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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Human OGG1 bound at the nucleosomal super helical location -5 | |||||||||
![]() | Human OGG1 binds nucleosome at SHL -5 | |||||||||
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![]() | Nucleosome core particle containing 8-oxoG DNA damage / DNA BINDING PROTEIN | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.7 Å | |||||||||
![]() | You Q / Li H | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Human 8-oxoguanine glycosylase OGG1 binds nucleosome at the dsDNA ends and the super-helical locations. 著者: Qinglong You / Xiang Feng / Yi Cai / Stephen B Baylin / Huilin Li / ![]() 要旨: The human glycosylase OGG1 extrudes and excises the oxidized DNA base 8-oxoguanine (8-oxoG) to initiate base excision repair and plays important roles in many pathological conditions such as cancer, ...The human glycosylase OGG1 extrudes and excises the oxidized DNA base 8-oxoguanine (8-oxoG) to initiate base excision repair and plays important roles in many pathological conditions such as cancer, inflammation, and neurodegenerative diseases. Previous structural studies have used a truncated protein and short linear DNA, so it has been unclear how full-length OGG1 operates on longer DNA or on nucleosomes. Here we report cryo-EM structures of human OGG1 bound to a 35-bp long DNA containing an 8-oxoG within an unmethylated Cp-8-oxoG dinucleotide as well as to a nucleosome with an 8-oxoG at super-helical location (SHL)-5. The 8-oxoG in the linear DNA is flipped out by OGG1, consistent with previous crystallographic findings with a 15-bp DNA. OGG1 preferentially binds near dsDNA ends at the nucleosomal entry/exit sites. Such preference may underlie the enzyme's function in DNA double-strand break repair. Unexpectedly, we find that OGG1 bends the nucleosomal entry DNA, flips an undamaged guanine, and binds to internal nucleosomal DNA sites such as SHL-5 and SHL+6. We suggest that the DNA base search mechanism by OGG1 may be chromatin context-dependent and that OGG1 may partner with chromatin remodelers to excise 8-oxoG at the nucleosomal internal sites. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 11.9 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 13.7 KB 13.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 56.4 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 4.8 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 11.9 MB 11.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 773.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 773 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 9.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 11.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Human OGG1 binds nucleosome at SHL -5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.656 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: Human OGG1 binds nucleosome at SHL -5 half map 1
ファイル | emd_43610_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Human OGG1 binds nucleosome at SHL -5 half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Human OGG1 binds nucleosome at SHL -5 half map 2
ファイル | emd_43610_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Human OGG1 binds nucleosome at SHL -5 half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Complex of Human OGG1 with a 35 bp DNA duplex containing 8-oxoG
全体 | 名称: Complex of Human OGG1 with a 35 bp DNA duplex containing 8-oxoG |
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要素 |
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-超分子 #1: Complex of Human OGG1 with a 35 bp DNA duplex containing 8-oxoG
超分子 | 名称: Complex of Human OGG1 with a 35 bp DNA duplex containing 8-oxoG タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: OGG1
分子 | 名称: OGG1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MGHHHHHHDY KDHDGDYKDH DIDYKDDDDK ENLYFQGGGG GSDPARALLP RRMGHRTLAS TPALWASIPC PRSELRLDLV LPSGQSFRWR EQSPAHWSGV LADQVWTLTQ TEEQLHCTVY RGDKSQASRP TPDELEAVRK YFQLDVTLAQ LYHHWGSVDS HFQEVAQKFQ ...文字列: MGHHHHHHDY KDHDGDYKDH DIDYKDDDDK ENLYFQGGGG GSDPARALLP RRMGHRTLAS TPALWASIPC PRSELRLDLV LPSGQSFRWR EQSPAHWSGV LADQVWTLTQ TEEQLHCTVY RGDKSQASRP TPDELEAVRK YFQLDVTLAQ LYHHWGSVDS HFQEVAQKFQ GVRLLRQDPI ECLFSFICSS NNNIARITGM VERLCQAFGP RLIQLDDVTY HGFPSLQALA GPEVEAHLRK LGLGYRARYV SASARAILEE QGGLAWLQQL RESSYEEAHK ALCILPGVGT QVADCICLMA LDKPQAVPVD VHMWHIAQRD YSWHPTTSQA KGPSPQTNKE LGNFFRSLWG PYAGWAQAVL FSADLRQSRH AQEPPAKRRK GSKGPEG |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 64.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 51710 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
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