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万見
- EMDB-4289: Human R2TP complex-C3symmetry -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4289
タイトルHuman R2TP complex-C3symmetry
マップデータR2TP-C3symmetry.
試料
  • 複合体: Human R2TP complex processed applying C3 symmetry
    • タンパク質・ペプチド: RUVBL1
    • タンパク質・ペプチド: RUVBL2
    • タンパク質・ペプチド: RPAP3
    • タンパク質・ペプチド: PIH1D1
機能・相同性
機能・相同性情報


TORC1 complex assembly / snoRNA localization / positive regulation of glucose mediated signaling pathway / promoter-enhancer loop anchoring activity / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / pre-snoRNP complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / R2TP complex ...TORC1 complex assembly / snoRNA localization / positive regulation of glucose mediated signaling pathway / promoter-enhancer loop anchoring activity / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / pre-snoRNP complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / R2TP complex / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / dynein axonemal particle / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Swr1 complex / regulation of double-strand break repair / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / Ino80 complex / protein folding chaperone complex / box C/D snoRNP assembly / regulation of chromosome organization / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of DNA replication / TFIID-class transcription factor complex binding / regulation of embryonic development / MLL1 complex / Telomere Extension By Telomerase / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / regulation of DNA repair / DNA helicase activity / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / positive regulation of TORC1 signaling / epithelial cell differentiation / histone reader activity / positive regulation of DNA repair / TBP-class protein binding / telomere maintenance / cellular response to estradiol stimulus / phosphoprotein binding / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / euchromatin / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / chromatin DNA binding / ADP binding / beta-catenin binding / nuclear matrix / rRNA processing / transcription corepressor activity / UCH proteinases / cellular response to UV / nucleosome / unfolded protein binding / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein folding / HATs acetylate histones / histone binding / ATPase binding / spermatogenesis / regulation of apoptotic process / DNA recombination / DNA helicase / transcription coactivator activity / protein stabilization / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / chromatin remodeling / ribonucleoprotein complex / cadherin binding / cell cycle / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / cell division / DNA repair / centrosome / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
PIH1D1/2/3, CS-like domain / PIH1 CS-like domain / PIH1, N-terminal / PIH1 N-terminal domain / RNA-polymerase II-associated protein 3-like, C-terminal domain / Potential Monad-binding region of RPAP3 / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain ...PIH1D1/2/3, CS-like domain / PIH1 CS-like domain / PIH1, N-terminal / PIH1 N-terminal domain / RNA-polymerase II-associated protein 3-like, C-terminal domain / Potential Monad-binding region of RPAP3 / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat 1 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA polymerase II-associated protein 3 / PIH1 domain-containing protein 1 / RuvB-like 2 / RuvB-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Martino F / Munoz-Hernandez H / Rodriguez CF / Pearl LH / Llorca O
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: RPAP3 provides a flexible scaffold for coupling HSP90 to the human R2TP co-chaperone complex.
著者: Fabrizio Martino / Mohinder Pal / Hugo Muñoz-Hernández / Carlos F Rodríguez / Rafael Núñez-Ramírez / David Gil-Carton / Gianluca Degliesposti / J Mark Skehel / S Mark Roe / Chrisostomos ...著者: Fabrizio Martino / Mohinder Pal / Hugo Muñoz-Hernández / Carlos F Rodríguez / Rafael Núñez-Ramírez / David Gil-Carton / Gianluca Degliesposti / J Mark Skehel / S Mark Roe / Chrisostomos Prodromou / Laurence H Pearl / Oscar Llorca /
要旨: The R2TP/Prefoldin-like co-chaperone, in concert with HSP90, facilitates assembly and cellular stability of RNA polymerase II, and complexes of PI3-kinase-like kinases such as mTOR. However, the ...The R2TP/Prefoldin-like co-chaperone, in concert with HSP90, facilitates assembly and cellular stability of RNA polymerase II, and complexes of PI3-kinase-like kinases such as mTOR. However, the mechanism by which this occurs is poorly understood. Here we use cryo-EM and biochemical studies on the human R2TP core (RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1) which reveal the distinctive role of RPAP3, distinguishing metazoan R2TP from the smaller yeast equivalent. RPAP3 spans both faces of a single RUVBL ring, providing an extended scaffold that recruits clients and provides a flexible tether for HSP90. A 3.6 Å cryo-EM structure reveals direct interaction of a C-terminal domain of RPAP3 and the ATPase domain of RUVBL2, necessary for human R2TP assembly but absent from yeast. The mobile TPR domains of RPAP3 map to the opposite face of the ring, associating with PIH1D1, which mediates client protein recruitment. Thus, RPAP3 provides a flexible platform for bringing HSP90 into proximity with diverse client proteins.
履歴
登録2018年2月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年3月14日-
マップ公開2018年4月4日-
更新2018年4月4日-
現状2018年4月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4289.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4289.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈R2TP-C3symmetry.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.060696788 - 0.119324505
平均 (標準偏差)0.00016353861 (±0.003949601)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 339.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z339.200339.200339.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.0610.1190.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human R2TP complex processed applying C3 symmetry

