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- EMDB-43563: Cryo-EM structure of a type I ZorAB complex from Shewanella sp. s... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43563
タイトルCryo-EM structure of a type I ZorAB complex from Shewanella sp. strain ANA-3, composite map
マップデータcomposite map generated from sharpened consensus and local refinement of peptidoglycan-binding domain
試料
  • 複合体: ZorAB complex
    • タンパク質・ペプチド: Chemotaxis protein MotB-related protein
    • タンパク質・ペプチド: MotA/TolQ/ExbB proton channel domain-containing protein
  • リガンド: SODIUM ION
  • リガンド: water
キーワードphage defense / zorya / phage / membrane protein complex / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性: / OmpA-like domain profile. / OmpA-like domain superfamily / OmpA family / OmpA-like domain / membrane / MotA/TolQ/ExbB proton channel domain-containing protein / Chemotaxis protein MotB-related protein
機能・相同性情報
生物種Shewanella sp. ANA-3 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Deme JC / Lea SM
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CCR Core Funding for Lea Group 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Modularity of Zorya defense systems during phage inhibition.
著者: Giuseppina Mariano / Justin C Deme / Jennifer J Readshaw / Matthew J Grobbelaar / Mackenzie Keenan / Yasmin El-Masri / Lindsay Bamford / Suraj Songra / Tim R Blower / Tracy Palmer / Susan M Lea /
要旨: Bacteria have evolved an extraordinary diversity of defense systems against bacteriophage (phage) predation. However, the molecular mechanisms underlying these anti-phage systems often remain elusive. ...Bacteria have evolved an extraordinary diversity of defense systems against bacteriophage (phage) predation. However, the molecular mechanisms underlying these anti-phage systems often remain elusive. Here, we provide mechanistic and structural insights into Zorya phage defense systems. Using cryo-EM structural analyses, we show that the Zorya type I and II core components, ZorA and ZorB, assemble in a 5:2 complex that is similar to inner-membrane ion-driven, rotary motors that power flagellar rotation, type 9 secretion, gliding and the Ton nutrient uptake systems. The ZorAB complex has an elongated cytoplasmic tail assembled by bundling the C-termini of the five ZorA subunits. Mutagenesis demonstrates that peptidoglycan binding by the periplasmic domains of ZorB, the structured cytoplasmic tail of ZorA, and ion flow through the motor is important for function in both type I and II systems. Furthermore, we identify ZorE as the effector module of the Zorya II system, possessing nickase activity. Our work reveals the molecular basis of the activity of Zorya systems and highlights the ZorE nickase as crucial for population-wide immunity in the type II system.
履歴
登録2024年1月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月5日-
マップ公開2025年2月5日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43563.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43563.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈composite map generated from sharpened consensus and local refinement of peptidoglycan-binding domain
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.72 Å/pix.
x 480 pix.
= 347.04 Å		0.72 Å/pix.
x 480 pix.
= 347.04 Å		0.72 Å/pix.
x 480 pix.
= 347.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.723 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 7.8
最小 - 最大-45.718580000000003 - 76.768249999999995
平均 (標準偏差)-0.00011682914 (±1.0612363)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 347.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: composite map generated from unsharpened consensus and local...

ファイルemd_43563_additional_1.map
注釈composite map generated from unsharpened consensus and local refinement of peptidoglycan-binding domain
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ZorAB complex

全体名称: ZorAB complex
要素
  • 複合体: ZorAB complex
    • タンパク質・ペプチド: Chemotaxis protein MotB-related protein
    • タンパク質・ペプチド: MotA/TolQ/ExbB proton channel domain-containing protein
  • リガンド: SODIUM ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: ZorAB complex

超分子名称: ZorAB complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Shewanella sp. ANA-3 (バクテリア)

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分子 #1: Chemotaxis protein MotB-related protein

分子名称: Chemotaxis protein MotB-related protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Shewanella sp. ANA-3 (バクテリア)
分子量理論値: 32.12708 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDRLFTRGST KVDEENPYWM SFSDLMSGLL VIFILAAVAL IIELTQKSEQ IDASIEELKK AEEARRNILI DIKEELAKQN IHVEIVEND TVLRIPESTL SFESGKDTLP ENTTVKNEVR LIGIALHKAI TTNERWKYLD TVFVEGHTDS NGIWYRGKGN W GLSTDRAV ...文字列:
MDRLFTRGST KVDEENPYWM SFSDLMSGLL VIFILAAVAL IIELTQKSEQ IDASIEELKK AEEARRNILI DIKEELAKQN IHVEIVEND TVLRIPESTL SFESGKDTLP ENTTVKNEVR LIGIALHKAI TTNERWKYLD TVFVEGHTDS NGIWYRGKGN W GLSTDRAV SIWKLWQTEI NVAPKLSVLT NYNGQLLFSV SGYADTRRVD LQETTEEQRA RNRRIDIRFT VKKPKIEDYE KA KNVENLY FQGQFGSWSH PQFEKGGGSG GGSGGGSWSH PQFEK

UniProtKB: Chemotaxis protein MotB-related protein

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分子 #2: MotA/TolQ/ExbB proton channel domain-containing protein

分子名称: MotA/TolQ/ExbB proton channel domain-containing protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Shewanella sp. ANA-3 (バクテリア)
分子量理論値: 77.102953 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MATERQIELS WLLPDFSHLS FHPQTGTALS SLFVAITLTV TLLFIAYLLY KSIDVVLKIN WLQKALEPLE RKDVAQKKEV LYQLAKSKS KGKSKGIGFL WMEFDETLVE VRKGDQIEIR NTLDAGHFFN TYTLANSVTE NRLIAAVPGF LTALGVIGTF M GLQLGLAD ...文字列:
MATERQIELS WLLPDFSHLS FHPQTGTALS SLFVAITLTV TLLFIAYLLY KSIDVVLKIN WLQKALEPLE RKDVAQKKEV LYQLAKSKS KGKSKGIGFL WMEFDETLVE VRKGDQIEIR NTLDAGHFFN TYTLANSVTE NRLIAAVPGF LTALGVIGTF M GLQLGLAD LKLGAGVDVT TMQDGVAGVV NGAKIAFLTS VWGVALSVFF NFFEKLCEQF IRSKIRELED KVDFLFPRVR PE EQLQIIS ENSSESRNVL QGLAEKIGEK MQEAMVTATQ GIQSSLESSL SKIMAPAINK LVDETSQGNQ KALEGLLESF MDR FGQAGN LQRSALDDVS NKVNQSVEAM QLTMSNFVEQ LQKSQAESGD REKALIADIS HQVSKLSSQS EDIHQKLTSY VENQ IGKIS SQMQIREEAS AKRDSELVNV IGQQVNELVN NSRRQGELLT SFVETQLNNL TKSFDERDKR STELETTRNN KIEKQ TEAI VKISNELIST VEKSVSEQLA AVKHLVSQGE TLQNSVNASV EAAAQATQAM KESSIELRVS ADHMRVLSSH VNDAGN KLS GAIKSAVDST ADLANQNQIS AQRIENARES LMKDVSRFSE LSDQIKALIT SASSTFTELK STQRDFIGNL KEEVESL SR KMTDMLEEYS QQANGQTAEH LKIWSQSVTD YSTQMNSAVK ALSSVVDEMQ VKLG

UniProtKB: MotA/TolQ/ExbB proton channel domain-containing protein

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分子 #3: SODIUM ION

分子名称: SODIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2
分子量理論値: 22.99 Da

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分子 #4: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 140 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 54.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 587313
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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