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- EMDB-4231: C1-IgG1 complex on liposomes -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4231
タイトルC1-IgG1 complex on liposomes
マップデータC1-IgG1 complex observed on liposomes
試料
  • 複合体: C1-IgG1 complex on liposomes
    • 複合体: IgG1 antibodies
    • 複合体: C1 complex
機能・相同性
機能・相同性情報


complement component C1 complex / complement component C1q complex / extrinsic component of postsynaptic membrane / negative regulation of macrophage differentiation / synapse pruning / extrinsic component of presynaptic membrane / negative regulation of granulocyte differentiation / vertebrate eye-specific patterning / complement-mediated synapse pruning / collagen trimer ...complement component C1 complex / complement component C1q complex / extrinsic component of postsynaptic membrane / negative regulation of macrophage differentiation / synapse pruning / extrinsic component of presynaptic membrane / negative regulation of granulocyte differentiation / vertebrate eye-specific patterning / complement-mediated synapse pruning / collagen trimer / complement activation / Classical antibody-mediated complement activation / immunoglobulin complex / Initial triggering of complement / neuron remodeling / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / astrocyte activation / microglial cell activation / synapse organization / cell-cell signaling / amyloid-beta binding / : / blood microparticle / adaptive immune response / postsynapse / immune response / innate immune response / synapse / glutamatergic synapse / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / : / Immunoglobulin V-Type ...: / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement C1q subcomponent subunit A / Complement C1q subcomponent subunit B / Complement C1q subcomponent subunit C / Immunoglobulin gamma-1 heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 25.0 Å
データ登録者Howes SC / Koning RI / de Jong RN / Beurskens FJ / Koster AJ / Sharp TH
資金援助 オランダ, 6件
OrganizationGrant number国
Netherlands Organisation for Scientific ResearchCW 714.013.002 オランダ
Netherlands Organisation for Scientific ResearchSTW 13711 オランダ
Netherlands Organisation for Scientific Research700.57.010 オランダ
European Research Council233229 オランダ
Institute of Chemical ImmunologyNWO 024.002.009 オランダ
Netherlands Centre for Electron NanoscopyNWO 175.010.2009.001 オランダ
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: Structures of C1-IgG1 provide insights into how danger pattern recognition activates complement.
著者: Deniz Ugurlar / Stuart C Howes / Bart-Jan de Kreuk / Roman I Koning / Rob N de Jong / Frank J Beurskens / Janine Schuurman / Abraham J Koster / Thomas H Sharp / Paul W H I Parren / Piet Gros /
要旨: Danger patterns on microbes or damaged host cells bind and activate C1, inducing innate immune responses and clearance through the complement cascade. How these patterns trigger complement initiation ...Danger patterns on microbes or damaged host cells bind and activate C1, inducing innate immune responses and clearance through the complement cascade. How these patterns trigger complement initiation remains elusive. Here, we present cryo-electron microscopy analyses of C1 bound to monoclonal antibodies in which we observed heterogeneous structures of single and clustered C1-immunoglobulin G1 (IgG1) hexamer complexes. Distinct C1q binding sites are observed on the two Fc-CH2 domains of each IgG molecule. These are consistent with known interactions and also reveal additional interactions, which are supported by functional IgG1-mutant analysis. Upon antibody binding, the C1q arms condense, inducing rearrangements of the C1rs proteases and tilting C1q's cone-shaped stalk. The data suggest that C1r may activate C1s within single, strained C1 complexes or between neighboring C1 complexes on surfaces.
履歴
登録2017年12月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年12月27日-
マップ公開2018年2月28日-
更新2020年9月30日-
現状2020年9月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4231.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4231.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈C1-IgG1 complex observed on liposomes
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
5.38 Å/pix.
x 84 pix.
= 451.92 Å		5.38 Å/pix.
x 84 pix.
= 451.92 Å		5.38 Å/pix.
x 84 pix.
= 451.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.38 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.5 / ムービー #1: 1.5
最小 - 最大-4.5099797 - 8.18637
平均 (標準偏差)0.637008600 (±0.9999992)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-42-42-42
サイズ848484
Spacing848484
セルA=B=C: 451.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.385.385.38
M x/y/z848484
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z451.920451.920451.920
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ212211153
NX/NY/NZ80102186
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-42-42-42
NC/NR/NS848484
D min/max/mean-4.5108.1860.000

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添付データ

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追加マップ: Class 1 of neighboring C1-IgG1 complexes

ファイルemd_4231_additional_1.map
注釈Class 1 of neighboring C1-IgG1 complexes
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: C1-IgG1 complex observed on liposomes refined using mask...

ファイルemd_4231_additional_2.map
注釈C1-IgG1 complex observed on liposomes refined using mask that excluded the membrane and Fab regions
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Class 2 of neighboring C1-IgG1 complexes

ファイルemd_4231_additional_3.map
注釈Class 2 of neighboring C1-IgG1 complexes
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Class 3 of neighboring C1-IgG1 complexes

ファイルemd_4231_additional_4.map
注釈Class 3 of neighboring C1-IgG1 complexes
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of C1-IgG1 complex observed on liposomes

ファイルemd_4231_half_map_1.map
注釈Half map of C1-IgG1 complex observed on liposomes
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of C1-IgG1 complex observed on liposomes

ファイルemd_4231_half_map_2.map
注釈Half map of C1-IgG1 complex observed on liposomes
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : C1-IgG1 complex on liposomes

全体名称: C1-IgG1 complex on liposomes
要素
  • 複合体: C1-IgG1 complex on liposomes
    • 複合体: IgG1 antibodies
    • 複合体: C1 complex

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超分子 #1: C1-IgG1 complex on liposomes

超分子名称: C1-IgG1 complex on liposomes / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
詳細: Liposomes containing di-nitrophenyl haptens were incubated with monoclonal antibodies and C1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 700 KDa

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超分子 #2: IgG1 antibodies

超分子名称: IgG1 antibodies / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1
詳細: Monoclonal IgG1 recombinantly expressed in HEK293 FreeStyle cells, purified and bound to liposomes.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293

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超分子 #3: C1 complex

超分子名称: C1 complex / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1
詳細: C1 complex purified from human serum containing C1q, C1r, and C1s. Map from focused alignment and classification.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.3 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC8H18N2O4SHEPES
145.0 mMNaClsodium chloride
3.0 mMCaCl2calcium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 96 % / チャンバー内温度: 294 K / 装置: LEICA EM GP
詳細: 3 microlitres applied and incubated for 30 seconds, blot for 1 second before plunging.
詳細Extruded liposomes were incubated with IgG1 and C1. Gold fiducials were added just before applying to grids.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE / エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-6 / 平均電子線量: 1.2 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.3 µm / 倍率（公称値）: 53000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 25.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Dynamo / 使用したサブトモグラム数: 1660
抽出トモグラム数: 34 / 使用した粒子像数: 51274 / 手法: Manually annotate liposome surfaces / ソフトウェア - 名称: Dynamo (ver. 1.1.291)
詳細: Equally spaced sub-volumes were extracted from the surfaces of liposomes
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: Dynamo (ver. 1.1.291)
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: Dynamo (ver. 1.1.291)
詳細: Volume matching after filtering reference volume to angular range present in sub-volume
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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