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- EMDB-45459: Structure of in vitro assembled B. anthracis S-layer protein Sap -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45459
タイトルStructure of in vitro assembled B. anthracis S-layer protein Sap
マップデータSharpened map from RELION postprocessing lowpass filtered to the final resolution (7.2 angstroms)
試料
  • 複合体: Multimeric array of B. anthracis S-layer protein Sap
    • タンパク質・ペプチド: S-layer protein Sap
キーワードS-layer / surface protein / Bacillus anthracis / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


S-layer / extracellular region
類似検索 - 分子機能
SbsA, Ig-like domain / Bacterial Ig-like domain / : / S-layer homology domain / S-layer homology domain / S-layer homology (SLH) domain profile. / Copper resistance protein CopC/internalin, immunoglobulin-like / Bacterial Ig-like domain (group 2) / Invasin/intimin cell-adhesion fragments / Bacterial Ig-like domain 2 / Bacterial Ig-like domain, group 2
類似検索 - ドメイン・相同性
S-layer protein sap
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.2 Å
データ登録者Leigh KE / Van der Verren SE / Remaut H / Kudryashev M
資金援助 ドイツ, ベルギー, 3件
OrganizationGrant number国
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
Vrije Universiteit Brussel ベルギー
Research Foundation - Flanders (FWO) ベルギー
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Architecture of the Sap S-layer of revealed by integrative structural biology.
著者: Adrià Sogues / Kendra Leigh / Ethan V Halingstad / Sander E Van der Verren / Adam J Cecil / Antonella Fioravanti / Alexander J Pak / Misha Kudryashev / Han Remaut /
要旨: is a spore-forming gram-positive bacterium responsible for anthrax, an infectious disease with a high mortality rate and a target of concern due to bioterrorism and long-term site contamination. The ... is a spore-forming gram-positive bacterium responsible for anthrax, an infectious disease with a high mortality rate and a target of concern due to bioterrorism and long-term site contamination. The entire surface of vegetative cells in exponential or stationary growth phase is covered in proteinaceous arrays called S-layers, composed of Sap or EA1 protein, respectively. The Sap S-layer represents an important virulence factor and cell envelope support structure whose paracrystalline nature is essential for its function. However, the spatial organization of Sap in its lattice state remains elusive. Here, we employed cryoelectron tomography and subtomogram averaging to obtain a map of the Sap S-layer from tubular polymers that revealed a conformational switch between the postassembly protomers and the previously available X-ray structure of the condensed monomers. To build and validate an atomic model of the lattice within this map, we used a combination of molecular dynamics simulations, X-ray crystallography, cross-linking mass spectrometry, and biophysics in an integrative structural biology approach. The Sap lattice model produced recapitulates a close-to-physiological arrangement, reveals high-resolution details of lattice contacts, and sheds light on the mechanisms underlying the stability of the Sap layer.
履歴
登録2024年6月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月18日-
マップ公開2024年12月18日-
更新2024年12月18日-
現状2024年12月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45459.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45459.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map from RELION postprocessing lowpass filtered to the final resolution (7.2 angstroms)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.8 Å/pix.
x 192 pix.
= 345.6 Å		1.8 Å/pix.
x 192 pix.
= 345.6 Å		1.8 Å/pix.
x 192 pix.
= 345.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.8 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.56
最小 - 最大-5.63574 - 7.084151
平均 (標準偏差)-0.05793471 (±0.8336815)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 345.59998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_45459_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unfiltered unmasked map - average of the two half maps

ファイルemd_45459_additional_1.map
注釈Unfiltered unmasked map - average of the two half maps
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered unmasked half map 1

ファイルemd_45459_half_map_1.map
注釈Unfiltered unmasked half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered unmasked half map 2

ファイルemd_45459_half_map_2.map
注釈Unfiltered unmasked half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Multimeric array of B. anthracis S-layer protein Sap

全体名称: Multimeric array of B. anthracis S-layer protein Sap
要素
  • 複合体: Multimeric array of B. anthracis S-layer protein Sap
    • タンパク質・ペプチド: S-layer protein Sap

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超分子 #1: Multimeric array of B. anthracis S-layer protein Sap

超分子名称: Multimeric array of B. anthracis S-layer protein Sap
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Bacillus anthracis (炭疽菌)

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分子 #1: S-layer protein Sap

分子名称: S-layer protein Sap / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus anthracis (炭疽菌)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MSAKAVTTQK VEVKFSKAVE KLTKEDIKVT NKANNDKVLV KEVTLSEDKK SATVELYSNL AAKQTYTVDV NKVGKTEVAV GSLEAKTIEM ADQTVVADEP TALQFTVKDE NGTEVVSPEG IEFVTPAAEK INAKGEITLA KGTSTTVKAV YKKDGKVVAE SKEVKVSAEG ...文字列:
MSAKAVTTQK VEVKFSKAVE KLTKEDIKVT NKANNDKVLV KEVTLSEDKK SATVELYSNL AAKQTYTVDV NKVGKTEVAV GSLEAKTIEM ADQTVVADEP TALQFTVKDE NGTEVVSPEG IEFVTPAAEK INAKGEITLA KGTSTTVKAV YKKDGKVVAE SKEVKVSAEG AAVASISNWT VAEQNKADFT SKDFKQNNKV YEGDNAYVQV ELKDQFNAVT TGKVEYESLN TEVAVVDKAT GKVTVLSAGK APVKVTVKDS KGKELVSKTV EIEAFAQKAM KEIKLEKTNV ALSTKDVTDL KVKAPVLDQY GKEFTAPVTV KVLDKDGKEL KEQKLEAKYV NKELVLNAAG QEAGNYTVVL TAKSGEKEAK ATLALELKAP GAFSKFEVRG LEKELDKYVT EENQKNAMTV SVLPVDANGL VLKGAEAAEL KVTTTNKEGK EVDATDAQVT VQNNSVITVG QGAKAGETYK VTVVLDGKLI TTHSFKVVDT APTAKGLAVE FTSTSLKEVA PNADLKAALL NILSVDGVPA TTAKATVSNV EFVSADTNVV AENGTVGAKG ATSIYVKNLT VVKDGKEQKV EFDKAVQVAV SIKEAKPATK HHHHHH

UniProtKB: S-layer protein sap

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態2D array

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: Phosphate buffered saline
グリッドモデル: UltrAuFoil R2/2 / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295.15 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum SE / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
詳細: 70 micron objective aperture used in addition to the energy filter
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 実像数: 1 / 平均電子線量: 3.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
ソフトウェア: (名称: Dynamo (ver. 1.1.478), RELION (ver. 3.1))
詳細: Final half map reconstruction was done in Dynamo and resolution estimated using RELION 3.1 postprocessing.
使用したサブトモグラム数: 10126
抽出トモグラム数: 12 / 使用した粒子像数: 117502 / ソフトウェア - 名称: Dynamo (ver. 1.1.401)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: Dynamo (ver. 1.1.478)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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