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- EMDB-44018: INF2 at the Barbed End of F-Actin with Incoming Profilin-Actin -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44018
タイトルINF2 at the Barbed End of F-Actin with Incoming Profilin-Actin
マップデータ
試料
  • 複合体: Actin
    • 複合体: INF2 Dimer
      • タンパク質・ペプチド: Inverted formin-2
    • 複合体: Actin Filament
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Profilin-1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードActin / Filament / Elongation / Ends / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


modification of postsynaptic actin cytoskeleton / synapse maturation / negative regulation of actin filament bundle assembly / adenyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of actin filament polymerization / Signaling by ROBO receptors / positive regulation of ATP-dependent activity / proline-rich region binding ...modification of postsynaptic actin cytoskeleton / synapse maturation / negative regulation of actin filament bundle assembly / adenyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of actin filament polymerization / Signaling by ROBO receptors / positive regulation of ATP-dependent activity / proline-rich region binding / positive regulation of ruffle assembly / PCP/CE pathway / negative regulation of stress fiber assembly / cytoskeletal motor activator activity / positive regulation of actin filament polymerization / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / regulation of mitochondrial fission / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / positive regulation of epithelial cell migration / actin monomer binding / stress fiber / skeletal muscle fiber development / titin binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / phosphotyrosine residue binding / filopodium / actin filament / neural tube closure / RHO GTPases Activate Formins / modulation of chemical synaptic transmission / small GTPase binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / Platelet degranulation / lamellipodium / actin binding / cell body / actin cytoskeleton organization / cell cortex / blood microparticle / cytoskeleton / hydrolase activity / protein stabilization / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Profilin1/2/3, vertebrate / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Formin, FH2 domain ...Profilin1/2/3, vertebrate / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / Profilin conserved site / WH2 motif / Profilin signature. / Profilin / Profilin / : / Profilin / Profilin superfamily / WH2 domain / WH2 domain profile. / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Profilin-1 / Actin, alpha skeletal muscle / Inverted formin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.79 Å
データ登録者Palmer NJ / Barrie KR / Dominguez R
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Mechanisms of actin filament severing and elongation by formins.
著者: Nicholas J Palmer / Kyle R Barrie / Roberto Dominguez /
要旨: Humans express 15 formins that play crucial roles in actin-based processes, including cytokinesis, cell motility and mechanotransduction. However, the lack of structures bound to the actin filament ...Humans express 15 formins that play crucial roles in actin-based processes, including cytokinesis, cell motility and mechanotransduction. However, the lack of structures bound to the actin filament (F-actin) has been a major impediment to understanding formin function. Whereas formins are known for their ability to nucleate and elongate F-actin, some formins can additionally depolymerize, sever or bundle F-actin. Two mammalian formins, inverted formin 2 (INF2) and diaphanous 1 (DIA1, encoded by DIAPH1), exemplify this diversity. INF2 shows potent severing activity but elongates weakly whereas DIA1 has potent elongation activity but does not sever. Using cryo-electron microscopy (cryo-EM) we show five structural states of INF2 and two of DIA1 bound to the middle and barbed end of F-actin. INF2 and DIA1 bind differently to these sites, consistent with their distinct activities. The formin-homology 2 and Wiskott-Aldrich syndrome protein-homology 2 (FH2 and WH2, respectively) domains of INF2 are positioned to sever F-actin, whereas DIA1 appears unsuited for severing. These structures also show how profilin-actin is delivered to the fast-growing barbed end, and how this is followed by a transition of the incoming monomer into the F-actin conformation and the release of profilin. Combined, the seven structures presented here provide step-by-step visualization of the mechanisms of F-actin severing and elongation by formins.
履歴
登録2024年3月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月29日-
マップ公開2024年5月29日-
更新2025年5月21日-
現状2025年5月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44018.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44018.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 288 pix.
= 311.04 Å		1.08 Å/pix.
x 288 pix.
= 311.04 Å		1.08 Å/pix.
x 288 pix.
= 311.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.164
最小 - 最大-0.20292602 - 0.61393875
平均 (標準偏差)0.000037463575 (±0.020122942)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 414.72003 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_44018_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_44018_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_44018_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Actin

全体名称: Actin
要素
  • 複合体: Actin
    • 複合体: INF2 Dimer
      • タンパク質・ペプチド: Inverted formin-2
    • 複合体: Actin Filament
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Profilin-1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: Actin

超分子名称: Actin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 264 KDa

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超分子 #2: INF2 Dimer

超分子名称: INF2 Dimer / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Actin Filament

