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- EMDB-42008: KCTD5/Cullin3/Gbeta1gamma2 Complex State D: Composite Map from RE... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42008
タイトルKCTD5/Cullin3/Gbeta1gamma2 Complex State D: Composite Map from RELION Multi-body Refinement
マップデータKCTD5:Cullin3:GBetaGamma StateD Composite map from Multibody::Full Map
試料
  • 複合体: Complex of substrate adaptor KCTD5 with Cullin-3 and substrate Gbeta-gamma
    • タンパク質・ペプチド: KCTD5_HUMAN
    • タンパク質・ペプチド: cullin3 1-381
    • タンパク質・ペプチド: GBB1_HUMAN
    • タンパク質・ペプチド: GBG2_HUMAN
キーワードcullin family protein / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / liver morphogenesis / POZ domain binding / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / regulation protein catabolic process at postsynapse / polar microtubule / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / COPII vesicle coating / stem cell division ...positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / liver morphogenesis / POZ domain binding / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / regulation protein catabolic process at postsynapse / polar microtubule / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / COPII vesicle coating / stem cell division / RHOBTB3 ATPase cycle / embryonic cleavage / cell projection organization / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / fibroblast apoptotic process / Notch binding / RHOBTB1 GTPase cycle / negative regulation of Rho protein signal transduction / mitotic metaphase chromosome alignment / negative regulation of type I interferon production / ubiquitin ligase complex scaffold activity / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / stress fiber assembly / positive regulation of cytokinesis / protein monoubiquitination / cullin family protein binding / sperm flagellum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / RHOBTB2 GTPase cycle / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / gastrulation / positive regulation of TORC1 signaling / intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / cyclin binding / positive regulation of protein ubiquitination / integrin-mediated signaling pathway / Degradation of DVL / cellular response to amino acid stimulus / protein destabilization / Hedgehog 'on' state / protein homooligomerization / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / mitotic spindle / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / Wnt signaling pathway / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / spindle pole / photoreceptor disc membrane / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / protein polyubiquitination / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Regulation of RAS by GAPs / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / cellular response to catecholamine stimulus / sensory perception of taste / G1/S transition of mitotic cell cycle / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / ubiquitin protein ligase activity / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / heterotrimeric G-protein complex / KEAP1-NFE2L2 pathway / G alpha (12/13) signalling events / extracellular vesicle / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cell migration / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / GTPase binding / retina development in camera-type eye / Neddylation / Ca2+ pathway / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / gene expression / G alpha (i) signalling events / fibroblast proliferation / ubiquitin-dependent protein catabolic process
類似検索 - 分子機能
