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万見
- EMDB-45389: Cryo-EM structure of the reconstituted TRRAP lobe of the human TI... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45389
タイトルCryo-EM structure of the reconstituted TRRAP lobe of the human TIP60 complex (composite structure)
マップデータ
試料
  • 複合体: Reconstituted TRRAP lobe of the TIP60 complex
    • タンパク質・ペプチド: E1A-binding protein p400,Haloalkane dehalogenase chimera
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Transformation/transcription domain-associated protein
  • リガンド: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE
キーワードhistone acetyltransferase / chromatin regulator / transcription regulation / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


haloalkane dehalogenase / haloalkane dehalogenase activity / transcription factor TFTC complex / Swr1 complex / protein antigen binding / regulation of double-strand break repair / SAGA complex / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / NuA4 histone acetyltransferase complex ...haloalkane dehalogenase / haloalkane dehalogenase activity / transcription factor TFTC complex / Swr1 complex / protein antigen binding / regulation of double-strand break repair / SAGA complex / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of RNA splicing / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of DNA repair / transcription coregulator activity / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / helicase activity / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / response to toxic substance / nucleosome / HATs acetylate histones / chromatin organization / regulation of apoptotic process / hydrolase activity / Ub-specific processing proteases / regulation of cell cycle / nuclear speck / DNA repair / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
E1A-binding protein p400, N-terminal / E1A-binding protein p400, N-terminal / Tra1, HEAT repeat ring region / Tra1, HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat ring region / Haloalkane dehalogenase, subfamily 2 / Myb-like domain profile. / domain in helicases and associated with SANT domains / HSA domain ...E1A-binding protein p400, N-terminal / E1A-binding protein p400, N-terminal / Tra1, HEAT repeat ring region / Tra1, HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat ring region / Haloalkane dehalogenase, subfamily 2 / Myb-like domain profile. / domain in helicases and associated with SANT domains / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / : / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Epoxide hydrolase-like / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / alpha/beta hydrolase fold / SANT/Myb domain / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Helicase conserved C-terminal domain / Armadillo-like helical / helicase superfamily c-terminal domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Haloalkane dehalogenase / E1A-binding protein p400 / Transformation/transcription domain-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Louder RK / Park G / Patel AB
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural divergence of H2A.Z-associated human chromatin remodelers SRCAP and TIP60
著者: Park G / Patel AB / Wu C / Louder RK
履歴
登録2024年6月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月18日-
マップ公開2025年6月18日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45389.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45389.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.73 Å/pix.
x 512 pix.
= 371.712 Å		0.73 Å/pix.
x 512 pix.
= 371.712 Å		0.73 Å/pix.
x 512 pix.
= 371.712 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.726 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.17795068 - 2.0993395
平均 (標準偏差)0.00095678703 (±0.021652922)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 371.712 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Reconstituted TRRAP lobe of the TIP60 complex

全体名称: Reconstituted TRRAP lobe of the TIP60 complex
要素
  • 複合体: Reconstituted TRRAP lobe of the TIP60 complex
    • タンパク質・ペプチド: E1A-binding protein p400,Haloalkane dehalogenase chimera
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Transformation/transcription domain-associated protein
  • リガンド: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE

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超分子 #1: Reconstituted TRRAP lobe of the TIP60 complex

超分子名称: Reconstituted TRRAP lobe of the TIP60 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 560 KDa

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分子 #1: E1A-binding protein p400,Haloalkane dehalogenase chimera