全体名称: Human R2TP complex processed applying C3 symmetry
要素
  • 複合体: Human R2TP complex processed applying C3 symmetry
    • タンパク質・ペプチド: RUVBL1
    • タンパク質・ペプチド: RUVBL2
    • タンパク質・ペプチド: RPAP3
    • タンパク質・ペプチド: PIH1D1

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超分子 #1: Human R2TP complex processed applying C3 symmetry

超分子名称: Human R2TP complex processed applying C3 symmetry / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: RUVBL1

分子名称: RUVBL1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKIEEVKSTT KTQRIASHSH VKGLGLDESG LAKQAASGLV GQENAREACG VIVELIKSKK MAGRAVLLAG PPGTGKTALA LAIAQELGSK VPFCPMVGSE VYSTEIKKTE VLMENFRRAI GLRIKETKEV YEGEVTELTP CETENPMGGY GKTISHVIIG LKTAKGTKQL ...文字列:
MKIEEVKSTT KTQRIASHSH VKGLGLDESG LAKQAASGLV GQENAREACG VIVELIKSKK MAGRAVLLAG PPGTGKTALA LAIAQELGSK VPFCPMVGSE VYSTEIKKTE VLMENFRRAI GLRIKETKEV YEGEVTELTP CETENPMGGY GKTISHVIIG LKTAKGTKQL KLDPSIFESL QKERVEAGDV IYIEANSGAV KRQGRCDTYA TEFDLEAEEY VPLPKGDVHK KKEIIQDVTL HDLDVANARP QGGQDILSMM GQLMKPKKTE ITDKLRGEIN KVVNKYIDQG IAELVPGVLF VDEVHMLDIE CFTYLHRALE SSIAPIVIFA SNRGNCVIRG TEDITSPHGI PLDLLDRVMI IRTMLYTPQE MKQIIKIRAQ TEGINISEEA LNHLGEIGTK TTLRYSVQLL TPANLLAKIN GKDSIEKEHV EEISELFYDA KSSAKILADQ QDKYMK

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分子 #2: RUVBL2

分子名称: RUVBL2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MATVTATTKV PEIRDVTRIE RIGAHSHIRG LGLDDALEPR QASQGMVGQL AARRAAGVVL EMIREGKIAG RAVLIAGQPG TGKTAIAMGM AQALGPDTPF TAIAGSEIFS LEMSKTEALT QAFRRSIGVR IKEETEIIEG EVVEIQIDRP ATGTGSKVGK LTLKTTEMET ...文字列:
MATVTATTKV PEIRDVTRIE RIGAHSHIRG LGLDDALEPR QASQGMVGQL AARRAAGVVL EMIREGKIAG RAVLIAGQPG TGKTAIAMGM AQALGPDTPF TAIAGSEIFS LEMSKTEALT QAFRRSIGVR IKEETEIIEG EVVEIQIDRP ATGTGSKVGK LTLKTTEMET IYDLGTKMIE SLTKDKVQAG DVITIDKATG KISKLGRSFT RARDYDAMGS QTKFVQCPDG ELQKRKEVVH TVSLHEIDVI NSRTQGFLAL FSGDTGEIKS EVREQINAKV AEWREEGKAE IIPGVLFIDE VHMLDIESFS FLNRALESDM APVLIMATNR GITRIRGTSY QSPHGIPIDL LDRLLIVSTT PYSEKDTKQI LRIRCEEEDV EMSEDAYTVL TRIGLETSLR YAIQLITAAS LVCRKRKGTE VQVDDIKRV YSLFLDESRS TQYMKEYQDA FLFNELKGET MDTS

