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- EMDB-4405: Helical MyD88 death domain filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4405
タイトルHelical MyD88 death domain filament
マップデータ
試料
  • 複合体: Human MyD88
    • タンパク質・ペプチド: Myeloid differentiation primary response protein MyD88
キーワードhelix / filament / TLR / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / MyD88 deficiency (TLR5) / TIR domain binding / ATP-dependent histone chaperone activity / Toll binding / toll-like receptor 5 signaling pathway / induced systemic resistance / regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / neutrophil-mediated killing of bacterium / leukocyte activation involved in inflammatory response ...regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / MyD88 deficiency (TLR5) / TIR domain binding / ATP-dependent histone chaperone activity / Toll binding / toll-like receptor 5 signaling pathway / induced systemic resistance / regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / neutrophil-mediated killing of bacterium / leukocyte activation involved in inflammatory response / response to molecule of fungal origin / positive regulation of lymphocyte proliferation / response to peptidoglycan / toll-like receptor 8 signaling pathway / positive regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / establishment of endothelial intestinal barrier / IRAK4 deficiency (TLR5) / MyD88 dependent cascade initiated on endosome / TRAF6 mediated induction of NFkB and MAP kinases upon TLR7/8 or 9 activation / Toll-like receptor binding / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / Toll signaling pathway / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / interleukin-33-mediated signaling pathway / neutrophil activation involved in immune response / microglia differentiation / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / interleukin-1 receptor binding / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / death receptor binding / interleukin-1-mediated signaling pathway / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of macrophage cytokine production / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / extrinsic component of plasma membrane / toll-like receptor 4 signaling pathway / skin development / type I interferon-mediated signaling pathway / defense response to protozoan / response to amine / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / positive regulation of interleukin-17 production / immunoglobulin mediated immune response / positive regulation of type I interferon production / immune system process / phagocytosis / response to amino acid / positive regulation of chemokine production / JNK cascade / signaling adaptor activity / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / p75NTR recruits signalling complexes / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / response to interleukin-1 / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of JNK cascade / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of interleukin-6 production / Interleukin-1 signaling / positive regulation of tumor necrosis factor production / PIP3 activates AKT signaling / cellular response to lipopolysaccharide / ER-Phagosome pathway / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / regulation of inflammatory response / response to ethanol / defense response to virus / gene expression / molecular adaptor activity / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / endosome membrane / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / innate immune response / apoptotic process / positive regulation of gene expression / cell surface / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Myeloid differentiation primary response protein MyD88 / MyD88, death domain / TIR domain / TIR domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. ...Myeloid differentiation primary response protein MyD88 / MyD88, death domain / TIR domain / TIR domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Death-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Myeloid differentiation primary response protein MyD88 / Myeloid differentiation primary response protein MyD88
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Moncrieffe MC / Bollschweiler D
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: MyD88 Death-Domain Oligomerization Determines Myddosome Architecture: Implications for Toll-like Receptor Signaling.
著者: Martin C Moncrieffe / Daniel Bollschweiler / Bing Li / Pawel A Penczek / Lee Hopkins / Clare E Bryant / David Klenerman / Nicholas J Gay /
要旨: Toll-like receptors (TLRs) are pivotal in triggering the innate immune response to pathogen infection. Ligand binding induces receptor dimerization which facilitates the recruitment of other post- ...Toll-like receptors (TLRs) are pivotal in triggering the innate immune response to pathogen infection. Ligand binding induces receptor dimerization which facilitates the recruitment of other post-receptor signal transducers into a complex signalosome, the Myddosome. Central to this process is Myeloid differentiation primary response 88 (MyD88), which is required by almost all TLRs, and signaling is thought to proceed via the stepwise, sequential assembly of individual components. Here, we show that the death domains of human MyD88 spontaneously and reversibly associate to form helical filaments in vitro. A 3.1-Å cryoelectron microscopy structure reveals that the architecture of the filament is identical to that of the 6:4 MyD88-IRAK4-IRAK2 hetero-oligomeric Myddosome. Additionally, the death domain of IRAK4 interacts with the filaments to reconstitute the non-stoichiometric 6:4 MyD88-IRAK4 complex. Together, these data suggest that intracellularly, the MyD88 scaffold may be pre-formed and poised for recruitment of IRAKs on receptor activation and TIR engagement.
履歴
登録2018年11月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年11月20日-
マップ公開2019年11月20日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.09
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.09
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6i3n
  • 表面レベル: 0.09
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6i3n
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4405.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4405.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 220 pix.
= 233.2 Å		1.06 Å/pix.
x 220 pix.
= 233.2 Å		1.06 Å/pix.
x 220 pix.
= 233.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.09 / ムービー #1: 0.09
最小 - 最大-0.31273994 - 0.58012915
平均 (標準偏差)0.002414341 (±0.024848556)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 233.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z220220220
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z233.200233.200233.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ929262
NX/NY/NZ290290360
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS220220220
D min/max/mean-0.3130.5800.002

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_4405_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_4405_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_4405_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human MyD88

全体名称: Human MyD88
要素
  • 複合体: Human MyD88
    • タンパク質・ペプチド: Myeloid differentiation primary response protein MyD88

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超分子 #1: Human MyD88

超分子名称: Human MyD88 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Myeloid differentiation primary response protein MyD88

分子名称: Myeloid differentiation primary response protein MyD88
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 13 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.646873 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SNAMAAGGPG AGSAAPVSST SSLPLAALNM RVRRRLSLFL NVRTQVAADW TALAEEMDFE YLEIRQLETQ ADPTGRLLDA WQGRPGASV GRLLELLTKL GRDDVLLELG PSIEEDCQKY ILKQQQEEAE KPLQVAAVDS SVPRTAELAG ITTLDWSHPQ F EK

UniProtKB: Myeloid differentiation primary response protein MyD88

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
30.0 mMNaClsodium chloride
20.0 mMTris
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 0.92 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.2 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.9 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 75000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 5.98 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 98.01 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 1229488
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0/3.0) / ソフトウェア - 詳細: Relion was used for refinement
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3mop


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-6i3n:
Helical MyD88 death domain filament

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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