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- EMDB-44139: Structure of a complex between Pasteurella multocida surface lipo... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44139
タイトルStructure of a complex between Pasteurella multocida surface lipoprotein, PmSLP-1, and bovine complement factor I
マップデータMap of PmSLP-1:FI heterodimer
試料
  • 複合体: Dimeric complex of PmSLP-1 and complement factor I
    • タンパク質・ペプチド: Complement factor I
    • タンパク質・ペプチド: Pasteurella multocida factor I binding protein, fIbp
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードBacterial surface lipoprotein / complement protein / immune evasion / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of Complement cascade / immune system process / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / Complement factor I, FIMAC N-terminal domain / Complement factor I, KAZAL domain / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / Scavenger receptor cysteine-rich domain / SRCR domain profile. / SRCR-like domain superfamily / Scavenger receptor Cys-rich ...: / : / Complement factor I, FIMAC N-terminal domain / Complement factor I, KAZAL domain / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / Scavenger receptor cysteine-rich domain / SRCR domain profile. / SRCR-like domain superfamily / Scavenger receptor Cys-rich / SRCR domain / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement factor I
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ) / Pasteurella multocida 36950 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Nguyen QH / Norris MJ / Moraes TF
資金援助 カナダ, 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2018-06546 カナダ
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U24GM129547 米国
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2025
タイトル: A surface lipoprotein on Pasteurella multocida binds complement factor I to promote immune evasion.
著者: Quynh Huong Nguyen / Chun Heng Royce Lai / Michael J Norris / Dixon Ng / Megha Shah / Christine Chieh-Lin Lai / David E Isenman / Trevor F Moraes /
要旨: Pasteurella multocida is the leading cause of wound infections in humans following animals' bites or scratches. This bacterium is also commonly found in the respiratory tract of many mammals and can ...Pasteurella multocida is the leading cause of wound infections in humans following animals' bites or scratches. This bacterium is also commonly found in the respiratory tract of many mammals and can cause serious diseases resulting in the rapid death of infected animals, especially cattle. To prevent these infections in cattle, a subunit-based vaccine utilizing the surface lipoprotein PmSLP was developed and showed remarkable protection with a single dose administration. Here, we report that PmSLP binds host complement factor I (FI) and facilitates cleavage of complement components C3b and C4b independently of any cofactors (e.g., FH, C4BP), thereby allowing the pathogen to evade host defence. Cryo-EM structure of PmSLP bound to FI reveals that PmSLP stimulates FI enzymatic activity by stabilizing the catalytic domain. This is the first time that a bacterial protein has been shown to directly activate FI independent of complement cofactors and target all arms of the complement cascade.
履歴
登録2024年3月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月23日-
マップ公開2025年4月23日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44139.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44139.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map of PmSLP-1:FI heterodimer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.23 Å/pix.
x 180 pix.
= 221.94 Å		1.23 Å/pix.
x 180 pix.
= 221.94 Å		1.23 Å/pix.
x 180 pix.
= 221.94 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.233 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0922
最小 - 最大-0.20479164 - 0.45052794
平均 (標準偏差)-0.0017530035 (±0.014453043)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 221.94 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_44139_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Conformation 2 of the assembled dimer of PmSLP-1:FI...

ファイルemd_44139_additional_1.map
注釈Conformation 2 of the assembled dimer of PmSLP-1:FI complex prior to symmetry expansion
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Conformation 1 of the assembled dimer of PmSLP-1:FI...

ファイルemd_44139_additional_2.map
注釈Conformation 1 of the assembled dimer of PmSLP-1:FI complex prior to symmetry expansion
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_44139_half_map_1.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_44139_half_map_2.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dimeric complex of PmSLP-1 and complement factor I

全体名称: Dimeric complex of PmSLP-1 and complement factor I
要素
  • 複合体: Dimeric complex of PmSLP-1 and complement factor I
    • タンパク質・ペプチド: Complement factor I
    • タンパク質・ペプチド: Pasteurella multocida factor I binding protein, fIbp
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Dimeric complex of PmSLP-1 and complement factor I

超分子名称: Dimeric complex of PmSLP-1 and complement factor I / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Pasteurella multocida surface lipoprotein, PmSLP-1, and bovine complement factor I
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 220 KDa

