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- EMDB-44675: Structure of the human mitochondrial Hsp70 (mortalin; R126W mutan... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44675
タイトルStructure of the human mitochondrial Hsp70 (mortalin; R126W mutant) bound to nucleotide exchange factor GrpEL1 (WT)
マップデータUnsharpened map
試料
  • 複合体: Mortalin(R126W) in complex with GrpEL1(WT)
    • タンパク質・ペプチド: Stress-70 protein, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: GrpE protein homolog 1, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: Substrate peptide
キーワードHsp70 / chaperone / nucleotide exchange factor / mitochondria / cryoEM
機能・相同性
機能・相同性情報


PAM complex, Tim23 associated import motor / negative regulation of hemopoiesis / MIB complex / negative regulation of hematopoietic stem cell differentiation / SAM complex / negative regulation of erythrocyte differentiation / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / inner mitochondrial membrane organization / Cristae formation / Complex III assembly ...PAM complex, Tim23 associated import motor / negative regulation of hemopoiesis / MIB complex / negative regulation of hematopoietic stem cell differentiation / SAM complex / negative regulation of erythrocyte differentiation / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / inner mitochondrial membrane organization / Cristae formation / Complex III assembly / adenyl-nucleotide exchange factor activity / Complex I biogenesis / calcium import into the mitochondrion / Mitochondrial protein import / iron-sulfur cluster assembly / protein import into mitochondrial matrix / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / : / mitochondrial nucleoid / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / heat shock protein binding / Mitochondrial protein degradation / protein folding chaperone / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / protein export from nucleus / erythrocyte differentiation / intracellular protein transport / ATP-dependent protein folding chaperone / regulation of erythrocyte differentiation / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / mitochondrial inner membrane / positive regulation of apoptotic process / mitochondrial matrix / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GrpE nucleotide exchange factor / GrpE nucleotide exchange factor, head / GrpE nucleotide exchange factor, coiled-coil / GrpE / grpE protein signature. / Chaperone DnaK / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site ...GrpE nucleotide exchange factor / GrpE nucleotide exchange factor, head / GrpE nucleotide exchange factor, coiled-coil / GrpE / grpE protein signature. / Chaperone DnaK / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Stress-70 protein, mitochondrial / GrpE protein homolog 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å
データ登録者Morizono MA / McGuire KL / Birouty NI / Herzik Jr MA
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R35GM138206-04 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5T32GM139795-03 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural insights into GrpEL1-mediated nucleotide and substrate release of human mitochondrial Hsp70.
著者: Marc A Morizono / Kelly L McGuire / Natalie I Birouty / Mark A Herzik /
要旨: Maintenance of protein homeostasis is necessary for cell viability and depends on a complex network of chaperones and co-chaperones, including the heat-shock protein 70 (Hsp70) system. In human ...Maintenance of protein homeostasis is necessary for cell viability and depends on a complex network of chaperones and co-chaperones, including the heat-shock protein 70 (Hsp70) system. In human mitochondria, mitochondrial Hsp70 (mortalin) and the nucleotide exchange factor (GrpEL1) work synergistically to stabilize proteins, assemble protein complexes, and facilitate protein import. However, our understanding of the molecular mechanisms guiding these processes is hampered by limited structural information. To elucidate these mechanistic details, we used cryoEM to determine structures of full-length human mortalin-GrpEL1 complexes in previously unobserved states. Our structures and molecular dynamics simulations allow us to delineate specific roles for mortalin-GrpEL1 interfaces and to identify steps in GrpEL1-mediated nucleotide and substrate release by mortalin. Subsequent analyses reveal conserved mechanisms across bacteria and mammals and facilitate a complete understanding of sequential nucleotide and substrate release for the Hsp70 chaperone system.
履歴
登録2024年5月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月15日-
マップ公開2025年1月15日-
更新2025年1月15日-
現状2025年1月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44675.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unsharpened map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.935 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0286
最小 - 最大-0.44928378 - 0.75636536
平均 (標準偏差)0.00002484845 (±0.008587063)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 359.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Mortalin(R126W) in complex with GrpEL1(WT)