Potassium channel tetramerisation-type BTB domain / BTB/POZ domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin ...Potassium channel tetramerisation-type BTB domain / BTB/POZ domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein beta WD-40 repeat / Winged helix DNA-binding domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Cullin-3 / BTB/POZ domain-containing protein KCTD5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.88 Å
データ登録者Nguyen DM / Narayanan N / Kuntz DA / Prive GG
資金援助 カナダ, 1件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Structure and dynamics of a pentameric KCTD5/CUL3/Gβγ E3 ubiquitin ligase complex.
著者: Duc Minh Nguyen / Deanna H Rath / Dominic Devost / Darlaine Pétrin / Robert Rizk / Alan X Ji / Naveen Narayanan / Darren Yong / Andrew Zhai / Douglas A Kuntz / Maha U Q Mian / Neil C Pomroy ...著者: Duc Minh Nguyen / Deanna H Rath / Dominic Devost / Darlaine Pétrin / Robert Rizk / Alan X Ji / Naveen Narayanan / Darren Yong / Andrew Zhai / Douglas A Kuntz / Maha U Q Mian / Neil C Pomroy / Alexander F A Keszei / Samir Benlekbir / Mohammad T Mazhab-Jafari / John L Rubinstein / Terence E Hébert / Gilbert G Privé /
要旨: Heterotrimeric G proteins can be regulated by posttranslational modifications, including ubiquitylation. KCTD5, a pentameric substrate receptor protein consisting of an N-terminal BTB domain and a C- ...Heterotrimeric G proteins can be regulated by posttranslational modifications, including ubiquitylation. KCTD5, a pentameric substrate receptor protein consisting of an N-terminal BTB domain and a C-terminal domain, engages CUL3 to form the central scaffold of a cullin-RING E3 ligase complex (CRL3) that ubiquitylates Gβγ and reduces Gβγ protein levels in cells. The cryo-EM structure of a 5:5:5 KCTD5/CUL3/Gβγ assembly reveals a highly dynamic complex with rotations of over 60° between the KCTD5/CUL3 and KCTD5/Gβγ moieties of the structure. CRL3 engages the E3 ligase ARIH1 to ubiquitylate Gβγ in an E3-E3 superassembly, and extension of the structure to include full-length CUL3 with RBX1 and an ARIH1~ubiquitin conjugate reveals that some conformational states position the ARIH1~ubiquitin thioester bond to within 10 Å of lysine-23 of Gβ and likely represent priming complexes. Most previously described CRL/substrate structures have consisted of monovalent complexes and have involved flexible peptide substrates. The structure of the KCTD5/CUL3/Gβγ complex shows that the oligomerization of a substrate receptor can generate a polyvalent E3 ligase complex and that the internal dynamics of the substrate receptor can position a structured target for ubiquitylation in a CRL3 complex.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2023
タイトル: Structure and dynamics of a pentameric KCTD5/Cullin3/G beta gamma E3 ubiquitin ligase complex
著者: Nguyen DM / Rath DH / Devost D / Petrin D / Rizk R / Ji AX / Narayanan N / Yong D / Zhai A / Kuntz DA / Mian MUQ / Pomroy NC / Keszei AFE / Benlekbir S / Mazhab-Jafari MT / Rubinstein JL / Hebert TE / Prive GG
履歴
登録2023年9月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年10月11日-
マップ公開2023年10月11日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42008.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42008.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 129.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈KCTD5:Cullin3:GBetaGamma StateD Composite map from Multibody::Full Map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.03 Å/pix.
x 324 pix.
= 333.72 Å		1.03 Å/pix.
x 324 pix.
= 333.72 Å		1.03 Å/pix.
x 324 pix.
= 333.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.5
最小 - 最大-6.3026443 - 24.246400000000001
平均 (標準偏差)0.0015921544 (±1.0995996)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ324324324
Spacing324324324
セルA=B=C: 333.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_42008_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: KCTD5:Cullin3:GBetaGamma StateD Composite map from Multibody:: Half Map...

