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- EMDB-44446: ApoB 100 beta barrel bound to LDLR beta propeller -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44446
タイトルApoB 100 beta barrel bound to LDLR beta propeller
マップデータ
試料
  • 複合体: LDL ApoB100 bound to LDLR
    • 複合体: ApoB100
      • タンパク質・ペプチド: Apolipoprotein B-100
    • 複合体: LDLR
      • タンパク質・ペプチド: Low-density lipoprotein receptor
    • 複合体: Legobody Fab
    • 複合体: Legobody MBP/IgG-binding protein A/IgG-binding protein G Fusion
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードLDL / Low density lipoprotein / LDL receptor / LIPID TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


mature chylomicron / Scavenging by Class H Receptors / triglyceride mobilization / positive regulation of cholesterol storage / VLDL assembly / regulation of cholesterol biosynthetic process / receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / lipase binding / plasma lipoprotein particle clearance ...mature chylomicron / Scavenging by Class H Receptors / triglyceride mobilization / positive regulation of cholesterol storage / VLDL assembly / regulation of cholesterol biosynthetic process / receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / lipase binding / plasma lipoprotein particle clearance / LDL remodeling / Scavenging by Class B Receptors / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / negative regulation of astrocyte activation / VLDL clearance / negative regulation of microglial cell activation / triglyceride catabolic process / very-low-density lipoprotein particle assembly / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / PCSK9-LDLR complex / cholesterol import / low-density lipoprotein particle clearance / clathrin heavy chain binding / negative regulation of receptor recycling / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / intestinal cholesterol absorption / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / chylomicron remnant / intermediate-density lipoprotein particle / low-density lipoprotein particle receptor activity / response to caloric restriction / Chylomicron clearance / low-density lipoprotein particle binding / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / Chylomicron remodeling / cellular response to lipoprotein particle stimulus / Chylomicron assembly / LDL clearance / positive regulation of lipid storage / flagellated sperm motility / Regulation of TLR by endogenous ligand / high-density lipoprotein particle clearance / chylomicron / regulation of protein metabolic process / lipoprotein catabolic process / phospholipid transport / low-density lipoprotein particle / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transfer activity / cholesterol transport / very-low-density lipoprotein particle / low-density lipoprotein particle remodeling / endolysosome membrane / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of amyloid fibril formation / fertilization / cholesterol efflux / regulation of cholesterol metabolic process / negative regulation of protein metabolic process / artery morphogenesis / lipoprotein transport / Scavenging by Class A Receptors / cellular response to fatty acid / low-density lipoprotein particle receptor binding / Scavenging by Class F Receptors / Platelet sensitization by LDL / sorting endosome / amyloid-beta clearance / lipoprotein particle binding / endoplasmic reticulum exit site / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / long-term memory / phagocytosis / smooth endoplasmic reticulum / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / clathrin-coated pit / somatodendritic compartment / lipid droplet / endocytic vesicle lumen / receptor-mediated endocytosis / cholesterol metabolic process / lysosomal lumen / cholesterol homeostasis / endosome lumen / post-embryonic development / Cell surface interactions at the vascular wall / establishment of localization in cell / Post-translational protein phosphorylation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Heme signaling / response to virus / phospholipid binding / lipid metabolic process / positive regulation of inflammatory response / endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / apical part of cell / late endosome / nervous system development
類似検索 - 分子機能
Lipid transport, open beta-sheet / Apolipoprotein B100 C-terminal / : / Domain of Unknown Function (DUF1081) / Apolipoprotein B100 C terminal / Vitellinogen, open beta-sheet, subdomain 1 / Vitellinogen, open beta-sheet / Vitellinogen, open beta-sheet / DUF1943 / Vitellogenin, N-terminal ...Lipid transport, open beta-sheet / Apolipoprotein B100 C-terminal / : / Domain of Unknown Function (DUF1081) / Apolipoprotein B100 C terminal / Vitellinogen, open beta-sheet, subdomain 1 / Vitellinogen, open beta-sheet / Vitellinogen, open beta-sheet / DUF1943 / Vitellogenin, N-terminal / Lipovitellin-phosvitin complex, superhelical domain / Vitellinogen, beta-sheet N-terminal / Lipid transport protein, beta-sheet shell / Lipoprotein amino terminal region / Vitellogenin domain profile. / Lipoprotein N-terminal Domain / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / : / Calcium-binding EGF domain / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Low-density lipoprotein receptor / Apolipoprotein B-100
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ) / Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Dearborn AD / Reimund M / Graziano G / Lei H / Kumar A / Neufeld EB / Remaley AT / Marcotrigiano J
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Structure of apolipoprotein B100 bound to the low-density lipoprotein receptor.
著者: Mart Reimund / Altaira D Dearborn / Giorgio Graziano / Haotian Lei / Anthony M Ciancone / Ashish Kumar / Ronald Holewinski / Edward B Neufeld / Francis J O'Reilly / Alan T Remaley / Joseph Marcotrigiano /
要旨: Apolipoprotein B100 (apoB100) is a structural component of low-density lipoprotein (LDL) and a ligand for the LDL receptor (LDLR). Mutations in apoB100 or in LDLR cause familial ...Apolipoprotein B100 (apoB100) is a structural component of low-density lipoprotein (LDL) and a ligand for the LDL receptor (LDLR). Mutations in apoB100 or in LDLR cause familial hypercholesterolaemia, an autosomal dominant disease that is characterized by a marked increase in LDL cholesterol (LDL-C) and a higher risk of cardiovascular disease. The structure of apoB100 on LDL and its interaction with LDLR are poorly understood. Here we present the cryo-electron microscopy structures of apoB100 on LDL bound to the LDLR and a nanobody complex, which can form a C-symmetric, higher-order complex. Using local refinement, we determined high-resolution structures of the interfaces between apoB100 and LDLR. One binding interface is formed between several small-ligand-binding modules of LDLR and a series of basic patches that are scattered along a β-belt formed by apoB100, encircling LDL. The other binding interface is formed between the β-propeller domain of LDLR and the N-terminal domain of apoB100. Our results reveal how both interfaces are involved in LDL dimer formation, and how LDLR cycles between LDL- and self-bound conformations. In addition, known mutations in either apoB100 or LDLR, associated with high levels of LDL-C, are located at the LDL-LDLR interface.
履歴
登録2024年4月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月25日-
マップ公開2024年12月25日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44446.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44446.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 144.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.66 Å/pix.
x 336 pix.
= 557.76 Å		1.66 Å/pix.
x 336 pix.
= 557.76 Å		1.66 Å/pix.
x 336 pix.
= 557.76 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.66 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.13356884 - 0.36563498
平均 (標準偏差)0.000084153784 (±0.003487728)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ336336336
Spacing336336336
セルA=B=C: 557.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_44446_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_44446_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : LDL ApoB100 bound to LDLR

