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万見
- EMDB-43443: CryoEM structure of BchN-BchB electron acceptor component protein... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43443
タイトルCryoEM structure of BchN-BchB electron acceptor component protein of DPOR
マップデータ
試料
  • 複合体: CryoEM structure of BchN-BchB electron acceptor component protein of DPOR
    • タンパク質・ペプチド: Light-independent protochlorophyllide reductase subunit N
    • タンパク質・ペプチド: Light-independent protochlorophyllide reductase subunit B
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: COPPER (II) ION
  • リガンド: water
キーワードPlant Protein / Electron Transfer Enzymes / Photosynthesis / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ferredoxin:protochlorophyllide reductase (ATP-dependent) / photosynthesis, dark reaction / light-independent bacteriochlorophyll biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on iron-sulfur proteins as donors / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors, iron-sulfur protein as acceptor / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors ...ferredoxin:protochlorophyllide reductase (ATP-dependent) / photosynthesis, dark reaction / light-independent bacteriochlorophyll biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on iron-sulfur proteins as donors / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors, iron-sulfur protein as acceptor / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / septin ring / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / condensed nuclear chromosome / protein tag activity / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Light-independent protochlorophyllide reductase, N subunit / : / Light-independent protochlorophyllide reductase, B subunit / Protochlorophyllide reductase, ChlB, light independent / Light-independent protochlorophyllide reductase subunit B-like, C-terminal / Proto-chlorophyllide reductase, C-terminal / Proto-chlorophyllide reductase 57 kD subunit / Nitrogenase/oxidoreductase, component 1 / : / Nitrogenase component 1 type Oxidoreductase ...Light-independent protochlorophyllide reductase, N subunit / : / Light-independent protochlorophyllide reductase, B subunit / Protochlorophyllide reductase, ChlB, light independent / Light-independent protochlorophyllide reductase subunit B-like, C-terminal / Proto-chlorophyllide reductase, C-terminal / Proto-chlorophyllide reductase 57 kD subunit / Nitrogenase/oxidoreductase, component 1 / : / Nitrogenase component 1 type Oxidoreductase / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Light-independent protochlorophyllide reductase subunit N / Ubiquitin-like protein SMT3 / Light-independent protochlorophyllide reductase subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Cereibacter sphaeroides (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Kashyap R / Antony E
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0020965 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM captures the coordination of asymmetric electron transfer through a di-copper site in DPOR.
著者: Rajnandani Kashyap / Natalie Walsh / Jaigeeth Deveryshetty / Monika Tokmina-Lukaszewska / Kewei Zhao / Yunqiao J Gan / Brian M Hoffman / Ritimukta Sarangi / Brian Bothner / Brian Bennett / Edwin Antony /
要旨: Enzymes that catalyze long-range electron transfer (ET) reactions often function as higher order complexes that possess two structurally symmetrical halves. The functional advantages for such an ...Enzymes that catalyze long-range electron transfer (ET) reactions often function as higher order complexes that possess two structurally symmetrical halves. The functional advantages for such an architecture remain a mystery. Using cryoelectron microscopy we capture snapshots of the nitrogenase-like dark-operative protochlorophyllide oxidoreductase (DPOR) during substrate binding and turnover. DPOR catalyzes reduction of the C17 = C18 double bond in protochlorophyllide during the dark chlorophyll biosynthetic pathway. DPOR is composed of electron donor (L-protein) and acceptor (NB-protein) component proteins that transiently form a complex in the presence of ATP to facilitate ET. NB-protein is an αβ heterotetramer with two structurally identical halves. However, our structures reveal that NB-protein becomes functionally asymmetric upon substrate binding. Asymmetry results in allosteric inhibition of L-protein engagement and ET in one half. Residues that form a conduit for ET are aligned in one half while misaligned in the other. An ATP hydrolysis-coupled conformational switch is triggered once ET is accomplished in one half. These structural changes are then relayed to the other half through a di-nuclear copper center at the tetrameric interface of the NB-protein and leads to activation of ET and substrate reduction. These findings provide a mechanistic blueprint for regulation of long-range electron transfer reactions.
履歴
登録2024年1月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月30日-
マップ公開2025年4月30日-
更新2025年5月7日-
現状2025年5月7日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43443.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43443.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 400 pix.
= 328. Å		0.82 Å/pix.
x 400 pix.
= 328. Å		0.82 Å/pix.
x 400 pix.
= 328. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.204
最小 - 最大-1.2022455 - 1.8073447
平均 (標準偏差)-0.00023640023 (±0.031445097)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 328.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_43443_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_43443_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CryoEM structure of BchN-BchB electron acceptor component protein...

