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- EMDB-41043: Structure of mechanically activated ion channel OSCA1.2 in peptidiscs -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41043
タイトルStructure of mechanically activated ion channel OSCA1.2 in peptidiscs
マップデータOSCA1.2 in peptidisc postprocessed with LocalDeblur
試料
  • 複合体: OSCA1.2 in peptidisc
    • 複合体: OSCA1.2
      • タンパク質・ペプチド: Calcium permeable stress-gated cation channel 1
    • 複合体: peptidisc peptide
      • タンパク質・ペプチド: NSPr peptide
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: PALMITIC ACID
  • リガンド: 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine
  • リガンド: CHOLESTEROL
キーワードmechanically activated ion channel / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


mechanosensitive monoatomic ion channel activity / calcium-activated cation channel activity / monoatomic cation transport / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CSC1/OSCA1-like, 7TM region / CSC1/OSCA1-like, cytosolic domain / CSC1/OSCA1-like, N-terminal transmembrane domain / Calcium permeable stress-gated cation channel 1-like / Calcium-dependent channel, 7TM region, putative phosphate / Late exocytosis, associated with Golgi transport / Cytosolic domain of 10TM putative phosphate transporter
類似検索 - ドメイン・相同性
Calcium permeable stress-gated cation channel 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Burendei B / Jojoa-Cruz S / Lee WH / Ward AB
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL143297 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Structure of mechanically activated ion channel OSCA2.3 reveals mobile elements in the transmembrane domain.
著者: Sebastian Jojoa-Cruz / Batuujin Burendei / Wen-Hsin Lee / Andrew B Ward /
要旨: Members of the OSCA/TMEM63 family are mechanically activated ion channels and structures of some OSCA members have revealed the architecture of these channels and structural features that are ...Members of the OSCA/TMEM63 family are mechanically activated ion channels and structures of some OSCA members have revealed the architecture of these channels and structural features that are potentially involved in mechanosensation. However, these structures are all in a similar state and information about the motion of different elements of the structure is limited, preventing a deeper understanding of how these channels work. Here, we used cryoelectron microscopy to determine high-resolution structures of Arabidopsis thaliana OSCA1.2 and OSCA2.3 in peptidiscs. The structure of OSCA1.2 matches previous structures of the same protein in different environments. Yet, in OSCA2.3, the TM6a-TM7 linker adopts a different conformation that constricts the pore on its cytoplasmic side. Furthermore, coevolutionary sequence analysis uncovered a conserved interaction between the TM6a-TM7 linker and the beam-like domain (BLD). Our results reveal conformational heterogeneity and differences in conserved interactions between the TMD and BLD among members of the OSCA family.
履歴
登録2023年6月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年12月27日-
マップ公開2023年12月27日-
更新2024年2月14日-
現状2024年2月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41043.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41043.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈OSCA1.2 in peptidisc postprocessed with LocalDeblur
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 220 pix.
= 226.6 Å		1.03 Å/pix.
x 220 pix.
= 226.6 Å		1.03 Å/pix.
x 220 pix.
= 226.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0138
最小 - 最大-0.0027878035 - 0.08646044
平均 (標準偏差)0.000037965154 (±0.00249654)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 226.59999 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: OSCA1.2 in peptidisc postprocessed with DeepEMhancer "highRes" model

ファイルemd_41043_additional_1.map
注釈OSCA1.2 in peptidisc postprocessed with DeepEMhancer "highRes" model
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: OSCA1.2 in peptidisc half map 2

ファイルemd_41043_half_map_1.map
注釈OSCA1.2 in peptidisc half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: OSCA1.2 in peptidisc half map 1

ファイルemd_41043_half_map_2.map
注釈OSCA1.2 in peptidisc half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : OSCA1.2 in peptidisc

全体名称: OSCA1.2 in peptidisc
要素
  • 複合体: OSCA1.2 in peptidisc
    • 複合体: OSCA1.2
      • タンパク質・ペプチド: Calcium permeable stress-gated cation channel 1
    • 複合体: peptidisc peptide
      • タンパク質・ペプチド: NSPr peptide
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: PALMITIC ACID
  • リガンド: 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine
  • リガンド: CHOLESTEROL

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超分子 #1: OSCA1.2 in peptidisc