分子名称: E1A-binding protein p400,Haloalkane dehalogenase chimera
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 125.783695 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAEQSKRPRL EVGHQGVVFQ HPGADAGVPL QQLMPTAQGG MPPTPQAAQL AGQRQSQQQY DPSTGPPVQN AASLHTPLPQ LPGRLPPAG VPTAALSSAL QFAQQPQVVE AQTQLQIPVK TQQPNVPIPA PPSSQLPIPP SQPAQLALHV PTPGKVQVQA S QLSSLPQM ...文字列:
MAEQSKRPRL EVGHQGVVFQ HPGADAGVPL QQLMPTAQGG MPPTPQAAQL AGQRQSQQQY DPSTGPPVQN AASLHTPLPQ LPGRLPPAG VPTAALSSAL QFAQQPQVVE AQTQLQIPVK TQQPNVPIPA PPSSQLPIPP SQPAQLALHV PTPGKVQVQA S QLSSLPQM VASTRLPVDP APPCPRPLPT SSTSSLAPVS GSGPGPSPAR SSPVNRPSSA TNKALSPVTS RTPGVVASAP TK PQSPAQN ATSSQDSSQD TLTEQITLEN QVHQRIAELR KAGLWSQRRL PKLQEAPRPK SHWDYLLEEM QWMATDFAQE RRW KVAAAK KLVRTVVRHH EEKQLREERG KKEEQSRLRR IAASTAREIE CFWSNIEQVV EIKLRVELEE KRKKALNLQK VSRR GPGSS DSENMPCDEE PSQLEELADF MEQLTPIEKY ALNYLELFHT SIEQEKERNS EDAVMTAVRA WEFWNLKTLQ EREAR LRLE QEEAELLTYT REDAYSMEYV YEDVDGQTEV MPLWTPPTPP QDDSDIYLDS VMCLMYEATP IPEAKLPPVY VRKERK RHK TDPSAAGRKK KQRHGEAVVP PRSLFDRATP GLLKIRREGK EQKKNILLKQ QVPFAKPLPT FAKPTAEPGQ DDNPEWL IS EDWALLQAVK QLLELPLNLT IVSPAHTPNW DLVSDVVNSC SRIYRSSKQC RNRYENVIIP REEKSKNNRP LLRTSQIY A QDENATHTQL YTSHFDLMKM TAGKRPPIKP LLGMNPFQKN PPKHASVLAE SGINYDKPLP PIQVASLRAE RIAKEKKAL DGSGGSGEDL YFQSGGSMAE IGTGFPFDPH YVEVLGERMH YVDVGPRDGT PVLFLHGNPT SSYVWRNIIP HVAPTHRCIA PDLIGMGKS DKPDLGYFFD DHVRFMDAFI EALGLEEVVL VIHDWGSALG FHWAKRNPER VKGIAFMEFI RPIPTWDEWP E FARETFQA FRTTDVGRKL IIDQNVFIEG TLPMGVVRPL TEVEMDHYRE PFLNPVDREP LWRFPNELPI AGEPANIVAL VE EYMDWLH QSPVPKLLFW GTPGVLIPPA EAARLAKSLP NCKAVDIGPG LNLLQEDNPD LIGSEIARWL STLEISGGGH HHH HH

UniProtKB: E1A-binding protein p400, E1A-binding protein p400, Haloalkane dehalogenase

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分子 #2: Isoform 2 of Transformation/transcription domain-associated protein