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分子 #3: RPAP3

分子名称: RPAP3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MTSANKAIEL QLQVKQNAEE LQDFMRDLEN WEKDIKQKDM ELRRQNGVPE ENLPPIRNGN FRKKKKGKAK ESSKKTREEN TKNRIKSYDY EAWAKLDVDR ILDELDKDDS THESLSQESE SEEDGIHVDS QKALVLKEKG NKYFKQGKYD EAIDCYTKGM DADPYNPVLP ...文字列:
MTSANKAIEL QLQVKQNAEE LQDFMRDLEN WEKDIKQKDM ELRRQNGVPE ENLPPIRNGN FRKKKKGKAK ESSKKTREEN TKNRIKSYDY EAWAKLDVDR ILDELDKDDS THESLSQESE SEEDGIHVDS QKALVLKEKG NKYFKQGKYD EAIDCYTKGM DADPYNPVLP TNRASAYFRL KKFAVAESDC NLAVALNRSY TKAYSRRGAA RFALQKLEEA KKDYERVLEL EPNNFEATNE LRKISQALAS KENSYPKEAD IVIKSTEGER KQIEAQQNKQ QAISEKDRGN GFFKEGKYER AIECYTRGIA ADGANALLPA NRAMAYLKIQ KYEEAEKDCT QAILLDGSYS KAFARRGTAR TFLGKLNEAK QDFETVLLLE PGNKQAVTEL SKIKKKPLKK VIIEETGNLI QTIDVPDSTT AAAPENNPIN LANVIAATGT TSKKNSSQDD LFPTSDTPRA KVLKIEEVSD TSSLQPQASL KQDVCQSYSE KMPIEIEQKP AQFATTVLPP IPANSFQLES DFRQLKSSPD MLYQYLKQIE PSLYPKLFQK NLDPDVFNQI VKILHDFYIE KEKPLLIFEI LQRLSELKRF DMAVMFMSET EKKIARALFN HIDKSGLKDS SVEELKKRYG G

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分子 #4: PIH1D1

分子名称: PIH1D1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MANPKLLGMG LSEAEAIGAD SARFEELLLQ ASKELQQAQT TRPESTQIQP QPGFCIKTNS SEGKVFINIC HSPSIPPPAD VTEEELLQML EEDQAGFRIP MSLGEPHAEL DAKGQGCTAY DVAVNSDFYR RMQNSDFLRE LVITIAREGL EDKYNLQLNP EWRMMKNRPF ...文字列:
MANPKLLGMG LSEAEAIGAD SARFEELLLQ ASKELQQAQT TRPESTQIQP QPGFCIKTNS SEGKVFINIC HSPSIPPPAD VTEEELLQML EEDQAGFRIP MSLGEPHAEL DAKGQGCTAY DVAVNSDFYR RMQNSDFLRE LVITIAREGL EDKYNLQLNP EWRMMKNRPF MGSISQQNIR SEQRPRIQEL GDLYTPAPGR AESGPEKPHL NLWLEAPDLL LAEVDLPKLD GALGLSLEIG ENRLVMGGPQ QLYHLDAYIP LQINSHESKA AFHRKRKQLM VAMPLLPVPS

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
構成要素:
濃度名称式
25.0 mMHEPES
130.0 mMsodium chlorideNaCl
10.0 mM2-Mercaptoethanol
0.5 mMADP
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 1.06)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 96406
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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