[日本語] English
万見
- EMDB-45214: Structure of Human Adaptor Protein Complex AP-3 in the Apo State -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45214
タイトルStructure of Human Adaptor Protein Complex AP-3 in the Apo State
マップデータdeepEMHancer map of human AP-3 in the Apo state
試料
  • 複合体: Human Adaptor Protein Complex AP-3 in the Apo state
    • タンパク質・ペプチド: AP-3 complex subunit delta-1
    • タンパク質・ペプチド: AP-3 complex subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: AP-3 complex subunit mu-1
    • タンパク質・ペプチド: AP-3 complex subunit sigma-1
キーワードAdaptor Protein complex / AP-3 / Lysosomal transport / Endosomal transport / Protein trafficking / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic vesicle coating / synaptic vesicle budding from endosome / establishment of protein localization to mitochondrial membrane involved in mitochondrial fission / clathrin-coated vesicle cargo loading, AP-3-mediated / skin epidermis development / AP-type membrane coat adaptor complex / synaptic vesicle membrane organization / zinc ion import into lysosome / AP-3 adaptor complex / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome ...synaptic vesicle coating / synaptic vesicle budding from endosome / establishment of protein localization to mitochondrial membrane involved in mitochondrial fission / clathrin-coated vesicle cargo loading, AP-3-mediated / skin epidermis development / AP-type membrane coat adaptor complex / synaptic vesicle membrane organization / zinc ion import into lysosome / AP-3 adaptor complex / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / anterograde synaptic vesicle transport / microvesicle / endosome to melanosome transport / Golgi to vacuole transport / synaptic vesicle recycling / postsynaptic recycling endosome / clathrin adaptor complex / platelet dense granule organization / melanosome assembly / presynaptic endosome / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / granulocyte differentiation / positive regulation of NK T cell differentiation / clathrin-coated vesicle membrane / antigen processing and presentation, exogenous lipid antigen via MHC class Ib / protein targeting to vacuole / GTP-dependent protein binding / protein targeting to lysosome / melanosome organization / respiratory system process / anterograde axonal transport / intracellular zinc ion homeostasis / protein localization to membrane / protein localization to cell surface / lysosome organization / toll-like receptor signaling pathway / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / lung morphogenesis / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / homeostasis of number of cells / single fertilization / intracellular transport / hematopoietic progenitor cell differentiation / transport vesicle / vesicle-mediated transport / axon cytoplasm / cytoplasmic vesicle membrane / intracellular protein transport / mRNA transcription by RNA polymerase II / protein modification process / small GTPase binding / endocytosis / terminal bouton / cell morphogenesis / blood coagulation / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / insulin receptor signaling pathway / presynapse / cytoplasmic vesicle / spermatogenesis / protein phosphatase binding / early endosome / endosome membrane / lysosome / postsynapse / inflammatory response / Golgi membrane / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / membrane
類似検索 - 分子機能
AP-3 complex subunit sigma / AP-3 complex subunit delta domain, metazoa / AP-3 complex subunit delta-1 / Bovine leukaemia virus receptor (BLVR) / AP-3 complex subunit beta, C-terminal domain / AP-3 complex subunit beta 1, serine-rich domain / : / Clathrin-adaptor complex-3 beta-1 subunit C-terminal / Serine-rich region of AP3B1, clathrin-adaptor complex / AP-3 complex subunit beta-1, C-terminal domain ...AP-3 complex subunit sigma / AP-3 complex subunit delta domain, metazoa / AP-3 complex subunit delta-1 / Bovine leukaemia virus receptor (BLVR) / AP-3 complex subunit beta, C-terminal domain / AP-3 complex subunit beta 1, serine-rich domain / : / Clathrin-adaptor complex-3 beta-1 subunit C-terminal / Serine-rich region of AP3B1, clathrin-adaptor complex / AP-3 complex subunit beta-1, C-terminal domain / Clathrin-adaptor complex-3 beta-1 subunit C-terminal / Adaptor protein complex AP-3, delta subunit / AP-3 complex subunit beta / Adaptor protein complex, sigma subunit / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP complex subunit beta / Clathrin adaptor complex, small chain / Clathrin adaptor complexes small chain signature. / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Longin-like domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
AP-3 complex subunit beta-1 / AP-3 complex subunit delta-1 / AP-3 complex subunit sigma-1 / AP-3 complex subunit mu-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Begley MC / Baker RW
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM150960 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: A structure-based mechanism for initiation of AP-3 coated vesicle formation.
著者: Matthew Begley / Mahira Aragon / Richard W Baker /
要旨: Adaptor protein complex-3 (AP-3) mediates cargo sorting from endosomes to lysosomes and lysosome-related organelles. Recently, it was shown that AP-3 adopts a constitutively open conformation ...Adaptor protein complex-3 (AP-3) mediates cargo sorting from endosomes to lysosomes and lysosome-related organelles. Recently, it was shown that AP-3 adopts a constitutively open conformation compared to the related AP-1 and AP-2 coat complexes, which are inactive until undergoing large conformational changes upon membrane recruitment. How AP-3 is regulated is therefore an open question. To understand the mechanism of AP-3 membrane recruitment and activation, we reconstituted human AP-3 and determined multiple structures in the soluble and membrane-bound states using electron cryo-microscopy. Similar to yeast AP-3, human AP-3 is in a constitutively open conformation. To reconstitute AP-3 activation by adenosine di-phosphate (ADP)-ribosylation factor 1 (Arf1), a small guanosine tri-phosphate (GTP)ase, we used lipid nanodiscs to build Arf1-AP-3 complexes on membranes and determined three structures showing the stepwise conformational changes required for formation of AP-3 coated vesicles. First, membrane recruitment is driven by one of two predicted Arf1 binding sites, which flexibly tethers AP-3 to the membrane. Second, cargo binding causes AP-3 to adopt a fixed position and rigidifies the complex, which stabilizes binding for a second Arf1 molecule. Finally, binding of the second Arf1 molecule provides the template for AP-3 dimerization, providing a glimpse into the first step of coat polymerization. We propose coat polymerization only occurs after cargo engagement, thereby linking cargo sorting with assembly of higher-order coat structures. Additionally, we provide evidence for two amphipathic helices in AP-3, suggesting that AP-3 contributes to membrane deformation during coat assembly. In total, these data provide evidence for the first stages of AP-3-mediated vesicle coat assembly.
履歴
登録2024年6月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月18日-
マップ公開2024年12月18日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_45214.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45214.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈deepEMHancer map of human AP-3 in the Apo state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 297.36 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 297.36 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 297.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.826 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.0016801807 - 2.1645036
平均 (標準偏差)0.0011362912 (±0.025303898)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 297.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_45214_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
マスク #2