分子名称: Isoform 2 of Transformation/transcription domain-associated protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 433.231312 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAFVATQGAT VVDQTTLMKK YLQFVAALTD VNTPDETKLK MMQEVSENFE NVTSSPQYST FLEHIIPRFL TFLQDGEVQF LQEKPAQQL RKLVLEIIHR IPTNEHLRPH TKNVLSVMFR FLETENEENV LICLRIIIEL HKQFRPPITQ EIHHFLDFVK Q IYKELPKV ...文字列:
MAFVATQGAT VVDQTTLMKK YLQFVAALTD VNTPDETKLK MMQEVSENFE NVTSSPQYST FLEHIIPRFL TFLQDGEVQF LQEKPAQQL RKLVLEIIHR IPTNEHLRPH TKNVLSVMFR FLETENEENV LICLRIIIEL HKQFRPPITQ EIHHFLDFVK Q IYKELPKV VNRYFENPQV IPENTVPPPE MVGMITTIAV KVNPEREDSE TRTHSIIPRG SLSLKVLAEL PIIVVLMYQL YK LNIHNVV AEFVPLIMNT IAIQVSAQAR QHKLYNKELY ADFIAAQIKT LSFLAYIIRI YQELVTKYSQ QMVKGMLQLL SNC PAETAH LRKELLIAAK HILTTELRNQ FIPCMDKLFD ESILIGSGYT ARETLRPLAY STLADLVHHV RQHLPLSDLS LAVQ LFAKN IDDESLPSSI QTMSCKLLLN LVDCIRSKSE QESGNGRDVL MRMLEVFVLK FHTIARYQLS AIFKKCKPQS ELGAV EAAL PGSGGGASGG GSGEKDKEDK QTFQVTDCRS LVKTLVCGVK TITWGITSCK APGEAQFIPN KQLQPKETQI YIKLVK YAM QALDIYQVQI AGNGQTYIRV ANCQTVRMKE EKEVLEHFAG VFTMMNPLTF KEIFQTTVPY MVERISKNYA LQIVANS FL ANPTTSALFA TILVEYLLDR LPEMGSNVEL SNLYLKLFKL VFGSVSLFAA ENEQMLKPHL HKIVNSSMEL AQTAKEPY N YFLLLRALFR SIGGGSHDLL YQEFLPLLPN LLQGLNMLQS GLHKQHMKDL FVELCLTVPV RLSSLLPYLP MLMDPLVSA LNGSQTLVSQ GLRTLELCVD NLQPDFLYDH IQPVRAELMQ ALWRTLRNPA DSISHVAYRV LGKFGGSNRK MLKESQKLHY VVTEVQGPS ITVEFSDCKA SLQLPMEKAI ETALDCLKSA NTEPYYRRQA WEVIKCFLVA MMSLEDNKHA LYQLLAHPNF T EKTIPNVI ISHRYKAQDT PARKTFEQAL TGAFMSAVIK DLRPSALPFV ASLIRHYTMV AVAQQCGPFL LPCYQVGSQP ST AMFHSEE NGSKGMDPLV LIDAIAICMA YEEKELCKIG EVALAVIFDV ASIILGSKER ACQLPLFSYI VERLCACCYE QAW YAKLGG VVSIKFLMER LPLTWVLQNQ QTFLKALLFV MMDLTGEVSN GAVAMAKTTL EQLLMRCATP LKDEERAEEI VAAQ EKSFH HVTHDLVREV TSPNSTVRKQ AMHSLQVLAQ VTGKSVTVIM EPHKEVLQDM VPPKKHLLRH QPANAQIGLM EGNTF CTTL QPRLFTMDLN VVEHKVFYTE LLNLCEAEDS ALTKLPCYKS LPSLVPLRIA ALNALAACNY LPQSREKIIA ALFKAL NST NSELQEAGEA CMRKFLEGAT IEVDQIHTHM RPLLMMLGDY RSLTLNVVNR LTSVTRLFPN SFNDKFCDQM MQHLRKW ME VVVITHKGGQ RSDGNEMKIC SAIINLFHLI PAAPQTLVKP LLEVVMKTER AMLIEAGSPF REPLIKFLTR HPSQTVEL F MMEATLNDPQ WSRMFMSFLK HKDARPLRDV LAANPNRFIT LLLPGGAQTA VRPGSPSTST MRLDLQFQAI KIISIIVKN DDSWLASQHS LVSQLRRVWV SENFQERHRK ENMAATNWKE PKLLAYCLLN YCKRNYGDIE LLFQLLRAFT GRFLCNMTFL KEYMEEEIP KNYSIAQKRA LFFRFVDFND PNFGDELKAK VLQHILNPAF LYSFEKGEGE QLLGPPNPEG DNPESITSVF I TKVLDPEK QADMLDSLRI YLLQYATLLV EHAPHHIHDN NKNRNSKLRR LMTFAWPCLL SKACVDPACK YSGHLLLAHI IA KFAIHKK IVLQVFHSLL KAHAMEARAI VRQAMAILTP AVPARMEDGH QMLTHWTRKI IVEEGHTVPQ LVHILHLIVQ HFK VYYPVR HHLVQHMVSA MQRLGFTPSV TIEQRRLAVD LSEVVIKWEL QRIKDQQPDS DMDPNSSGEG