全体名称: Mortalin(R126W) in complex with GrpEL1(WT)
要素
  • 複合体: Mortalin(R126W) in complex with GrpEL1(WT)
    • タンパク質・ペプチド: Stress-70 protein, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: GrpE protein homolog 1, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: Substrate peptide

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超分子 #1: Mortalin(R126W) in complex with GrpEL1(WT)

超分子名称: Mortalin(R126W) in complex with GrpEL1(WT) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 152.5 kDa/nm

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分子 #1: Stress-70 protein, mitochondrial

分子名称: Stress-70 protein, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 64.524137 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASEAIKGAV VGIDLGTTNS CVAVMEGKQA KVLENAEGAR TTPSVVAFTA DGERLVGMPA KRQAVTNPNN TFYATKRLIG WRYDDPEVQ KDIKNVPFKI VRASNGDAWV EAHGKLYSPS QIGAFVLMKM KETAENYLGH TAKNAVITVP AYFNDSQRQA T KDAGQISG ...文字列:
MASEAIKGAV VGIDLGTTNS CVAVMEGKQA KVLENAEGAR TTPSVVAFTA DGERLVGMPA KRQAVTNPNN TFYATKRLIG WRYDDPEVQ KDIKNVPFKI VRASNGDAWV EAHGKLYSPS QIGAFVLMKM KETAENYLGH TAKNAVITVP AYFNDSQRQA T KDAGQISG LNVLRVINEP TAAALAYGLD KSEDKVIAVY DLGGGTFDIS ILEIQKGVFE VKSTNGDTFL GGEDFDQALL RH IVKEFKR ETGVDLTKDN MALQRVREAA EKAKCELSSS VQTDINLPYL TMDSSGPKHL NMKLTRAQFE GIVTDLIRRT IAP CQKAMQ DAEVSKSDIG EVILVGGMTR MPKVQQTVQD LFGRAPSKAV NPDEAVAIGA AIQGGVLAGD VTDVLLLDVT PLSL GIETL GGVFTKLINR NTTIPTKKSQ VFSTAADGQT QVEIKVCQGE REMAGDNKLL GQFTLIGIPP APRGVPQIEV TFDID ANGI VHVSAKDKGT GREQQIVIQS SGGLSKDDIE NMVKNAEKYA EEDRRKKERV EAVNMAEGII HDTETKMEEF KDQLPA DEC NKLKEEISKM RELLARKDSE TGENIRQAAS S

UniProtKB: Stress-70 protein, mitochondrial

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分子 #2: GrpE protein homolog 1, mitochondrial

分子名称: GrpE protein homolog 1, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.178029 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
TLLEEKVKLE EQLKETVEKY KRALADTENL RQRSQKLVEE AKLYGIQAFC KDLLEVADVL EKATQCVPKE EIKDDNPHLK NLYEGLVMT EVQIQKVFTK HGLLKLNPVG AKFDPYEHEA LFHTPVEGKE PGTVALVSKV GYKLHGRTLR PALVGVVKEA S A

UniProtKB: GrpE protein homolog 1, mitochondrial

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分子 #3: Substrate peptide

分子名称: Substrate peptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 771.942 Da
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
VLLLDVT

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.298 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC4H11NO3Tris
100.0 mMNaClSodum chloride
0.5 mMC9H15O6PTris(2-carboxyethyl)phosphine

詳細: 20mM Tris pH 8, 100mM NaCl, 0.5mM TCEP
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 50 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 10 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Custom manual plunger. Greater than 95% humidity..

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
温度最低: 93.0 K / 最高: 123.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 4570 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3304588
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: ab initio reconstruction, cryoSPARC
最終 再構成使用したクラス数: 44 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.96 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.1) / 使用した粒子像数: 138296
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.1)
最終 3次元分類クラス数: 50 / 平均メンバー数/クラス: 3000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.1)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

1dkg

chain_id: D, residue_range: 3-383, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4po2

chain_id: A, residue_range: 386-613, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1dkg

chain_id: A, residue_range: 34-197, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1dkg

chain_id: B, residue_range: 38-195, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 97.9
得られたモデル

PDB-9bls:
Structure of the human mitochondrial Hsp70 (mortalin; R126W mutant) bound to nucleotide exchange factor GrpEL1 (WT)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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