[日本語] English
万見
- EMDB-41617: CryoEM structure of PI3Kalpha -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41617
タイトルCryoEM structure of PI3Kalpha
マップデータ
試料
  • 複合体: PI3Kalpha
    • 複合体: p110
      • タンパク質・ペプチド: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
    • 複合体: p85
      • タンパク質・ペプチド: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
キーワードPI3Kalapha / isoform selective / structure-based drug design. / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / response to muscle inactivity / negative regulation of actin filament depolymerization / phosphatidylinositol kinase activity / response to L-leucine / regulation of actin filament organization / response to butyrate / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / positive regulation of focal adhesion disassembly ...perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / response to muscle inactivity / negative regulation of actin filament depolymerization / phosphatidylinositol kinase activity / response to L-leucine / regulation of actin filament organization / response to butyrate / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / positive regulation of focal adhesion disassembly / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / IRS-mediated signalling / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / interleukin-18-mediated signaling pathway / myeloid leukocyte migration / T follicular helper cell differentiation / autosome genomic imprinting / phosphatidylinositol 3-kinase complex / PI3K events in ERBB4 signaling / cellular response to hydrostatic pressure / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / regulation of cellular respiration / neurotrophin TRKA receptor binding / positive regulation of protein localization to membrane / Activated NTRK2 signals through PI3K / cis-Golgi network / negative regulation of fibroblast apoptotic process / Activated NTRK3 signals through PI3K / ErbB-3 class receptor binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IB / vasculature development / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase activity / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Co-stimulation by ICOS / RHOD GTPase cycle / cardiac muscle cell contraction / RHOF GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / kinase activator activity / Nephrin family interactions / anoikis / Signaling by LTK in cancer / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / positive regulation of leukocyte migration / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / PI3K/AKT activation / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / negative regulation of stress fiber assembly / RND1 GTPase cycle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / positive regulation of filopodium assembly / RND2 GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase / vascular endothelial growth factor signaling pathway / RND3 GTPase cycle / relaxation of cardiac muscle / insulin binding / growth hormone receptor signaling pathway / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / Signaling by ALK / RHOB GTPase cycle / PI-3K cascade:FGFR3 / RHOV GTPase cycle / natural killer cell mediated cytotoxicity / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / negative regulation of macroautophagy / GP1b-IX-V activation signalling / PI-3K cascade:FGFR2 / phosphatidylinositol-mediated signaling / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / intracellular glucose homeostasis / negative regulation of osteoclast differentiation / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / response to dexamethasone / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / negative regulation of anoikis / RET signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / protein kinase activator activity / insulin receptor substrate binding / T cell differentiation / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / PI3K Cascade / RHOG GTPase cycle / regulation of multicellular organism growth / intercalated disc / negative regulation of cell-matrix adhesion / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / RHOA GTPase cycle / positive regulation of TOR signaling / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization
類似検索 - 分子機能
PI3Kalpha, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / Rho GTPase-activating protein domain ...PI3Kalpha, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / Rho GTPase activation protein / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / Phosphoinositide 3-kinase C2 / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / C2 domain superfamily / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.12 Å
データ登録者Valverde R / Shi H / Holliday M / Sun M
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Cancer Discov / 年: 2024
タイトル: Discovery and Clinical Proof-of-Concept of RLY-2608, a First-in-Class Mutant-Selective Allosteric PI3Kα Inhibitor That Decouples Antitumor Activity from Hyperinsulinemia.
著者: Andreas Varkaris / Ermira Pazolli / Hakan Gunaydin / Qi Wang / Levi Pierce / Alessandro A Boezio / Artemisa Bulku / Lucian DiPietro / Cary Fridrich / Adam Frost / Fabrizio Giordanetto / Erika ...著者: Andreas Varkaris / Ermira Pazolli / Hakan Gunaydin / Qi Wang / Levi Pierce / Alessandro A Boezio / Artemisa Bulku / Lucian DiPietro / Cary Fridrich / Adam Frost / Fabrizio Giordanetto / Erika P Hamilton / Katherine Harris / Michael Holliday / Tamieka L Hunter / Amanda Iskandar / Yongli Ji / Alexandre Larivée / Jonathan R LaRochelle / André Lescarbeau / Fabien Llambi / Brenda Lormil / Mary M Mader / Brenton G Mar / Iain Martin / Thomas H McLean / Klaus Michelsen / Yakov Pechersky / Erika Puente-Poushnejad / Kevin Raynor / Dipali Rogala / Ramin Samadani / Alison M Schram / Kelley Shortsleeves / Sweta Swaminathan / Shahein Tajmir / Gege Tan / Yong Tang / Roberto Valverde / Bryan Wehrenberg / Jeremy Wilbur / Bret R Williams / Hongtao Zeng / Hanmo Zhang / W Patrick Walters / Beni B Wolf / David E Shaw / Donald A Bergstrom / James Watters / James S Fraser / Pascal D Fortin / D Randal Kipp /
要旨: PIK3CA (PI3Kα) is a lipid kinase commonly mutated in cancer, including ∼40% of hormone receptor-positive breast cancer. The most frequently observed mutants occur in the kinase and helical domains. ...PIK3CA (PI3Kα) is a lipid kinase commonly mutated in cancer, including ∼40% of hormone receptor-positive breast cancer. The most frequently observed mutants occur in the kinase and helical domains. Orthosteric PI3Kα inhibitors suffer from poor selectivity leading to undesirable side effects, most prominently hyperglycemia due to inhibition of wild-type (WT) PI3Kα. Here, we used molecular dynamics simulations and cryo-electron microscopy to identify an allosteric network that provides an explanation for how mutations favor PI3Kα activation. A DNA-encoded library screen leveraging electron microscopy-optimized constructs, differential enrichment, and an orthosteric-blocking compound led to the identification of RLY-2608, a first-in-class allosteric mutant-selective inhibitor of PI3Kα. RLY-2608 inhibited tumor growth in PIK3CA-mutant xenograft models with minimal impact on insulin, a marker of dysregulated glucose homeostasis. RLY-2608 elicited objective tumor responses in two patients diagnosed with advanced hormone receptor-positive breast cancer with kinase or helical domain PIK3CA mutations, with no observed WT PI3Kα-related toxicities.
SIGNIFICANCE: Treatments for PIK3CA-mutant cancers are limited by toxicities associated with the inhibition of WT PI3Kα. Molecular dynamics, cryo-electron microscopy, and DNA-encoded libraries were ...SIGNIFICANCE: Treatments for PIK3CA-mutant cancers are limited by toxicities associated with the inhibition of WT PI3Kα. Molecular dynamics, cryo-electron microscopy, and DNA-encoded libraries were used to develop RLY-2608, a first-in-class inhibitor that demonstrates mutant selectivity in patients. This marks the advance of clinical mutant-selective inhibition that overcomes limitations of orthosteric PI3Kα inhibitors. See related commentary by Gong and Vanhaesebroeck, p. 204 . See related article by Varkaris et al., p. 227 . This article is featured in Selected Articles from This Issue, p. 201.
履歴
登録2023年8月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月15日-
マップ公開2023年11月15日-
更新2025年5月28日-
現状2025年5月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_41617.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41617.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 288 pix.
= 235.872 Å		0.82 Å/pix.
x 288 pix.
= 235.872 Å		0.82 Å/pix.
x 288 pix.
= 235.872 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.819 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.72846746 - 1.1586379
平均 (標準偏差)0.0013317913 (±0.022910919)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 235.87201 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
追加マップ: #1