ファイルemd_42008_half_map_1.map
注釈KCTD5:Cullin3:GBetaGamma StateD Composite map from Multibody:: Half Map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: KCTD5:Cullin3:GBetaGamma StateD Composite map from Multibody:: Half Map...

ファイルemd_42008_half_map_2.map
注釈KCTD5:Cullin3:GBetaGamma StateD Composite map from Multibody:: Half Map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of substrate adaptor KCTD5 with Cullin-3 and substrate Gb...

全体名称: Complex of substrate adaptor KCTD5 with Cullin-3 and substrate Gbeta-gamma
要素
  • 複合体: Complex of substrate adaptor KCTD5 with Cullin-3 and substrate Gbeta-gamma
    • タンパク質・ペプチド: KCTD5_HUMAN
    • タンパク質・ペプチド: cullin3 1-381
    • タンパク質・ペプチド: GBB1_HUMAN
    • タンパク質・ペプチド: GBG2_HUMAN

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超分子 #1: Complex of substrate adaptor KCTD5 with Cullin-3 and substrate Gb...

超分子名称: Complex of substrate adaptor KCTD5 with Cullin-3 and substrate Gbeta-gamma
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: KCTD5_HUMAN

分子名称: KCTD5_HUMAN / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAENHCELLS PARGGIGAGL GGGLCRRCSA GLGALAQRPG SVSKWVRLNV GGTYFLTTRQ TLCRDPKSF LYRLCQADPD LDSDKDETGA YLIDRDPTYF GPVLNYLRHG KLVINKDLAE E GVLEEAEF YNITSLIKLV KDKIRERDSK TSQVPVKHVY RVLQCQEEEL ...文字列:
MAENHCELLS PARGGIGAGL GGGLCRRCSA GLGALAQRPG SVSKWVRLNV GGTYFLTTRQ TLCRDPKSF LYRLCQADPD LDSDKDETGA YLIDRDPTYF GPVLNYLRHG KLVINKDLAE E GVLEEAEF YNITSLIKLV KDKIRERDSK TSQVPVKHVY RVLQCQEEEL TQMVSTMSDG WK FEQLVSI GSSYNYGNED QAEFLCVVSK ELHNTPYGTA SEPSEKAKIL QERGSRM

UniProtKB: BTB/POZ domain-containing protein KCTD5

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分子 #2: cullin3 1-381

分子名称: cullin3 1-381 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSNLSKGTGS RKDTKMRIRA FPMTMDEKYV NSIWDLLKNA IQEIQRKNNS GLSFEELYRN AYTMVLHKHG EKLYTGLREV VTEHLINKVR EDVLNSLNNN FLQTLNQAWN DHQTAMVMIR DILMYMDRVY VQQNNVENVY NLGLIIFRDQ VVRYGCIRDH LRQTLLDMIA ...文字列:
MSNLSKGTGS RKDTKMRIRA FPMTMDEKYV NSIWDLLKNA IQEIQRKNNS GLSFEELYRN AYTMVLHKHG EKLYTGLREV VTEHLINKVR EDVLNSLNNN FLQTLNQAWN DHQTAMVMIR DILMYMDRVY VQQNNVENVY NLGLIIFRDQ VVRYGCIRDH LRQTLLDMIA RERKGEVVDR GAIRNACQML MILGLEGRSV YEEDFEAPFL EMSAEFFQME SQKFLAENSA SVYIKKVEAR INEEIERVMH CLDKSTEEPI VKVVERELIS KHMKTIVEME NSGLVHMLKN GKTEDLGCMY KLFSRVPNGL KTMCECMSSY LREQGKALVS EEGEGKNPVD YIQGLLDLKS RFDRFLLESF NNDRLFKQTI AGDFEYFLNL N

UniProtKB: Cullin-3

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分子 #3: GBB1_HUMAN

分子名称: GBB1_HUMAN / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSELDQLRQE AEQLKNQIRD ARKACADATL SQITNNIDPV GRIQMRTRRT LRGHLAKIYA MHWGTDSRL LVSASQDGKL IIWDSYTTNK VHAIPLRSSW VMTCAYAPSG NYVACGGLDN I CSIYNLKT REGNVRVSRE LAGHTGYLSC CRFLDDNQIV TSSGDTTCAL ...文字列:
MSELDQLRQE AEQLKNQIRD ARKACADATL SQITNNIDPV GRIQMRTRRT LRGHLAKIYA MHWGTDSRL LVSASQDGKL IIWDSYTTNK VHAIPLRSSW VMTCAYAPSG NYVACGGLDN I CSIYNLKT REGNVRVSRE LAGHTGYLSC CRFLDDNQIV TSSGDTTCAL WDIETGQQTT TF TGHTGDV MSLSLAPDTR LFVSGACDAS AKLWDVREGM CRQTFTGHES DINAICFFPN GNA FATGSD DATCRLFDLR ADQELMTYSH DNIICGITSV SFSKSGRLLL AGYDDFNCNV WDAL KADRA GVLAGHDNRV SCLGVTDDGM AVATGSWDSF LKIWN

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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分子 #4: GBG2_HUMAN

分子名称: GBG2_HUMAN / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MASNNTASIA QARKLVEQLK MEANIDRIKV SKAAADLMAY CEAHAKEDPL LTPVPASENP FREKKFFSA IL

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
実像数: 7464 / 平均電子線量: 49.35 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.25 µm / 倍率（公称値）: 75000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 4103962
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 47975
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8u84:
KCTD5/Cullin3/Gbeta1gamma2 Complex: State D From Composite RELION Multi-body Refinement Map

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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