全体名称: LDL ApoB100 bound to LDLR
要素
  • 複合体: LDL ApoB100 bound to LDLR
    • 複合体: ApoB100
      • タンパク質・ペプチド: Apolipoprotein B-100
    • 複合体: LDLR
      • タンパク質・ペプチド: Low-density lipoprotein receptor
    • 複合体: Legobody Fab
    • 複合体: Legobody MBP/IgG-binding protein A/IgG-binding protein G Fusion
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: LDL ApoB100 bound to LDLR

超分子名称: LDL ApoB100 bound to LDLR / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

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超分子 #2: ApoB100

超分子名称: ApoB100 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: LDLR

超分子名称: LDLR / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #4: Legobody Fab

超分子名称: Legobody Fab / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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超分子 #5: Legobody MBP/IgG-binding protein A/IgG-binding protein G Fusion

超分子名称: Legobody MBP/IgG-binding protein A/IgG-binding protein G Fusion
タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Apolipoprotein B-100

分子名称: Apolipoprotein B-100 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 516.167469 KDa
配列文字列: MDPPRPALLA LLALPALLLL LLAGARAEEE MLENVSLVCP KDATRFKHLR KYTYNYEAES SSGVPGTADS RSATRINCKV ELEVPQLCS FILKTSQCTL KEVYGFNPEG KALLKKTKNS EEFAAAMSRY ELKLAIPEGK QVFLYPEKDE PTYILNIKRG I ISALLVPP ...文字列:
MDPPRPALLA LLALPALLLL LLAGARAEEE MLENVSLVCP KDATRFKHLR KYTYNYEAES SSGVPGTADS RSATRINCKV ELEVPQLCS FILKTSQCTL KEVYGFNPEG KALLKKTKNS EEFAAAMSRY ELKLAIPEGK QVFLYPEKDE PTYILNIKRG I ISALLVPP ETEEAKQVLF LDTVYGNCST HFTVKTRKGN VATEISTERD LGQCDRFKPI RTGISPLALI KGMTRPLSTL IS SSQSCQY TLDAKRKHVA EAICKEQHLF LPFSYKNKYG MVAQVTQTLK LEDTPKINSR FFGEGTKKMG LAFESTKSTS PPK QAEAVL KTLQELKKLT ISEQNIQRAN LFNKLVTELR GLSDEAVTSL LPQLIEVSSP ITLQALVQCG QPQCSTHILQ WLKR VHANP LLIDVVTYLV ALIPEPSAQQ LREIFNMARD QRSRATLYAL SHAVNNYHKT NPTGTQELLD IANYLMEQIQ DDCTG DEDY TYLILRVIGN MGQTMEQLTP ELKSSILKCV QSTKPSLMIQ KAAIQALRKM EPKDKDQEVL LQTFLDDASP GDKRLA AYL MLMRSPSQAD INKIVQILPW EQNEQVKNFV ASHIANILNS EELDIQDLKK LVKEALKESQ LPTVMDFRKF SRNYQLY KS VSLPSLDPAS AKIEGNLIFD PNNYLPKESM LKTTLTAFGF ASADLIEIGL EGKGFEPTLE ALFGKQGFFP