding / enzyme inhibitor activity / synaptic vesicle endocytosis / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of serotonin uptake / response to type II interferon / regulation of presynapse assembly / alpha-tubulin binding / beta-tubulin binding / phospholipase binding / behavioral response to cocaine / supramolecular fiber organization / phospholipid metabolic process / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / inclusion body / axon terminus / Hsp70 protein binding / cellular response to epinephrine stimulus / response to interleukin-1 / regulation of microtubule cytoskeleton organization / cellular response to copper ion / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / SNARE binding / adult locomotory behavior / excitatory postsynaptic potential / phosphoprotein binding / protein tetramerization / microglial cell activation / fatty acid metabolic process / ferrous iron binding / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / synapse organization / protein destabilization / PKR-mediated signaling / phospholipid binding / receptor internalization / tau protein binding / long-term synaptic potentiation / terminal bouton / positive regulation of inflammatory response / synaptic vesicle membrane / actin cytoskeleton / actin binding / growth cone / cellular response to oxidative stress / neuron apoptotic process / cell cortex / response to lipopolysaccharide / histone binding / microtubule binding / molecular adaptor activity / chemical synaptic transmission / mitochondrial outer membrane / amyloid fibril formation / negative regulation of neuron apoptotic process / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者Ansari S / Li Y / Frederick KK
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS134921 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS111236 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: In cell NMR reveals cells selectively amplify and structurally remodel amyloid fibrils.
著者: Shoyab Ansari / Dominique Lagasca / Rania Dumarieh / Yiling Xiao / Sakshi Krishna / Yang Li / Kendra K Frederick /
要旨: Amyloid forms of α-synuclein adopt different conformations depending on environmental conditions. Advances in structural biology have accelerated fibril characterization. However, it remains unclear ...Amyloid forms of α-synuclein adopt different conformations depending on environmental conditions. Advances in structural biology have accelerated fibril characterization. However, it remains unclear which conformations predominate in biological settings because current methods typically not only require isolating fibrils from their native environments, but they also do not provide insight about flexible regions. To address this, we characterized α-syn amyloid seeds and used sensitivity enhanced nuclear magnetic resonance to investigate the amyloid fibrils resulting from seeded amyloid propagation in different settings. We found that the amyloid fold and conformational preferences of flexible regions are faithfully propagated and in cellular lysates. However, seeded propagation of amyloids inside cells led to the minority conformation in the seeding population becoming predominant and more ordered, and altered the conformational preferences of flexible regions. The examination of the entire ensemble of protein conformations in biological settings that is made possible with this approach may advance our understanding of protein misfolding disorders and facilitate structure-based drug design efforts.
履歴
登録2024年7月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月25日-
マップ公開2025年6月25日-
更新2025年6月25日-
現状2025年6月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45651.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45651.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The final map from Relion PostProcess
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 300 pix.
= 252. Å		0.84 Å/pix.
x 300 pix.
= 252. Å		0.84 Å/pix.
x 300 pix.
= 252. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.025
最小 - 最大-0.05497161 - 0.094747335
平均 (標準偏差)0.00006335138 (±0.0021129334)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 251.99998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_45651_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered half map 1

ファイルemd_45651_half_map_1.map
注釈Unfiltered half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered half map 2

ファイルemd_45651_half_map_2.map
注釈Unfiltered half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Acetylated alpha-synuclein A53T fibril - polymorph B

全体名称: Acetylated alpha-synuclein A53T fibril - polymorph B
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Acetylated alpha-synuclein A53T fibril - polymorph B
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-synuclein

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超分子 #1: Acetylated alpha-synuclein A53T fibril - polymorph B

超分子名称: Acetylated alpha-synuclein A53T fibril - polymorph B
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Alpha-synuclein

分子名称: Alpha-synuclein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.506136 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
MDVFMKGLSK AKEGVVAAAE KTKQGVAEAA GKTKEGVLYV GSKTKEGVVH GVTTVAEKTK EQVTNVGGAV VTGVTAVAQK TVEGAGSIA AATGFVKKDQ LGKNEEGAPQ EGILEDMPVD PDNEAYEMPS EEGYQDYEPE A

UniProtKB: Alpha-synuclein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
構成要素:
濃度式名称
2.67 mMKClPotassium Chloride
1.47 mMKH2PO4Potassium Phosphate Monobasic
136.9 mMNaClSodium Chloride
8.1 mMNa2HPO4Sodium Phosphate Dibasic

詳細: Dulbecco's Phosphate Buffered Saline without calcium chloride and magnesium chloride
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 %

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7020 / 平均露光時間: 3.5 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.81 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -1.21 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C2 (2回回転対称)
アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.68 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 11326
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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