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- EMDB-4113: 30S-ABCE1 Post-Recycling Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4113
タイトル30S-ABCE1 Post-Recycling Complex
マップデータ30S-ABCE1-Complex
試料
  • 複合体: 30S-ABCE1 complex
    • 複合体: 30S subunits
    • 複合体: ABCE1
機能・相同性
機能・相同性情報


4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
RLI, domain 1 / RLI1 / RNase L inhibitor RLI-like, possible metal-binding domain / Possible Fer4-like domain in RNase L inhibitor, RLI / 4Fe-4S binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / ABC transporter-like, conserved site ...RLI, domain 1 / RLI1 / RNase L inhibitor RLI-like, possible metal-binding domain / Possible Fer4-like domain in RNase L inhibitor, RLI / 4Fe-4S binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ABC transporter ATP-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 17.0 Å
データ登録者Heuer A / Beckmann R / Tampe R
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Structure of the ribosome post-recycling complex probed by chemical cross-linking and mass spectrometry.
著者: Kristin Kiosze-Becker / Alessandro Ori / Milan Gerovac / André Heuer / Elina Nürenberg-Goloub / Umar Jan Rashid / Thomas Becker / Roland Beckmann / Martin Beck / Robert Tampé /
要旨: Ribosome recycling orchestrated by the ATP binding cassette (ABC) protein ABCE1 can be considered as the final-or the first-step within the cyclic process of protein synthesis, connecting translation ...Ribosome recycling orchestrated by the ATP binding cassette (ABC) protein ABCE1 can be considered as the final-or the first-step within the cyclic process of protein synthesis, connecting translation termination and mRNA surveillance with re-initiation. An ATP-dependent tweezer-like motion of the nucleotide-binding domains in ABCE1 transfers mechanical energy to the ribosome and tears the ribosome subunits apart. The post-recycling complex (PRC) then re-initiates mRNA translation. Here, we probed the so far unknown architecture of the 1-MDa PRC (40S/30S·ABCE1) by chemical cross-linking and mass spectrometry (XL-MS). Our study reveals ABCE1 bound to the translational factor-binding (GTPase) site with multiple cross-link contacts of the helix-loop-helix motif to the S24e ribosomal protein. Cross-linking of the FeS cluster domain to the ribosomal protein S12 substantiates an extreme lever-arm movement of the FeS cluster domain during ribosome recycling. We were thus able to reconstitute and structurally analyse a key complex in the translational cycle, resembling the link between translation initiation and ribosome recycling.
履歴
登録2016年9月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年10月19日-
マップ公開2016年11月23日-
更新2017年7月26日-
現状2017年7月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.000137
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.000137
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5lw7
  • 表面レベル: 0.000137
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5lw7
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4113.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4113.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈30S-ABCE1-Complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 480 pix.
= 509.76 Å		1.06 Å/pix.
x 480 pix.
= 509.76 Å		1.06 Å/pix.
x 480 pix.
= 509.76 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.062 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.000137 / ムービー #1: 0.000137
最小 - 最大-0.00041378272 - 0.0023346527
平均 (標準偏差)0.000011249717 (±0.00016660261)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-50-50-50
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 509.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0621.0621.062
M x/y/z480480480
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z509.760509.760509.760
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-50
NC/NR/NS480480480
D min/max/mean-0.0000.0020.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 30S-ABCE1 complex

全体名称: 30S-ABCE1 complex
要素
  • 複合体: 30S-ABCE1 complex
    • 複合体: 30S subunits
    • 複合体: ABCE1

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超分子 #1: 30S-ABCE1 complex

超分子名称: 30S-ABCE1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
分子量理論値: 1.2 MDa

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超分子 #2: 30S subunits

超分子名称: 30S subunits / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Sulfolobus solfataricus (古細菌)

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超分子 #3: ABCE1

超分子名称: ABCE1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Sulfolobus solfataricus (古細菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHEPES
100.0 mMPotassium acetateKOAc
1.0 mMMagnesium chlorideMgCl2
10.0 mMPotassium chlorideKCl
グリッドモデル: Quantifoil R3/3 / 材質: COPPER/PALLADIUM / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Purified 30S ribosomal subunits were reconstituted with purified, recombinantly expressed ABCE1

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI SPIRIT
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k)
平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: OTHER
電子光学系最小 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Spirit / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4)
詳細: CTF correction was done following 3D reconstruction.
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Pyrococcus furiosus 30S ribosome
最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 17.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER (ver. 09.03) / 使用した粒子像数: 19500
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
Projection matching processing - Number reference projections: 83
ソフトウェア - 名称: SPIDER (ver. 09.03)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: SPIDER (ver. 09.03)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: SPIDER (ver. 09.03)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-5lw7:
S. solfataricus ABCE1 post-splitting state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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