DSVNKALY W VNGQVPDGVS KVLVDHFGYT KDDKHEQDMV NGIMLSVEKL IKDLKSKEVP EARAYLRILG EELGFASLHD LQLLGKLLL MGARTLQGIP QMIGEVIRKG SKNDFFLHYI FMENAFELPT GAGLQLQISS SGVIAPGAKA GVKLEVANMQ AELVAKPSVS VEFVTNMGI IIPDFARSGV QMNTNFFHES GLEAHVALKA GKLKFIIPSP KRPVKLLSGG NTLHLVSTTK TEVIPPLIEN R QSWSVCKQ VFPGLNYCTS GAYSNASSTD SASYYPLTGD TRLELELRPT GEIEQYSVSA TYELQREDRA LVDTLKFVTQ AE GAKQTEA TMTFKYNRQS MTLSSEVQIP DFDVDLGTIL RVNDESTEGK TSYRLTLDIQ NKKITEVALM GHLSCDTKEE RKI KGVISI PRLQAEARSE ILAHWSPAKL LLQMDSSATA YGSTVSKRVA WHYDEEKIEF EWNTGTNVDT KKMTSNFPVD LSDY PKSLH MYANRLLDHR VPQTDMTFRH VGSKLIVAMS SWLQKASGSL PYTQTLQDHL NSLKEFNLQN MGLPDFHIPE NLFLK SDGR VKYTLNKNSL KIEIPLPFGG KSSRDLKMLE TVRTPALHFK SVGFHLPSRE FQVPTFTIPK LYQLQVPLLG VLDLST NVY SNLYNWSASY SGGNTSTDHF SLRARYHMKA DSVVDLLSYN VQGSGETTYD HKNTFTLSCD GSLRHKFLDS NIKFSHV EK LGNNPVSKGL LIFDASSSWG PQMSASVHLD SKKKQHLFVK EVKIDGQFRV SSFYAKGTYG LSCQRDPNTG RLNGESNL R FNSSYLQGTN QITGRYEDGT LSLTSTSDLQ SGIIKNTASL KYENYELTLK SDTNGKYKNF ATSNKMDMTF SKQNALLRS EYQADYESLR FFSLLSGSLN SHGLELNADI LGTDKINSGA HKATLRIGQD GISTSATTNL KCSLLVLENE LNAELGLSGA SMKLTTNGR FREHNAKFSL DGKAALTELS LGSAYQAMIL GVDSKNIFNF KVSQEGLKLS NDMMGSYAEM KFDHTNSLNI A GLSLDFSS KLDNIYSSDK FYKQTVNLQL QPYSLVTTLN SDLKYNALDL TNNGKLRLEP LKLHVAGNLK GAYQNNEIKH IY AISSAAL SASYKADTVA KVQGVEFSHR LNTDIAGLAS AIDMSTNYNS DSLHFSNVFR SVMAPFTMTI DAHTNGNGKL ALW GEHTGQ LYSKFLLKAE PLAFTFSHDY KGSTSHHLVS RKSISAALEH KVSALLTPAE QTGTWKLKTQ FNNNEYSQDL DAYN TKDKI GVELTGRTLA DLTLLDSPIK VPLLLSEPIN IIDALEMRDA VEKPQEFTIV AFVKYDKNQD VHSINLPFFE TLQEY FERN RQTIIVVLEN VQRNLKHINI DQFVRKYRAA LGKLPQQAND YLNSFNWERQ VSHAKEKLTA LTKKYRITEN DIQIAL DDA KINFNEKLSQ LQTYMIQFDQ YIKDSYDLHD LKIAIANIID EIIEKLKSLD EHYHIRVNLV KTIHDLHLFI ENIDFNK SG SSTASWIQNV DTKYQIRIQI QEKLQQLKRH IQNIDIQHLA GKLKQHIEAI DVRVLLDQLG TTISFERIND ILEHVKHF V INLIGDFEVA EKINAFRAKV HELIERYEVD QQIQVLMDKL VELAHQYKLK ETIQKLSNVL QQVKIKDYFE KLVGFIDDA VKKLNELSFK TFIEDVNKFL DMLIKKLKSF DYHQFVDETN DKIREVTQRL NGEIQALELP QKAEALKLFL EETKATVAVY LESLQDTKI TLIINWLQEA LSSASLAHMK AKFRETLEDT RDRMYQMDIQ QELQRYLSLV GQVYSTLVTY ISDWWTLAAK N LTDFAEQY SIQDWAKRMK ALVEQGFTVP EIKTILGTMP AFEVSLQALQ KATFQTPDFI VPLTDLRIPS VQINFKDLKN IK