超分子名称: Actin Filament / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

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分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 41.387227 KDa
配列文字列: TTALVCDNGS GLVKAGFAGD DAPRAVFPSI VGRPRHQGVM VGMGQKDSYV GDEAQSKRGI LTLKYPIE(HIC)G IITNWD DME KIWHHTFYNE LRVAPEEHPT LLTEAPLNPK ANREKMTQIM FETFNVPAMY VAIQAVLSLY ASGRTTGIVL DSGDGVT HN ...文字列:
TTALVCDNGS GLVKAGFAGD DAPRAVFPSI VGRPRHQGVM VGMGQKDSYV GDEAQSKRGI LTLKYPIE(HIC)G IITNWD DME KIWHHTFYNE LRVAPEEHPT LLTEAPLNPK ANREKMTQIM FETFNVPAMY VAIQAVLSLY ASGRTTGIVL DSGDGVT HN VPIYEGYALP HAIMRLDLAG RDLTDYLMKI LTERGYSFVT TAEREIVRDI KEKLCYVALD FENEMATAAS SSSLEKSY E LPDGQVITIG NERFRCPETL FQPSFIGMES AGIHETTYNS IMKCDIDIRK DLYANNVMSG GTTMYPGIAD RMQKEITAL APSTMKIKII APPERKYSVW IGGSILASLS TFQQMWITKQ EYDEAGPSIV HRKCF

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #2: Inverted formin-2

分子名称: Inverted formin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 135.778828 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSVKEGAQRK WAALKEKLGP QDSDPTEANL ESADPELCIR LLQMPSVVNY SGLRKRLEGS DGGWMVQFLE QSGLDLLLEA LARLSGRGV ARISDALLQL TCVSCVRAVM NSRQGIEYIL SNQGYVRQLS QALDTSNVMV KKQVFELLAA LCIYSPEGHV L TLDALDHY ...文字列:
MSVKEGAQRK WAALKEKLGP QDSDPTEANL ESADPELCIR LLQMPSVVNY SGLRKRLEGS DGGWMVQFLE QSGLDLLLEA LARLSGRGV ARISDALLQL TCVSCVRAVM NSRQGIEYIL SNQGYVRQLS QALDTSNVMV KKQVFELLAA LCIYSPEGHV L TLDALDHY KTVCSQQYRF SIVMNELSGS DNVPYVVTLL SVINAVILGP EDLRARTQLR NEFIGLQLLD VLARLRDLED AD LLIQLEA FEEAKAEDEE ELLRVSGGVD MSSHQEVFAS LFHKVSCSPV SAQLLSVLQG LLHLEPTLRS SQLLWEALES LVN RAVLLA SDAQECTLEE VVERLLSVKG RPRPSPLVKA HKSVQANLDQ SQRGSSPQNT TTPKPSVEGQ QPAAAAACEP VDHA QSESI LKVSQPRALE QQASTPPPPP PPPLLPGSSA EPPPPPPPPP LPSVGAKALP TAPPPPPLPG LGAMAPPAPP LPPPL PGSC EFLPPPPPPL PGLGCPPPPP PLLPGMGWGP PPPPPPLLPC TCSPPVAGGM EEVIVAQVDH GLGSAWVPSH RRVNPP TLR MKKLNWQKLP SNVAREHNSM WASLSSPDAE AVEPDFSSIE RLFSFPAAKP KEPTMVAPRA RKEPKEITFL DAKKSLN LN IFLKQFKCSN EEVAAMIRAG DTTKFDVEVL KQLLKLLPEK HEIENLRAFT EERAKLASAD HFYLLLLAIP CYQLRIEC M LLCEGAAAVL DMVRPKAQLV LAACESLLTS RQLPIFCQLI LRIGNFLNYG SHTGDADGFK ISTLLKLTET KSQQNRVTL LHHVLEEAEK SHPDLLQLPR DLEQPSQAAG INLEIIRSEA SSNLKKLLET ERKVSASVAE VQEQYTERLQ ASISAFRALD ELFEAIEQK QRELADYLCE DAQQLSLEDT FSTMKAFRDL FLRALKENKD RKEQAAKAER RKQQLAEEEA RRPRGEDGKP V RKGPGKQE EVCVIDALLA DIRKGFQLRK TARGRGDTDG GSKAASMDPP RATEPVATSN PAGDPVGSTR CPASEPGLDA TT ASESRGW DLVDAVTPGP QPTLEQLEEG GPRPLERRSS WYVDASDVLT TEDPQCPQPL EGAWPVTLGD AQALKPLKFS SNQ PPAAGS SRQDAKDPTS LLGVLQAEAD STSEGLEDAV HSRGARPPAA GPGGDEDEDE EDTAPESALD TSLDKSFSED AVTD SSGSG TLPRARGRAS KGTGKRRKKR PSRSQEEVPP DSDDNKTKKL CVIQ

UniProtKB: Inverted formin-2

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分子 #3: Profilin-1

分子名称: Profilin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.940021 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AGWNAYIDNL MADGTCQDAA IVGYKDSPSV WAAVPGKTFV NITPAEVGVL VGKDRSSFYV NGLTLGGQKC SVIRDSLLQD GEFSMDLRT KSTGGAPTFN VTVTKTDKTL VLLMGKEGVH GGLINKKCYE MASHLRRSQY

UniProtKB: Profilin-1

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 7 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.45 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称
20.0 mMHEPES
50.0 mMNaCl
1.0 mMEDTA
1.0 mMDTT
0.05 %Thesit
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 100 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 41926 / 平均電子線量: 44.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.79 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 20093
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る