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- EMDB-41657: Acinetobacter phage AP205 T=4 VLP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41657
タイトルAcinetobacter phage AP205 T=4 VLP
マップデータ
試料
  • ウイルス: Acinetobacter phage AP205 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Coat protein
キーワードAcinetobacter / SsRNA phage virus / VIRUS / VLP / VIRUS LIKE PARTICLE
機能・相同性: / AP205 coat protein / viral capsid / Coat protein
機能・相同性情報
生物種Acinetobacter phage AP205 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.39 Å
データ登録者Meng R / Xing Z / Zhang J
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1R01GM141659 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural basis of Acinetobacter type IV pili targeting by an RNA virus.
著者: Ran Meng / Zhongliang Xing / Jeng-Yih Chang / Zihao Yu / Jirapat Thongchol / Wen Xiao / Yuhang Wang / Karthik Chamakura / Zhiqi Zeng / Fengbin Wang / Ry Young / Lanying Zeng / Junjie Zhang /
要旨: Acinetobacters pose a significant threat to human health, especially those with weakened immune systems. Type IV pili of acinetobacters play crucial roles in virulence and antibiotic resistance. ...Acinetobacters pose a significant threat to human health, especially those with weakened immune systems. Type IV pili of acinetobacters play crucial roles in virulence and antibiotic resistance. Single-stranded RNA bacteriophages target the bacterial retractile pili, including type IV. Our study delves into the interaction between Acinetobacter phage AP205 and type IV pili. Using cryo-electron microscopy, we solve structures of the AP205 virion with an asymmetric dimer of maturation proteins, the native Acinetobacter type IV pili bearing a distinct post-translational pilin cleavage, and the pili-bound AP205 showing its maturation proteins adapted to pilin modifications, allowing each phage to bind to one or two pili. Leveraging these results, we develop a 20-kilodalton AP205-derived protein scaffold targeting type IV pili in situ, with potential for research and diagnostics.
履歴
登録2023年8月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月6日-
マップ公開2024年3月6日-
更新2024年4月10日-
現状2024年4月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41657.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41657.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 432 pix.
= 457.92 Å		1.06 Å/pix.
x 432 pix.
= 457.92 Å		1.06 Å/pix.
x 432 pix.
= 457.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.012
最小 - 最大-0.0045045842 - 0.03858852
平均 (標準偏差)0.0010359905 (±0.0039401255)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 457.91998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_41657_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_41657_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Acinetobacter phage AP205

全体名称: Acinetobacter phage AP205 (ファージ)
要素
  • ウイルス: Acinetobacter phage AP205 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Coat protein

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超分子 #1: Acinetobacter phage AP205

超分子名称: Acinetobacter phage AP205 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: amplified and purified from infected Acinetobacter GP16 cells.
NCBI-ID: 154784 / 生物種: Acinetobacter phage AP205 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Acinetobacter genomosp. 16BJ (バクテリア)
分子量理論値: 3.3 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Coat / 直径: 300.0 Å / T番号(三角分割数): 3

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分子 #1: Coat protein

分子名称: Coat protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 240 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acinetobacter phage AP205 (ファージ)
分子量理論値: 13.820569 KDa
配列文字列:
ANKPMQPITS TANKIVWSDP TRLSTTFSAS LLRQRVKVGI AELNNVSGQY VSVYKRPAPK PEGCADACVI MPNENQSIRT VISGSAENL ATLKAEWETH KRNVDTLFAS GNAGLGFLDP TAAIVSSDTT

UniProtKB: Coat protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTris-HClTris (hydroxymethyl) aminomethane (THAM) hydrochloride
150.0 mMNaClsodium chloride

詳細: 20mM Tris-HCl, 150mM NaCl, pH 8.0
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 詳細: 3uL sample applied to a 300-mesh 2/1 copper grid.
詳細AP205 virion particle

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.39 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 7000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8tw2:
Acinetobacter phage AP205 T=4 VLP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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