IPSRFST PEFTILNTFH IPSFTIDFVE MKVKIIRTID QMLNSELQWP VPDIYLRDLK VEDIPLARIT LPDFRLPEIA IPE FIIPTL NLNDFQVPDL HIPEFQLPHI SHTIEVPTFG KLYSILKIQS PLFTLDANAD IGNGTTSANE AGIAASITAK GESK LEVLN FDFQANAQLS NPKINPLALK ESVKFSSKYL RTEHGSEMLF FGNAIEGKSN TVASLHTEKN TLELSNGVIV KINNQ LTLD SNTKYFHKLN IPKLDFSSQA DLRNEIKTLL KAGHIAWTSS GKGSWKWACP RFSDEGTHES QISFTIEGPL TSFGLS NKI NSKHLRVNQN LVYESGSLNF SKLEIQSQVD SQHVGHSVLT AKGMALFGEG KAEFTGRHDA HLNGKVIGTL KNSLFFS AQ PFEITASTNN EGNLKVRFPL RLTGKIDFLN NYALFLSPSA QQASWQVSAR FNQYKYNQNF SAGNNENIME AHVGINGE A NLDFLNIPLT IPEMRLPYTI ITTPPLKDFS LWEKTGLKEF LKTTKQSFDL SVKAQYKKNK HRHSITNPLA VLCEFISQS IKSFDRHFEK NRNNALDFVT KSYNETKIKF DKYKAEKSHD ELPRTFQIPG YTVPVVNVEV SPFTIEMSAF GYVFPKAVSM PSFSILGSD VRVPSYTLIL PSLELPVLHV PRNLKLSLPD FKELCTISHI FIPAMGNITY DFSFKSSVIT LNTNAELFNQ S DIVAHLLS SSSSVIDALQ YKLEGTTRLT RKRGLKLATA LSLSNKFVEG SHNSTVSLTT KNMEVSVATT TKAQIPILRM NF KQELNGN TKSKPTVSSS MEFKYDFNSS MLYSTAKGAV DHKLSLESLT SYFSIESSTK GDVKGSVLSR EYSGTIASEA NTY LNSKST RSSVKLQGTS KIDDIWNLEV KENFAGEATL QRIYSLWEHS TKNHLQLEGL FFTNGEHTSK ATLELSPWQM SALV QVHAS QPSSFHDFPD LGQEVALNAN TKNQKIRWKN EVRIHSGSFQ SQVELSNDQE KAHLDIAGSL EGHLRFLKNI ILPVY DKSL WDFLKLDVTT SIGRRQHLRV STAFVYTKNP NGYSFSIPVK VLADKFIIPG LKLNDLNSVL VMPTFHVPFT DLQVPS CKL DFREIQIYKK LRTSSFALNL PTLPEVKFPE VDVLTKYSQP EDSLIPFFEI TVPESQLTVS QFTLPKSVSD GIAALDL NA VANKIADFEL PTIIVPEQTI EIPSIKFSVP AGIVIPSFQA LTARFEVDSP VYNATWSASL KNKADYVETV LDSTCSST V QFLEYELNVL GTHKIEDGTL ASKTKGTFAH RDFSAEYEED GKYEGLQEWE GKAHLNIKSP AFTDLHLRYQ KDKKGISTS AASPAVGTVG MDMDEDDDFS KWNFYYSPQS SPDKKLTIFK TELRVRESDE ETQIKVNWEE EAASGLLTSL KDNVPKATGV LYDYVNKYH WEHTGLTLRE VSSKLRRNLQ NNAEWVYQGA IRQIDDIDVR FQKAASGTTG TYQEWKDKAQ NLYQELLTQE G QASFQGLK DNVFDGLVRV TQEFHMKVKH LIDSLIDFLN FPRFQFPGKP GIYTREELCT MFIREVGTVL SQVYSKVHNG SE ILFSYFQ DLVITLPFEL RKHKLIDVIS MYRELLKDLS KEAQEVFKAI QSLKTTEVLR NLQDLLQFIF QLIEDNIKQL KEM KFTYLI NYIQDEINTI FSDYIPYVFK LLKENLCLNL HKFNEFIQNE LQEASQELQQ IHQYIMALRE EYFDPSIVGW TVKY YELEE KIVSLIKNLL VALKDFHSEY IVSASNFTSQ LSSQVEQFLH RNIQEYLSIL TDPDGKGKEK IAELSATAQE IIKSQ AIAT KKIISDYHQQ FRYKLQDFSD QLSDYYEKFI AESKRLIDLS IQNYHTFLIY ITELLKKLQS TTVMNPYMKL APGELT IIL