ファイルemd_45214_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Map filter by local resolution for human AP-3 in the Apo state

ファイルemd_45214_additional_1.map
注釈Map filter by local resolution for human AP-3 in the Apo state
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Map for coloring by local resolution

ファイルemd_45214_additional_2.map
注釈Map for coloring by local resolution
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: B-factor sharpened map of human AP-3 in the Apo state

ファイルemd_45214_additional_3.map
注釈B-factor sharpened map of human AP-3 in the Apo state
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: B-factor sharpened map of human AP-3 in the Apo state

ファイルemd_45214_additional_4.map
注釈B-factor sharpened map of human AP-3 in the Apo state
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Filtered map of human AP-3 in the Apo state

ファイルemd_45214_additional_5.map
注釈Filtered map of human AP-3 in the Apo state
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Unfiltered half map of human AP-3 in the Apo state

ファイルemd_45214_half_map_1.map
注釈Unfiltered half map of human AP-3 in the Apo state
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Unfiltered half map of human AP-3 in the Apo state

ファイルemd_45214_half_map_2.map
注釈Unfiltered half map of human AP-3 in the Apo state
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Human Adaptor Protein Complex AP-3 in the Apo state

全体名称: Human Adaptor Protein Complex AP-3 in the Apo state
要素
  • 複合体: Human Adaptor Protein Complex AP-3 in the Apo state
    • タンパク質・ペプチド: AP-3 complex subunit delta-1
    • タンパク質・ペプチド: AP-3 complex subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: AP-3 complex subunit mu-1
    • タンパク質・ペプチド: AP-3 complex subunit sigma-1

-
超分子 #1: Human Adaptor Protein Complex AP-3 in the Apo state

超分子名称: Human Adaptor Protein Complex AP-3 in the Apo state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 215 KDa

-
分子 #1: AP-3 complex subunit delta-1

分子名称: AP-3 complex subunit delta-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 66.164953 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: LQDLVRGIRN HKEDEAKYIS QCIDEIKQEL KQDNIAVKAN AVCKLTYLQM LGYDISWAAF NIIEVMSASK FTFKRIGYLA ASQSFHEGT DVIMLTTNQI RKDLSSPSQY DTGVALTGLS CFVTPDLARD LANDIMTLMS HTKPYIRKKA VLIMYKVFLK Y PESLRPAF ...文字列:
LQDLVRGIRN HKEDEAKYIS QCIDEIKQEL KQDNIAVKAN AVCKLTYLQM LGYDISWAAF NIIEVMSASK FTFKRIGYLA ASQSFHEGT DVIMLTTNQI RKDLSSPSQY DTGVALTGLS CFVTPDLARD LANDIMTLMS HTKPYIRKKA VLIMYKVFLK Y PESLRPAF PRLKEKLEDP DPGVQSAAVN VICELARRNP KNYLSLAPLF FKLMTSSTNN WVLIKIIKLF GALTPLEPRL GK KLIEPLT NLIHSTSAMS LLYECVNTVI AVLISLSSGM PNHSASIQLC VQKLRILIED SDQNLKYLGL LAMSKILKTH PKS VQSHKD LILQCLDDKD ESIRLRALDL LYGMVSKKNL MEIVKKLMTH VDKAEGTTYR DELLTKIIDI CSQSNYQYIT NFEW YISIL VELTRLEGTR HGHLIAAQML DVAIRVKAIR KFAVSQMSAL LDSAHLLASS TQRNGICEVL YAAAWICGEF SEHLQ EPHH TLEAMLRPRV TTLPGHIQAV YVQNVVKLYA SILQQKEQAG EAEGAQAVTQ LMVDRLPQFV QSADLEVQER ASCILQ LVK HIQKLQAKDV PVAEEVSALF AGELN

