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- EMDB-44453: MicroED structure of bovine liver catalase with missing cone solv... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44453
タイトルMicroED structure of bovine liver catalase with missing cone solved by suspended drop
マップデータ
試料
  • 複合体: Bovine liver catalase
    • タンパク質・ペプチド: Catalase
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
  • リガンド: NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE
キーワードHeme-containing enzyme / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


catalase complex / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Peroxisomal protein import / cellular detoxification of hydrogen peroxide / catalase / catalase activity / Neutrophil degranulation / peroxisomal matrix / positive regulation of cell division / hydrogen peroxide catabolic process ...catalase complex / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Peroxisomal protein import / cellular detoxification of hydrogen peroxide / catalase / catalase activity / Neutrophil degranulation / peroxisomal matrix / positive regulation of cell division / hydrogen peroxide catabolic process / response to hydrogen peroxide / peroxisome / heme binding / enzyme binding / mitochondrion / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Catalase, clade 3 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / Catalase / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase core domain ...Catalase, clade 3 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / Catalase / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase core domain / Catalase, mono-functional, haem-containing / Catalase / catalase family profile. / Catalase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Gillman C / Bu G / Gonen T
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM136508 米国
Department of Defense (DOD, United States)HDTRA1-21-1-0004 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: J Struct Biol X / 年: 2024
タイトル: Eliminating the missing cone challenge through innovative approaches.
著者: Cody Gillman / Guanhong Bu / Emma Danelius / Johan Hattne / Brent L Nannenga / Tamir Gonen /
要旨: Microcrystal electron diffraction (MicroED) has emerged as a powerful technique for unraveling molecular structures from microcrystals too small for X-ray diffraction. However, a significant hurdle ...Microcrystal electron diffraction (MicroED) has emerged as a powerful technique for unraveling molecular structures from microcrystals too small for X-ray diffraction. However, a significant hurdle arises with plate-like crystals that consistently orient themselves flat on the electron microscopy grid. If the normal of the plate correlates with the axes of the crystal lattice, the crystal orientations accessible for measurement are restricted because the crystal cannot be arbitrarily rotated. This limits the information that can be acquired, resulting in a missing cone of information. We recently introduced a novel crystallization strategy called suspended drop crystallization and proposed that crystals in a suspended drop could effectively address the challenge of preferred crystal orientation. Here we demonstrate the success of the suspended drop approach in eliminating the missing cone in two samples that crystallize as thin plates: bovine liver catalase and the SARS‑CoV‑2 main protease (Mpro). This innovative solution proves indispensable for crystals exhibiting systematic preferred orientations, unlocking new possibilities for structure determination by MicroED.
履歴
登録2024年4月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月18日-
マップ公開2024年9月18日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44453.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44453.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
1.31 Å/pix.
x 91 pix.
= 182.7 Å		1.32 Å/pix.
x 75 pix.
= 68.64 Å		1.31 Å/pix.
x 82 pix.
= 173.316 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX: 1.32 Å / Y: 1.313 Å / Z: 1.305 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.10239
最小 - 最大-0.29993725 - 0.36236355
平均 (標準偏差)-0.000092148126 (±0.068261355)
対称性空間群: 19
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-62-35-71
サイズ758291
Spacing52132140
セルA: 68.64 Å / B: 173.316 Å / C: 182.7 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bovine liver catalase

全体名称: Bovine liver catalase
要素
  • 複合体: Bovine liver catalase
    • タンパク質・ペプチド: Catalase
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
  • リガンド: NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE

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超分子 #1: Bovine liver catalase

超分子名称: Bovine liver catalase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

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分子 #1: Catalase

分子名称: Catalase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: from bovine liver / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: catalase
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 59.99916 KDa
配列文字列: MADNRDPASD QMKHWKEQRA AQKPDVLTTG GGNPVGDKLN SLTVGPRGPL LVQDVVFTDE MAHFDRERIP ERVVHAKGAG AFGYFEVTH DITRYSKAKV FEHIGKRTPI AVRFSTVAGE SGSADTVRDP RGFAVKFYTE DGNWDLVGNN TPIFFIRDAL L FPSFIHSQ ...文字列:
MADNRDPASD QMKHWKEQRA AQKPDVLTTG GGNPVGDKLN SLTVGPRGPL LVQDVVFTDE MAHFDRERIP ERVVHAKGAG AFGYFEVTH DITRYSKAKV FEHIGKRTPI AVRFSTVAGE SGSADTVRDP RGFAVKFYTE DGNWDLVGNN TPIFFIRDAL L FPSFIHSQ KRNPQTHLKD PDMVWDFWSL RPESLHQVSF LFSDRGIPDG HRHMNGYGSH TFKLVNANGE AVYCKFHYKT DQ GIKNLSV EDAARLAHED PDYGLRDLFN AIATGNYPSW TLYIQVMTFS EAEIFPFNPF DLTKVWPHGD YPLIPVGKLV LNR NPVNYF AEVEQLAFDP SNMPPGIEPS PDKMLQGRLF AYPDTHRHRL GPNYLQIPVN CPYRARVANY QRDGPMCMMD NQGG APNYY PNSFSAPEHQ PSALEHRTHF SGDVQRFNSA NDDNVTQVRT FYLKVLNEEQ RKRLCENIAG HLKDAQLFIQ KKAVK NFSD VHPEYGSRIQ ALLDKYNEEK PKNAVHTYVQ HGSHLSAREK ANL

UniProtKB: Catalase

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分子 #2: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

分子名称: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: HEM
分子量理論値: 616.487 Da
Chemical component information

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

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分子 #3: NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE

分子名称: NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE
タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: NDP
分子量理論値: 745.421 Da
Chemical component information

ChemComp-NDP:
NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態3D array

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試料調製

緩衝液pH: 6.3
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 0.0025 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.0 µm / カメラ長: 2941 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES
Molecular replacementソフトウェア - 名称: MOLREP
Crystallography statisticsNumber intensities measured: 89263 / Number structure factors: 18157 / Fourier space coverage: 94.859 / R merge: 65.2 / Overall phase residual: 0 / Phase error rejection criteria: Rfree / High resolution: 4.0 Å
殻:
Shell IDHigh resolutionLow resolutionNumber structure factorsPhase residualFourier space coverageMultiplicity
17.26 Å44.109 Å289648.29999999999999791.2000000000000034.44
25.77 Å7.26 Å293243.78999999999999995.4000000000000064.89
35.04 Å5.77 Å289034.14000000000000195.7999999999999975.0
44.58 Å5.04 Å284929.37999999999999995.7999999999999975.06
54.25 Å4.58 Å287933.95000000000000395.9000000000000065.06
64.0 Å4.25 Å284942.21999999999999996.0999999999999945.07

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-9bdj:
MicroED structure of bovine liver catalase with missing cone eliminated by suspended drop

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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