全体名称: CryoEM structure of BchN-BchB electron acceptor component protein of DPOR
要素
  • 複合体: CryoEM structure of BchN-BchB electron acceptor component protein of DPOR
    • タンパク質・ペプチド: Light-independent protochlorophyllide reductase subunit N
    • タンパク質・ペプチド: Light-independent protochlorophyllide reductase subunit B
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: COPPER (II) ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: CryoEM structure of BchN-BchB electron acceptor component protein...

超分子名称: CryoEM structure of BchN-BchB electron acceptor component protein of DPOR
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Cereibacter sphaeroides (バクテリア)
分子量理論値: 236 KDa

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分子 #1: Light-independent protochlorophyllide reductase subunit N

分子名称: Light-independent protochlorophyllide reductase subunit N
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: ferredoxin:protochlorophyllide reductase (ATP-dependent)
由来(天然)生物種: Cereibacter sphaeroides (バクテリア)
分子量理論値: 46.188773 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSLDLPPPPA RGCRSTEVLK ERGQREVFCG LTGIIWLHRK MQDAFFLVVG SRTCAHLLQS AAGVMIFAEP RFGTAVLEEK DLAGLADAN AELDREVDRL LARRPDIRQL FLVGSCPSEV IKLDLHRAAE RLSAHHGPAV RVYNFSGSGI ETTFTQGEDA C LASIVPTL ...文字列:
MSLDLPPPPA RGCRSTEVLK ERGQREVFCG LTGIIWLHRK MQDAFFLVVG SRTCAHLLQS AAGVMIFAEP RFGTAVLEEK DLAGLADAN AELDREVDRL LARRPDIRQL FLVGSCPSEV IKLDLHRAAE RLSAHHGPAV RVYNFSGSGI ETTFTQGEDA C LASIVPTL PATEARELLL VGALPDVVED QAVSLLTQLG IGPVRCLPAH HAAEAPGVGP NTVFALVQPF LGDTHGALTR RG ARHIAAP FPFGEEGTTL WLKAIADEFG VSAETFEAVT AAPRARARKA VAAASEGLRG KSVFFLPDSQ LEPSLARFLT REC GMSAVE VGTPFLHRGI LGPDLDLLAE GPVLSEGQDV ERQLDRVRAA RPDLTVCGLG LANPLEAEGF TTKWAIELVF TPVH FYEQA GDLAGLFSRP VRRRAILRRE AAE

UniProtKB: Light-independent protochlorophyllide reductase subunit N

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分子 #2: Light-independent protochlorophyllide reductase subunit B

分子名称: Light-independent protochlorophyllide reductase subunit B
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: ferredoxin:protochlorophyllide reductase (ATP-dependent)
由来(天然)生物種: Cereibacter sphaeroides (バクテリア)
分子量理論値: 69.448922 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSDSEVNQEA KPEVKPEVKP ETHINLKVSD GSSEIFFKIK KTTPLRRLME AFAKRQGKEM DSLRFLYDGI RIQADQTPED LDMEDNDII EAHREQIMKL TLWTYEGPPH VGAMRVATGM TGMHYVLHAP QGDTYADLLF TMIERRGKRP PVSYTTFQAR D LGSDTAEL ...文字列:
MSDSEVNQEA KPEVKPEVKP ETHINLKVSD GSSEIFFKIK KTTPLRRLME AFAKRQGKEM DSLRFLYDGI RIQADQTPED LDMEDNDII EAHREQIMKL TLWTYEGPPH VGAMRVATGM TGMHYVLHAP QGDTYADLLF TMIERRGKRP PVSYTTFQAR D LGSDTAEL FQSACRDAYE RFQPQAIMVG SSCTAELIQD DTGGLADALS LPVPVVHLEL PSYQRKENFG ADESFLQICR KL ARPMERT EKVSCNLLGP TALGFRHRDD ILEVTRLLEG MGIAVNAVAP MGASPADIAR LGAAHFNVLL YPETGESAAR WAE KTLKQP YTKTVPIGVG ATRDFVAEVA ALAGVAPVAD DSRLRQPWWS ASVDSTYLTG KRVFLFGDAT HVIAAARVAR DEMG FEVVG MGCYNREFAR PMRAAAKGYG LEALVTDDYL EVEEAIQALA PELILGTQME RHIAKRLGIP CAVISAPVHV QDFPA RYSP QMGFEGANVL FDTWIHPLTM GLEEHLLTMF REDFEFHDEA GPSHHGGKAV PASAPRADEA AEALPLTGAE TAEGGS IPP EAVPPAEAAA VPAGEIVWLT DAERELKKIP FFVRGKARRN TEKFAAEKGL TRISLETLYE AKAHYAR

UniProtKB: Ubiquitin-like protein SMT3, Light-independent protochlorophyllide reductase subunit B

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分子 #3: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

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分子 #4: COPPER (II) ION

分子名称: COPPER (II) ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: CU
分子量理論値: 63.546 Da
Chemical component information

ChemComp-CU:
COPPER (II) ION

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分子 #5: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 160048
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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