ファイルemd_41617_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_41617_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_41617_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : PI3Kalpha

全体名称: PI3Kalpha
要素
  • 複合体: PI3Kalpha
    • 複合体: p110
      • タンパク質・ペプチド: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
    • 複合体: p85
      • タンパク質・ペプチド: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha

-
超分子 #1: PI3Kalpha

超分子名称: PI3Kalpha / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 850 KDa

-
超分子 #2: p110

超分子名称: p110 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
超分子 #3: p85

超分子名称: p85 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit ...

分子名称: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 126.301992 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MHHHHHHGSL EVLFQGPPPR PSSGELWGIH LMPPRILVEC LLPNGMIVTL ECLREATLIT IKHELFKEAR KYPLHQLLQD ESSYIFVSV TQEAEREEFF DETRRLCDLR LFQPFLKVIE PVGNREEKIL NREIGFAIGM PVCEFDMVKD PEVQDFRRNI L NVCKEAVD ...文字列:
MHHHHHHGSL EVLFQGPPPR PSSGELWGIH LMPPRILVEC LLPNGMIVTL ECLREATLIT IKHELFKEAR KYPLHQLLQD ESSYIFVSV TQEAEREEFF DETRRLCDLR LFQPFLKVIE PVGNREEKIL NREIGFAIGM PVCEFDMVKD PEVQDFRRNI L NVCKEAVD LRDLNSPHSR AMYVYPPNVE SSPELPKHIY NKLDKGQIIV VIWVIVSPNN DKQKYTLKIN HDCVPEQVIA EA IRKKTRS MLLSSEQLKL CVLEYQGKYI LKVCGCDEYF LEKYPLSQYK YIRSCIMLGR MPNLMLMAKE SLYSQLPMDC FTM PSYSRR ISTATPYMNG ETSTKSLWVI NSALRIKILC ATYVNVNIRD IDKIYVRTGI YHGGEPLCDN VNTQRVPCSN PRWN EWLNY DIYIPDLPRA ARLCLSICSV KGRKGAKEEH CPLAWGNINL FDYTDTLVSG KMALNLWPVP HGLEDLLNPI GVTGS NPNK ETPCLELEFD WFSSVVKFPD MSVIEEHANW SVSREAGFSY SHAGLSNRLA RDNELRENDK EQLKAISTRD PLSEIT EQE KDFLWSHRHY CVTIPEILPK LLLSVKWNSR DEVAQMYCLV KDWPPIKPEQ AMELLDCNYP DPMVRGFAVR CLEKYLT DD KLSQYLIQLV QVLKYEQYLD NLLVRFLLKK ALTNQRIGHF FFWHLKSEMH NKTVSQRFGL LLESYCRACG MYLKHLNR Q VEAMEKLINL TDILKQEKKD ETQKVQMKFL VEQMRRPDFM DALQGFLSPL NPAHQLGNLR LEECRIMSSA KRPLWLNWE NPDIMSELLF QNNEIIFKNG DDLRQDMLTL QIIRIMENIW QNQGLDLRML PYGCLSIGDC VGLIEVVRNS HTIMQIQCKG GLKGALQFN SHTLHQWLKD KNKGEIYDAA IDLFTRSCAG YCVATFILGI GDRHNSNIMV KDDGQLFHID FGHFLDHKKK K FGYKRERV PFVLTQDFLI VISKGAQECT KTREFERFQE MCYKAYLAIR QHANLFINLF SMMLGSGMPE LQSFDDIAYI RK TLALDKT EQEALEYFMK QMNDAHHGGW TTKMDWIFHT IKQHALN