GDYKDHDIDY KDDD DKGSV SSSIKRGLSV DSAQEVKRFR TATGAISAVF GRSQSLPGAD SLLAKPIDKQ HTDTVVNFLI RVACQVNDNT NTAGS PGEV LSRRCVNLLK TALRPDMWPK SELKLQWFDK LLMTVEQPNQ VNYGNICTGL EVLSFLLTVL QSPAILSSFK PLQRGI AAC MTCGNTKVLR AVHSLLSRLM SIFPTEPSTS SVASKYEELE CLYAAVGKVI YEGLTNYEKA TNANPSQLFG TLMILKS AC SNNPSYIDRL ISVFMRSLQK MVREHLNPQA ASGSTEATSG TSELVMLSLE LVKTRLAVMS MEMRKNFIQA ILTSLIEK S PDAKILRAVV KIVEEWVKNN SPMAANQTPT LREKSILLVK MMTYIEKRFP EDLELNAQFL DLVNYVYRDE TLSGSELTA KLEPAFLSGL RCAQPLIRAK FFEVFDNSMK RRVYERLLYV TCSQNWEAMG NHFWIKQCIE LLLAVCEKST PIGTSCQGAM LPSITNVIN LADSHDRAAF AMVTHVKQEP RERENSESKE EDVEIDIELA PGDQTSTPKT KELSEKDIGN QLHMLTNRHD K FLDTLREV KTGALLSAFV QLCHISTTLA EKTWVQLFPR LWKILSDRQQ HALAGEISPF LCSGSHQVQR DCQPSALNCF VE AMSQCVP PIPIRPCVLK YLGKTHNLWF RSTLMLEHQA FEKGLSLQIK PKQTTEFYEQ ESITPPQQEI LDSLAELYSL LQE EDMWAG LWQKRCKYSE TATAIAYEQH GFFEQAQESY EKAMDKAKKE HERSNASPAI FPEYQLWEDH WIRCSKELNQ WEAL TEYGQ SKGHINPYLV LECAWRVSNW TAMKEALVQV EVSCPKEMAW KVNMYRGYLA ICHPEEQQLS FIERLVEMAS SLAIR EWRR LPHVVSHVHT PLLQAAQQII ELQEAAQINA GLQPTNLGRN NSLHDMKTVV KTWRNRLPIV SDDLSHWSSI FMWRQH HYQ AIVTAYENSS QHDPSSNNAM LGVHASASAI IQYGKIARKQ GLVNVALDIL SRIHTIPTVP IVDCFQKIRQ QVKCYLQ LA GVMGKNECMQ GLEVIESTNL KYFTKEMTAE FYALKGMFLA QINKSEEANK AFSAAVQMHD VLVKAWAMWG DYLENIFV K ERQLHLGVSA ITCYLHACRH QNESKSRKYL AKVLWLLSFD DDKNTLADAV DKYCIGVPPI QWLAWIPQLL TCLVGSEGK LLLNLISQVG RVYPQAVYFP IRTLYLTLKI EQRERYKSDP GPIRATAPMW RCSRIMHMQR ELHPTLLSSL EGIVDQMVWF RENWHEEVL RQLQQGLAKC YSVAFEKSGA VSDAKITPHT LNFVKKLVST FGVGLENVSN VSTMFSSAAS ESLARRAQAT A QDPVFQKL KGQFTTDFDF SVPGSMKLHN LISKLKKWIK ILEAKTKQLP KFFLIEEKCR FLSNFSAQTA EVEIPGEFLM PK PTHYYIK IARFMPRVEI VQKHNTAARR LYIRGHNGKI YPYLVMNDAC LTESRREERV LQLLRLLNPC LEKRKETTKR HLF FTVPRV VAVSPQMRLV EDNPSSLSLV EIYKQRCAKK GIEHDNPISR YYDRLATVQA RGTQASHQVL RDILKEVQSN MVPR SMLKE WALHTFPNAT DYWTFRKMFT IQLALIGFAE FVLHLNRLNP EMLQIAQDTG KLNVAYFRFD INDATGDLDA NRPVP FRLT PNISEFLTTI GVSGPLTASM IAVARCFAQP NFKVDGILKT VLRDEIIAWH KKTQEDTSSP LSAAGQPENM DSQQLV SLV QKAVTAIMTR LHNLAQFEGG ESKVNTLVAA ANSLDNLCRM DPAWHPWL

UniProtKB: Transformation/transcription domain-associated protein

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分子 #3: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE

分子名称: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: IHP
分子量理論値: 660.035 Da
Chemical component information

ChemComp-IHP:
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / myo-イノシト-ル六りん酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 141352
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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