UniProtKB: AP-3 complex subunit delta-1

-
分子 #2: AP-3 complex subunit beta-1

分子名称: AP-3 complex subunit beta-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 65.602797 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: DLKKNEDLKQ MLESNKDSAK LDAMKRIVGM IAKGKNASEL FPAVVKNVAS KNIEIKKLVY VYLVRYAEEQ QDLALLSIST FQRALKDPN QLIRASALRV LSSIRVPIIV PIMMLAIKEA SADLSPYVRK NAAHAIQKLY SLDPEQKEML IEVIEKLLKD K STLVAGSV ...文字列:
DLKKNEDLKQ MLESNKDSAK LDAMKRIVGM IAKGKNASEL FPAVVKNVAS KNIEIKKLVY VYLVRYAEEQ QDLALLSIST FQRALKDPN QLIRASALRV LSSIRVPIIV PIMMLAIKEA SADLSPYVRK NAAHAIQKLY SLDPEQKEML IEVIEKLLKD K STLVAGSV VMAFEEVCPD RIDLIHKNYR KLCNLLVDVE EWGQVVIIHM LTRYARTQFV SPWDPDHRLL IRNTKPLLQS RN AAVVMAV AQLYWHISPK SEAGIISKSL VRLLRSNREV QYIVLQNIAT MSIQRKGMFE PYLKSFYVRS TDPTMIKTLK LEI LTNLAN EANISTLLRE FQTYVKSQDK QFAAATIQTI GRCATNILEV TDTCLNGLVC LLSNRDEIVV AESVVVIKKL LQMQ PAQHG EIIKHMAKLL DSITVPVARA SILWLIGENC ERVPKIAPDV LRKMAKSFTS EDDLVKLQIL NLGAKLYLTN SKQTK LLTQ YILNLGKYDQ NYDIRDRTRF IRQLIVPNVK SGALSKYAKK IFLAQKPAPL LESPFKDRDH FQLGTLSHTL NIKATG YLE LSNWPEVAPD PSVRN

UniProtKB: AP-3 complex subunit beta-1

-
分子 #3: AP-3 complex subunit mu-1

分子名称: AP-3 complex subunit mu-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.274275 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MIHSLFLINC SGDIFLEKHW KSVVSQSVCD YFFEAQEKAA DVENVPPVIS TPHHYLISIY RDKLFFVSVI QTEVPPLFVI EFLHRVADT FQDYFGECSE AAIKDNVVIV YELLEEMLDN GFPLA

UniProtKB: AP-3 complex subunit mu-1

-
分子 #4: AP-3 complex subunit sigma-1

分子名称: AP-3 complex subunit sigma-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.412949 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MIKAILIFNN HGKPRLSKFY QPYSEDTQQQ IIRETFHLVS KRDENVCNFL EGGLLIGGSD NKLIYRHYAT LYFVFCVDSS ESELGILDL IQVFVETLDK CFENVCELDL IFHVDKVHNI LAEMVMGGMV LETNMNEIVT QIDAQNKLEK SE

UniProtKB: AP-3 complex subunit sigma-1

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
2.7 mMKClPotassium Chloride
10.0 mMNa2HPO4Sodium Phosphate (Dibasic)
1.8 mMKH2PO4Potassium Phosphate (Monobasic)
300.0 mMNaClSodium Chloride
1.0 mMC9H15O6PTCEP

詳細: 1x PBS (pH 7.4), 300mM NaCl, 1mM TCEP
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 40 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
詳細: Used Quantifoil Active grids- Backside gold coated before plasma cleaned. 12 mA used for plasma cleaning
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 296 K / 装置: SPOTITON / 詳細: Commercialized version - Chameleon.
詳細Specimen appeared as a monodisperse peak via size exclusion chromatography (SEC)

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 49.97 e/Å2
詳細: 4 datasets collected, processed independently, and merged.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択詳細: Mixture of blob picker, template picker, crYOLO, and Topaz
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / 使用した粒子像数: 1205158
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1)
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9c5c:
Structure of Human Adaptor Protein Complex AP-3 in the Apo State

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る