UniProtKB: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform

-
分子 #2: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha

分子名称: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 83.710281 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSAEGYQYRA LYDYKKEREE DIDLHLGDIL TVNKGSLVAL GFSDGQEARP EEIGWLNGYN ETTGERGDFP GTYVEYIGRK KISPPTPKP RPPRPLPVAP GSSKTEADVE QQALTLPDLA EQFAPPDIAP PLLIKLVEAI EKKGLECSTL YRTQSSSNLA E LRQLLDCD ...文字列:
MSAEGYQYRA LYDYKKEREE DIDLHLGDIL TVNKGSLVAL GFSDGQEARP EEIGWLNGYN ETTGERGDFP GTYVEYIGRK KISPPTPKP RPPRPLPVAP GSSKTEADVE QQALTLPDLA EQFAPPDIAP PLLIKLVEAI EKKGLECSTL YRTQSSSNLA E LRQLLDCD TPSVDLEMID VHVLADAFKR YLLDLPNPVI PAAVYSEMIS LAPEVQSSEE YIQLLKKLIR SPSIPHQYWL TL QYLLKHF FKLSQTSSKN LLNARVLSEI FSPMLFRFSA ASSDNTENLI KVIEILISTE WNERQPAPAL PPKPPKPTTV ANN GMNNNM SLQDAEWYWG DISREEVNEK LRDTADGTFL VRDASTKMHG DYTLTLRKGG NNKLIKIFHR DGKYGFSDPL TFSS VVELI NHYRNESLAQ YNPKLDVKLL YPVSKYQQDQ VVKEDNIEAV GKKLHEYNTQ FQEKSREYDR LYEEYTRTSQ EIQMK RTAI EAFNETIKIF EEQCQTQERY SKEYIEKFKR EGNEKEIQRI MHNYDKLKSR ISEIIDSRRR LEEDLKKQAA EYREID KRM NSIKPDLIQL RKTRDQYLMW LTQKGVRQKK LNEWLGNENT EDQYSLVEDD EDLPHHDEKT WNVGSSNRNK AENLLRG KR DGTFLVRESS KQGCYACSVV VDGEVKHCVI NKTATGYGFA EPYNLYSSLK ELVLHYQHTS LVQHNDSLNV TLAYPVYA Q QRR

UniProtKB: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.35 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 50 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec.
凍結凍結剤: ETHANE
詳細The sample was purified as a heterodimer and was monodisperse.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影#0 - Image recording ID: 1
#0 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
#0 - 検出モード: COUNTING / #0 - 撮影したグリッド数: 3 / #0 - 実像数: 6866 / #0 - 平均露光時間: 2.68 sec. / #0 - 平均電子線量: 60.0 e/Å2
#0 - 詳細: Grids were prepared with 0.02% CTAB. Images were collected in movie mode at 23 frames per second.
#1 - Image recording ID: 2
#1 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
#1 - 撮影したグリッド数: 1 / #1 - 実像数: 2058 / #1 - 平均露光時間: 2.68 sec. / #1 - 平均電子線量: 60.0 e/Å2
#1 - 詳細: Images were collected in movie mode at 23 frames per second.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

Image recording ID1
粒子像選択選択した数: 6034364
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1) / 詳細: non-uniform refinement / 使用した粒子像数: 358240
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
最終 3次元分類クラス数: 1 / 平均メンバー数/クラス: 358240 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る