超分子名称: OSCA1.2 in peptidisc / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
分子量理論値: 176 KDa

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超分子 #2: OSCA1.2

超分子名称: OSCA1.2 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)

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超分子 #3: peptidisc peptide

超分子名称: peptidisc peptide / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物) / Synthetically produced: Yes

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分子 #1: Calcium permeable stress-gated cation channel 1

分子名称: Calcium permeable stress-gated cation channel 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: The last 10 residues (GTGTLEVLFQ) are leftover of a linker and protease site.
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 89.031719 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MATLQDIGVS AGINILSAFV FFIIFAVLRL QPFNDRVYFS KWYLKGLRSS PARGGAFAQR FVNLDFRSYM KFLNWMPEAL KMPEPELID HAGLDSVVYL RIYWLGLKIF TPIAVLAWAV LVPVNWTNNT LEMAKQLRNV TSSDIDKLSV SNIPEYSMRF W THIVMAYA ...文字列:
MATLQDIGVS AGINILSAFV FFIIFAVLRL QPFNDRVYFS KWYLKGLRSS PARGGAFAQR FVNLDFRSYM KFLNWMPEAL KMPEPELID HAGLDSVVYL RIYWLGLKIF TPIAVLAWAV LVPVNWTNNT LEMAKQLRNV TSSDIDKLSV SNIPEYSMRF W THIVMAYA FTIWTCYVLM KEYETIANMR LQFVASEARR PDQFTVLVRN VPPDADESVS ELVEHFFLVN HPDHYLTHQV VC NANKLAD LVKKKKKLQN WLDYYQLKYA RNNSQRIMVK LGFLGLWGQK VDAIEHYIAE IDKISKEISK EREEVVNDPK AIM PAAFVS FKTRWAAAVC AQTQQTRNPT QWLTEWAPEP RDVFWSNLAI PYVSLTVRRL IMHVAFFFLT FFFIVPIAFV QSLA TIEGI VKAAPFLKFI VDDKFMKSVI QGFLPGIALK LFLAFLPSIL MIMSKFEGFT SISSLERRAA FRYYIFNLVN VFLAS VIAG AAFEQLNSFL NQSANQIPKT IGVAIPMKAT FFITYIMVDG WAGVAGEILM LKPLIMFHLK NAFLVKTDKD REEAMD PGS IGFNTGEPRI QLYFLLGLVY APVTPMLLPF ILVFFALAYI VYRHQIINVY NQEYESAAAF WPDVHGRVIA ALVISQL LL MGLLGTKHAA LAAPFLIALP VLTIGFHHFC KGRYEPAFIR YPLQEAMMKD TLETAREPNL NLKGYLQNAY VHPVFKGD E DDYDIDDKLG KFEDEAIIVP TKRQSRRNTP APSIISGDDS PSLPFSGKLV GTGTLEVLFQ

UniProtKB: Calcium permeable stress-gated cation channel 1

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分子 #2: NSPr peptide

分子名称: NSPr peptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 4.482132 KDa
配列文字列:
FAEKFKEAVK DYFAKFWDPA AEKLKEAVKD YFAKLWD

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分子 #3: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

分子名称: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: Y01
分子量理論値: 486.726 Da
Chemical component information

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト

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分子 #4: PALMITIC ACID

分子名称: PALMITIC ACID / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 26 / 式: PLM
分子量理論値: 256.424 Da
Chemical component information

ChemComp-PLM:
PALMITIC ACID / パルミチン酸

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分子 #5: 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine

分子名称: 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: LBN
分子量理論値: 760.076 Da
Chemical component information

ChemComp-LBN:
1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine / リン脂質*YM

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分子 #6: CHOLESTEROL

分子名称: CHOLESTEROL / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 6 / 式: CLR
分子量理論値: 386.654 Da
Chemical component information

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL / コレステロ-ル

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称式
25.0 mMTris
150.0 mMsodium chlorideNaCl
2.0 mMdithiothreitol
グリッド材質: GOLD / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1805 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1046049
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 詳細: SIDESPLITTER was used for reconstruction step / 使用した粒子像数: 52250
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6mgv


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8t56:
Structure of mechanically activated ion channel OSCA1.2 in peptidiscs

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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