UniProtKB: Apolipoprotein B-100

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分子 #2: Low-density lipoprotein receptor

分子名称: Low-density lipoprotein receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 95.477023 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGPWGWKLRW TVALLLAAAG TAVGDRCERN EFQCQDGKCI SYKWVCDGSA ECQDGSDESQ ETCLSVTCKS GDFSCGGRVN RCIPQFWRC DGQVDCDNGS DEQGCPPKTC SQDEFRCHDG KCISRQFVCD SDRDCLDGSD EASCPVLTCG PASFQCNSST C IPQLWACD ...文字列:
MGPWGWKLRW TVALLLAAAG TAVGDRCERN EFQCQDGKCI SYKWVCDGSA ECQDGSDESQ ETCLSVTCKS GDFSCGGRVN RCIPQFWRC DGQVDCDNGS DEQGCPPKTC SQDEFRCHDG KCISRQFVCD SDRDCLDGSD EASCPVLTCG PASFQCNSST C IPQLWACD NDPDCEDGSD EWPQRCRGLY VFQGDSSPCS AFEFHCLSGE CIHSSWRCDG GPDCKDKSDE ENCAVATCRP DE FQCSDGN CIHGSRQCDR EYDCKDMSDE VGCVNVTLCE GPNKFKCHSG ECITLDKVCN MARDCRDWSD EPIKECGTNE CLD NNGGCS HVCNDLKIGY ECLCPDGFQL VAQRRCEDID ECQDPDTCSQ LCVNLEGGYK CQCEEGFQLD PHTKACKAVG SIAY LFFTN RHEVRKMTLD RSEYTSLIPN LRNVVALDTE VASNRIYWSD LSQRMICSTQ LDRAHGVSSY DTVISRDIQA PDGLA VDWI HSNIYWTDSV LGTVSVADTK GVKRKTLFRE NGSKPRAIVV DPVHGFMYWT DWGTPAKIKK GGLNGVDIYS LVTENI QWP NGITLDLLSG RLYWVDSKLH SISSIDVNGG NRKTILEDEK RLAHPFSLAV FEDKVFWTDI INEAIFSANR LTGSDVN LL AENLLSPEDM VLFHNLTQPR GVNWCERTTL SNGGCQYLCL PAPQINPHSP KFTCACPDGM LLARDMRSCL TEAEAAVA T QETSTVRLKV SSTAVRTQHT TTRPVPDTSR LPGATPGLTT VEIVTMSHQA LGDVAGRGNE KKPSSVRALS IVLPIVLLV FLCLGVFLLW KNWRLKNINS INFDNPVYQK TTEDEVHICH NQDGYSYPSR QMVSLEDDVA

UniProtKB: Low-density lipoprotein receptor

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分子 #3: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
平均電子線量: 51.38 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3689076 / 詳細: Topaz
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: AlphaFold
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 522863
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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