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分子 #1: Complement factor I

分子名称: Complement factor I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 66.904922 KDa
配列文字列: EDNFRKRGKS KAVKKSEAHH APEASLSKET EASSEVKPTS TQDTSQKDFV DKKCLTEKHT HLSCNKVFCQ PWQKCIDGTC LCKLPYQCP KNGTRVCSTN GKSYSTYCQQ KSFECYRPEA KFLKSGACTG GGQFSVSLSN GKQDSEGIVA VKLADLDTKM F VCGDSWSI ...文字列:
EDNFRKRGKS KAVKKSEAHH APEASLSKET EASSEVKPTS TQDTSQKDFV DKKCLTEKHT HLSCNKVFCQ PWQKCIDGTC LCKLPYQCP KNGTRVCSTN GKSYSTYCQQ KSFECYRPEA KFLKSGACTG GGQFSVSLSN GKQDSEGIVA VKLADLDTKM F VCGDSWSI TEANVACIDR GFQLGALDTH RRDPDPNSAE CLHVRCRGLE TSLAECTFTK GVHNSEGLAG VVCYTESAAP PK KDSFQCV NGKRIPQKKA CDGVNDCVDK SDELCCKDCR GEGFLCKSGV CIPKQYKCNG ELDCITGEDE VGCEETGHPE IKE AAEMLT ADMDAERKFT KSFLPKLSCG VKNNMHIRRK RVVGGKPAKM GEFPWQMAIK EGDKIHCGGI YIGGCWILTA AHCV RISRM HRYQIWTSFT DWLRPGFQTV VHSVNRIIIH ENYNGTTYQN DIALIEMKKR PNEKECVLSK SIPACVPWSP YLFQP NDKC IVSGWGREKD NQKVYSLRWG EVHLINNCSE FYPGRYFEKE MQCAGTDDGS IDACKGDSGG PLVCQDVNNV TYVWGV VSW GENCGKSEFP GVYTKVANYF DWISQHVGRS LISQHNI

UniProtKB: Complement factor I

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分子 #2: Pasteurella multocida factor I binding protein, fIbp

分子名称: Pasteurella multocida factor I binding protein, fIbp
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: Protein sequence includes a short linker, followed by a thrombin cleavage site and 10X His tag. The 10XHis tag was removed.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pasteurella multocida 36950 (バクテリア)
分子量理論値: 35.247711 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MEKRTVTIPQ AQKVAEKPAL TIQTVVTSPT TPIKAPSLAP TIDTAPKQNP VPTAQITATL PAEPVKVPVL IPEVNKTLLE TSTNPVKDS YNKDAVFTYE LIANPDADYS DQKLILKKEI SYIKLNLGIN QDNKNAPSYI FNLLDDNVYY GFYRDTQDMN R IENKYTYA ...文字列:
MEKRTVTIPQ AQKVAEKPAL TIQTVVTSPT TPIKAPSLAP TIDTAPKQNP VPTAQITATL PAEPVKVPVL IPEVNKTLLE TSTNPVKDS YNKDAVFTYE LIANPDADYS DQKLILKKEI SYIKLNLGIN QDNKNAPSYI FNLLDDNVYY GFYRDTQDMN R IENKYTYA FKKEAENFDN LQKFNATYEG QFWFSSIDTP NVPTVARAFL TYNNGRVDGE ILAKHWNEKL FQITGFDNNP RK VEIFPTV EYLPNSGTRL TKGATSPHRF QMDLHFINST NGEKNKYLVG QGSTEQYWGV LGMEKKQELA LVPR

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分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.25 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
137.0 mMNaClsodium chloride
2.7 mMKClpotassium chloride
10.0 mMNa2HPO4sodium phosphate dibasic
1.8 mMKH2PO4potassium phosphate monobasic
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: 3.5ul of sample was applied to the grid, followed by 5 s blotting.
詳細Sample was purified by gel filtration over a Superdex S200 Increase column

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
ソフトウェア名称: SerialEM
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2335 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 / 詳細: Images were collected at 40-degree tilt
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1938372 / 詳細: Blob picker was used for initial particle selection
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Initial map comes from ab initio reconstruction
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 200426
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
ソフトウェア名称: UCSF ChimeraX (ver. 1.6.1)
詳細Initial local fitting was done using ChimeraX. Iterative rounds of model building and real-space refinement was done using Coot and PHENIX
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9b3h:
Structure of a complex between Pasteurella multocida surface lipoprotein, PmSLP-1, and bovine complement factor I

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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