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万見- EMDB-43750: Human liver phosphofructokinase-1 filament in the T-state conformation -
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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-43750 | |||||||||
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タイトル | Human liver phosphofructokinase-1 filament in the T-state conformation | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | PFK / glycolysis / TRANSFERASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 fructose binding / 6-phosphofructokinase complex / 6-phosphofructokinase / 6-phosphofructokinase activity / fructose-6-phosphate binding / fructose 6-phosphate metabolic process / monosaccharide binding / canonical glycolysis / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / Glycolysis ...fructose binding / 6-phosphofructokinase complex / 6-phosphofructokinase / 6-phosphofructokinase activity / fructose-6-phosphate binding / fructose 6-phosphate metabolic process / monosaccharide binding / canonical glycolysis / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / Glycolysis / AMP binding / negative regulation of insulin secretion / response to glucose / glycolytic process / kinase binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / membrane / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Lynch EM / Kollman JM / Webb BA | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024 タイトル: Structural basis for allosteric regulation of human phosphofructokinase-1. 著者: Eric M Lynch / Heather Hansen / Lauren Salay / Madison Cooper / Stepan Timr / Justin M Kollman / Bradley A Webb / 要旨: Phosphofructokinase-1 (PFK1) catalyzes the rate-limiting step of glycolysis, committing glucose to conversion into cellular energy. PFK1 is highly regulated to respond to the changing energy needs of ...Phosphofructokinase-1 (PFK1) catalyzes the rate-limiting step of glycolysis, committing glucose to conversion into cellular energy. PFK1 is highly regulated to respond to the changing energy needs of the cell. In bacteria, the structural basis of PFK1 regulation is a textbook example of allostery; molecular signals of low and high cellular energy promote transition between an active R-state and inactive T-state conformation, respectively. Little is known, however, about the structural basis for regulation of eukaryotic PFK1. Here, we determine structures of the human liver isoform of PFK1 (PFKL) in the R- and T-state by cryoEM, providing insight into eukaryotic PFK1 allosteric regulatory mechanisms. The T-state structure reveals conformational differences between the bacterial and eukaryotic enzyme, the mechanisms of allosteric inhibition by ATP binding at multiple sites, and an autoinhibitory role of the C-terminus in stabilizing the T-state. We also determine structures of PFKL filaments that define the mechanism of higher-order assembly and demonstrate that these structures are necessary for higher-order assembly of PFKL in cells. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_43750.map.gz | 26.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-43750-v30.xml emd-43750.xml | 18.2 KB 18.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_43750.png | 76.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-43750.cif.gz | 6.1 KB | ||
その他 | emd_43750_additional_1.map.gz emd_43750_half_map_1.map.gz emd_43750_half_map_2.map.gz | 16.2 MB 226.1 MB 226.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-43750 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-43750 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_43750_validation.pdf.gz | 962.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_43750_full_validation.pdf.gz | 962.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_43750_validation.xml.gz | 15.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_43750_validation.cif.gz | 18.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-43750 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-43750 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_43750.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.05 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: #1
ファイル | emd_43750_additional_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_43750_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_43750_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : PFKL filament
全体 | 名称: PFKL filament |
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要素 |
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-超分子 #1: PFKL filament
超分子 | 名称: PFKL filament / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: ATP-dependent 6-phosphofructokinase, liver type
分子 | 名称: ATP-dependent 6-phosphofructokinase, liver type / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 6-phosphofructokinase |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 85.120375 KDa |
組換発現 | 生物種: unidentified baculovirus (ウイルス) |
配列 | 文字列: MAAVDLEKLR ASGAGKAIGV LTSGGDAQGM NAAVRAVTRM GIYVGAKVFL IYEGYEGLVE GGENIKQANW LSVSNIIQLG GTIIGSARC KAFTTREGRR AAAYNLVQHG ITNLCVIGGD GSLTGANIFR SEWGSLLEEL VAEGKISETT ARTYSHLNIA G LVGSIDND ...文字列: MAAVDLEKLR ASGAGKAIGV LTSGGDAQGM NAAVRAVTRM GIYVGAKVFL IYEGYEGLVE GGENIKQANW LSVSNIIQLG GTIIGSARC KAFTTREGRR AAAYNLVQHG ITNLCVIGGD GSLTGANIFR SEWGSLLEEL VAEGKISETT ARTYSHLNIA G LVGSIDND FCGTDMTIGT DSALHRIMEV IDAITTTAQS HQRTFVLEVM GRHCGYLALV SALASGADWL FIPEAPPEDG WE NFMCERL GETRSRGSRL NIIIIAEGAI DRNGKPISSS YVKDLVVQRL GFDTRVTVLG HVQRGGTPSA FDRILSSKMG MEA VMALLE ATPDTPACVV TLSGNQSVRL PLMECVQMTK EVQKAMDDKR FDEATQLRGG SFENNWNIYK LLAHQKPPKE KSNF SLAIL NVGAPAAGMN AAVRSAVRTG ISHGHTVYVV HDGFEGLAKG QVQEVGWHDV AGWLGRGGSM LGTKRTLPKG QLESI VENI RIYGIHALLV VGGFEAYEGV LQLVEARGRY EELCIVMCVI PATISNNVPG TDFSLGSDTA VNAAMESCDR IKQSAS GTK RRVFIVETMG GYCGYLATVT GIAVGADAAY VFEDPFNIHD LKVNVEHMTE KMKTDIQRGL VLRNEKCHDY YTTEFLY NL YSSEGKGVFD CRTNVLGHLQ QGGAPTPFDR NYGTKLGVKA MLWLSEKLRE VYRKGRVFAN APDSACVIGL KKKAVAFS P VTELKKDTDF EHRMPREQWW LSLRLMLKML AQYRISMAAY VSGELEHVTR RTLSMDKGF UniProtKB: ATP-dependent 6-phosphofructokinase, liver type |
-分子 #2: 1,6-di-O-phosphono-beta-D-fructofuranose
分子 | 名称: 1,6-di-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 8 / 式: FBP |
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分子量 | 理論値: 340.116 Da |
Chemical component information | ChemComp-FBP: |
-分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 24 / 式: ATP |
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分子量 | 理論値: 507.181 Da |
Chemical component information | ChemComp-ATP: |
-分子 #4: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 8 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 90.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 130000 |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル | Chain - Source name: Modeller / Chain - Initial model type: in silico model |
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精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
得られたモデル | PDB-8w2j: |