[日本語] English
万見
- EMDB-40565: human liver mitochondrial Aspartate aminotransferase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40565
タイトルhuman liver mitochondrial Aspartate aminotransferase
マップデータ
試料
  • 複合体: Aspartate aminotransferase
    • タンパク質・ペプチド: Aspartate aminotransferase, mitochondrial
  • リガンド: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE
キーワードhuman / liver / mitochondrial / Aspartate aminotransferase / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


trans-4-hydroxy-L-proline catabolic process / Malate-aspartate shuttle / L-glutamate catabolic process to aspartate / aspartate biosynthetic process / malate-aspartate shuttle / L-aspartate catabolic process / Degradation of cysteine and homocysteine / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / aspartate metabolic process ...trans-4-hydroxy-L-proline catabolic process / Malate-aspartate shuttle / L-glutamate catabolic process to aspartate / aspartate biosynthetic process / malate-aspartate shuttle / L-aspartate catabolic process / Degradation of cysteine and homocysteine / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / aspartate metabolic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / glutamate metabolic process / Aspartate and asparagine metabolism / Glutamate and glutamine metabolism / aspartate transaminase / oxaloacetate metabolic process / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / 2-oxoglutarate metabolic process / fatty acid transport / pyridoxal phosphate binding / response to ethanol / mitochondrial matrix / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Aspartate aminotransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Zhang Z / Tringides M
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI145069 米国
引用ジャーナル: Mol Cell Proteomics / 年: 2023
タイトル: High-Resolution Structural Proteomics of Mitochondria Using the 'Build and Retrieve' Methodology.
著者: Zhemin Zhang / Marios L Tringides / Christopher E Morgan / Masaru Miyagi / Jason A Mears / Charles L Hoppel / Edward W Yu /
要旨: The application of integrated systems biology to the field of structural biology is a promising new direction, although it is still in the infant stages of development. Here we report the use of ...The application of integrated systems biology to the field of structural biology is a promising new direction, although it is still in the infant stages of development. Here we report the use of single particle cryo-EM to identify multiple proteins from three enriched heterogeneous fractions prepared from human liver mitochondrial lysate. We simultaneously identify and solve high-resolution structures of nine essential mitochondrial enzymes with key metabolic functions, including fatty acid catabolism, reactive oxidative species clearance, and amino acid metabolism. Our methodology also identified multiple distinct members of the acyl-CoA dehydrogenase family. This work highlights the potential of cryo-EM to explore tissue proteomics at the atomic level.
履歴
登録2023年4月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月21日-
マップ公開2024年2月21日-
更新2025年5月21日-
現状2025年5月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_40565.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40565.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 300 pix.
= 247.5 Å		0.83 Å/pix.
x 300 pix.
= 247.5 Å		0.83 Å/pix.
x 300 pix.
= 247.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.825 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.31546015 - 0.621514
平均 (標準偏差)-0.0006728058 (±0.017014833)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 247.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_40565_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_40565_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Aspartate aminotransferase

全体名称: Aspartate aminotransferase
要素
  • 複合体: Aspartate aminotransferase
    • タンパク質・ペプチド: Aspartate aminotransferase, mitochondrial
  • リガンド: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE

-
超分子 #1: Aspartate aminotransferase

超分子名称: Aspartate aminotransferase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Aspartate aminotransferase, mitochondrial

分子名称: Aspartate aminotransferase, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: aspartate transaminase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.580578 KDa
配列文字列: MALLHSGRVL PGIAAAFHPG LAAAASARAS SWWTHVEMGP PDPILGVTEA FKRDTNSKKM NLGVGAYRDD NGKPYVLPSV RKAEAQIAA KNLDKEYLPI GGLAEFCKAS AELALGENSE VLKSGRFVTV QTISGTGALR IGASFLQRFF KFSRDVFLPK P TWGNHTPI ...文字列:
MALLHSGRVL PGIAAAFHPG LAAAASARAS SWWTHVEMGP PDPILGVTEA FKRDTNSKKM NLGVGAYRDD NGKPYVLPSV RKAEAQIAA KNLDKEYLPI GGLAEFCKAS AELALGENSE VLKSGRFVTV QTISGTGALR IGASFLQRFF KFSRDVFLPK P TWGNHTPI FRDAGMQLQG YRYYDPKTCG FDFTGAVEDI SKIPEQSVLL LHACAHNPTG VDPRPEQWKE IATVVKKRNL FA FFDMAYQ GFASGDGDKD AWAVRHFIEQ GINVCLCQSY AKNMGLYGER VGAFTMVCKD ADEAKRVESQ LKILIRPMYS NPP LNGARI AAAILNTPDL RKQWLQEVKV MADRIIGMRT QLVSNLKKEG STHNWQHITD QIGMFCFTGL KPEQVERLIK EFSI YMTKD GRISVAGVTS SNVGYLAHAI HQVTK

UniProtKB: Aspartate aminotransferase, mitochondrial

-
分子 #2: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE

分子名称: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: PLP
分子量理論値: 247.142 Da
Chemical component information

ChemComp-PLP:
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / ピリドキサ-ル5′-りん酸

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 35.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.99 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 15723
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る