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- EMDB-41040: Human HCN1 F186C S264C C309A bound to cAMP, reconstituted in LMNG... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41040
タイトルHuman HCN1 F186C S264C C309A bound to cAMP, reconstituted in LMNG + SPL
マップデータ
試料
  • 複合体: Human HCN1 Channel
    • タンパク質・ペプチド: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1
  • リガンド: ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE
キーワードMembrane Protein (膜タンパク質) / Ion Channel (イオンチャネル) / TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular cAMP-activated cation channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / HCN channels / general adaptation syndrome, behavioral process / HCN channel complex / retinal cone cell development / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / apical protein localization / voltage-gated monoatomic cation channel activity / voltage-gated sodium channel activity / regulation of membrane depolarization ...intracellular cAMP-activated cation channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / HCN channels / general adaptation syndrome, behavioral process / HCN channel complex / retinal cone cell development / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / apical protein localization / voltage-gated monoatomic cation channel activity / voltage-gated sodium channel activity / regulation of membrane depolarization / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel activity / sodium ion transmembrane transport / neuronal action potential / presynaptic active zone membrane / cAMP binding / cellular response to cAMP / potassium ion transmembrane transport / regulation of membrane potential / postsynaptic membrane / protein homotetramerization / 神経繊維 / glutamatergic synapse / 樹状突起 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Ion transport N-terminal / Ion transport protein N-terminal / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily ...Ion transport N-terminal / Ion transport protein N-terminal / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.58 Å
データ登録者Burtscher V / Mount J / Cowgill J / Chang Y / Bickel K / Yuan P / Chanda B
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS101723 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM143440 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural Basis for Hyperpolarization-dependent Opening of the Human HCN1 Channel
著者: Burtscher V / Mount J / Cowgill J / Chang Y / Bickel K / Yuan P / Chanda B
履歴
登録2023年6月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月19日-
マップ公開2024年6月19日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41040.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41040.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 256 pix.
= 278.016 Å		1.09 Å/pix.
x 256 pix.
= 278.016 Å		1.09 Å/pix.
x 256 pix.
= 278.016 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.086 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.07
最小 - 最大-0.49021685 - 0.72741
平均 (標準偏差)0.0008381333 (±0.016256053)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 278.016 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_41040_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_41040_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_41040_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human HCN1 Channel

全体名称: Human HCN1 Channel
要素
  • 複合体: Human HCN1 Channel
    • タンパク質・ペプチド: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1
  • リガンド: ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE

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超分子 #1: Human HCN1 Channel

超分子名称: Human HCN1 Channel / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / 詳細: Homomeric Tetramer
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-ga...

分子名称: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 98.839758 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MEGGGKPNSS SNSRDDGNSV FPAKASATGA GPAAAEKRLG TPPGGGGAGA KEHGNSVCFK VDGGGGGGGG GGGGEEPAGG FEDAEGPRR QYGFMQRQFT SMLQPGVNKF SLRMFGSQKA VEKEQERVKT AGFWIIHPYS DFRFYWDLIM LIMMVGNLVI I PVGITFFT ...文字列:
MEGGGKPNSS SNSRDDGNSV FPAKASATGA GPAAAEKRLG TPPGGGGAGA KEHGNSVCFK VDGGGGGGGG GGGGEEPAGG FEDAEGPRR QYGFMQRQFT SMLQPGVNKF SLRMFGSQKA VEKEQERVKT AGFWIIHPYS DFRFYWDLIM LIMMVGNLVI I PVGITFFT EQTTTPWIIF NVASDTVCLL DLIMNFRTGT VNEDSSEIIL DPKVIKMNYL KSWFVVDFIS SIPVDYIFLI VE KGMDSEV YKTARALRIV RFTKILCLLR LLRLSRLIRY IHQWEEIFHM TYDLASAVVR IFNLIGMMLL LAHWDGCLQF LVP LLQDFP PDCWVSLNEM VNDSWGKQYS YALFKAMSHM LCIGYGAQAP VSMSDLWITM LSMIVGATCY AMFVGHATAL IQSL DSSRR QYQEKYKQVE QYMSFHKLPA DMRQKIHDYY EHRYQGKIFD EENILNELND PLREEIVNFN CRKLVATMPL FANAD PNFV TAMLSKLRFE VFQPGDYIIR EGAVGKKMYF IQHGVAGVIT KSSKEMKLTD GSYFGEICLL TKGRRTASVR ADTYCR LYS LSVDNFNEVL EEYPMMRRAF ETVAIDRLDR IGKKNSILLQ KFQKDLNTGV FNNQENEILK QIVKHDREMV QAIAPIN YP QMTTLNSTSS TTTPTSRMRT QSPPVYTATS LSHSNLHSPS PSTQTPQPSA ILSPCSYTTA VCSPPVQSPL AARTFHYA S PTASQLSLMQ QQPQQQVQQS QPPQTQPQQP SPQPQTPGSS TPKNEVHKST QALHNTNLTR EVRPLSASQP SLPHEVSTL ISRPHPTVGE SLASIPQPVT AVPGTGLQAG GRSTVPQRVT LFRQMSSGAI PPNRGVPPAP PPPAAALPRE SSSVLNTDPD AEKPRFASN L

UniProtKB: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1

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分子 #2: ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: CMP
分子量理論値: 329.206 Da
Chemical component information

ChemComp-CMP:
ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / cAMP / 環状アデノシン一リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMKClPotassium Chloride
20.0 mMTrizma Base
0.01 mMCyclic adenosine monophosphate環状アデノシン一リン酸
0.2 mMHgClMercury Chloride
0.025 mMLauryl Maltose Neopentyl Glycol
7.5 uMSoy Polar Lipids
5.0 uMCholesterol Hemisuccinate
1.0 mMFluorinated Fos-Choline 8
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 53.3 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 167527
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

8t4m

初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類クラス数: 3 / 平均メンバー数/クラス: 42000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4)
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4) / 使用した粒子像数: 122422
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

8t4m


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8t4y:
Human HCN1 F186C S264C C309A bound to cAMP, reconstituted in LMNG + SPL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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