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- PDB-8tva: Outer Mat-T4P complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tva
タイトルOuter Mat-T4P complex
要素
  • (Fimbrial protein) x 2
  • Maturation protein
キーワードVIRUS / Acinetobacter / SsRNA phage virus / T4P
機能・相同性
機能・相同性情報


virion attachment to host cell pilus / protein secretion by the type II secretion system / type II protein secretion system complex / pilus / virion component / cell adhesion / membrane
類似検索 - 分子機能
Assembly protein / Phage maturation protein / Bacterial general secretion pathway protein G-type pilin / Fimbrial protein pilin / Pilin (bacterial filament) / : / Prokaryotic N-terminal methylation site. / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site / Pilin-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Fimbrial protein / Maturation protein
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter phage AP205 (ファージ)
Acinetobacter genomosp. 16BJ (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.55 Å
データ登録者Meng, R. / Xing, Z. / Thongchol, J. / Zhang, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1R01GM141659 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural basis of Acinetobacter type IV pili targeting by an RNA virus.
著者: Ran Meng / Zhongliang Xing / Jeng-Yih Chang / Zihao Yu / Jirapat Thongchol / Wen Xiao / Yuhang Wang / Karthik Chamakura / Zhiqi Zeng / Fengbin Wang / Ry Young / Lanying Zeng / Junjie Zhang /
要旨: Acinetobacters pose a significant threat to human health, especially those with weakened immune systems. Type IV pili of acinetobacters play crucial roles in virulence and antibiotic resistance. ...Acinetobacters pose a significant threat to human health, especially those with weakened immune systems. Type IV pili of acinetobacters play crucial roles in virulence and antibiotic resistance. Single-stranded RNA bacteriophages target the bacterial retractile pili, including type IV. Our study delves into the interaction between Acinetobacter phage AP205 and type IV pili. Using cryo-electron microscopy, we solve structures of the AP205 virion with an asymmetric dimer of maturation proteins, the native Acinetobacter type IV pili bearing a distinct post-translational pilin cleavage, and the pili-bound AP205 showing its maturation proteins adapted to pilin modifications, allowing each phage to bind to one or two pili. Leveraging these results, we develop a 20-kilodalton AP205-derived protein scaffold targeting type IV pili in situ, with potential for research and diagnostics.
履歴
登録2023年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
b: Maturation protein
BK: Fimbrial protein
BL: Fimbrial protein
BM: Fimbrial protein
BN: Fimbrial protein
BO: Fimbrial protein
BP: Fimbrial protein
BQ: Fimbrial protein
BR: Fimbrial protein
BS: Fimbrial protein
BT: Fimbrial protein
BU: Fimbrial protein
BV: Fimbrial protein
BW: Fimbrial protein
BX: Fimbrial protein
BY: Fimbrial protein
BZ: Fimbrial protein
CA: Fimbrial protein
CB: Fimbrial protein
CC: Fimbrial protein
CD: Fimbrial protein
CE: Fimbrial protein
CF: Fimbrial protein
CG: Fimbrial protein
CH: Fimbrial protein
CI: Fimbrial protein
CJ: Fimbrial protein
CK: Fimbrial protein
CL: Fimbrial protein
CM: Fimbrial protein
CN: Fimbrial protein
CO: Fimbrial protein
CP: Fimbrial protein
CQ: Fimbrial protein
CR: Fimbrial protein
CS: Fimbrial protein
CT: Fimbrial protein
CU: Fimbrial protein
CV: Fimbrial protein
CW: Fimbrial protein
CX: Fimbrial protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)350,47441
ポリマ－350,47441
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Maturation protein


分子量: 61063.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Acinetobacter phage AP205 (ファージ) / 参照: UniProt: Q9AZ43
#2: タンパク質
Fimbrial protein


分子量: 7470.747 Da / 分子数: 20 / Fragment: residues 9-78 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter genomosp. 16BJ (バクテリア)
参照: UniProt: N9RQW9
#3: タンパク質
Fimbrial protein


分子量: 6999.778 Da / 分子数: 20 / Fragment: residues 79-147 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter genomosp. 16BJ (バクテリア)
参照: UniProt: N9RQW9
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Acinetobacter phage AP205 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 0.378 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Acinetobacter phage AP205 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Acinetobacter genomosp. 16BJ
ウイルス殻名称: Coat Capsid / 直径: 290 nm / 三角数 (T数): 3
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20mM Tris-HCl, 150mM NaCl, pH 8.0
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTris (hydroxymethyl) aminomethane (THAM) hydrochlorideTris-HCl1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: AP205 virion particle
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: 3uL sample applied to a 300-mesh 2/1 copper grid

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
9PHENIX1.20.1_4487:モデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 8.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 16000 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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