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- EMDB-4046: Cryo-EM structure of the bacterial sex F pilus (12.5 Angstrom rise) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4046
タイトルCryo-EM structure of the bacterial sex F pilus (12.5 Angstrom rise)
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: F-pilus filament made by an assembly of a stoichiometric protein-phospholipid complex
    • タンパク質・ペプチド: Pilin
  • リガンド: [(2~{S})-3-[[(2~{R})-2,3-bis(oxidanyl)propoxy]-oxidanyl-phosphoryl]oxy-2-hexadec-9-enoyloxy-propyl] hexadecanoate
キーワードF-pilus Conjugation Type IV secretion system Phospholipid / Protein fibril
機能・相同性TraA / TraA / extracellular region / plasma membrane / Pilin / Pilin
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.0 Å
データ登録者Costa TRD / Ilangovan I
資金援助 英国, 米国, 3件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust098302 英国
Wellcome Trust093228 英国
National Institutes of HealthGM035269 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: Structure of the Bacterial Sex F Pilus Reveals an Assembly of a Stoichiometric Protein-Phospholipid Complex.
著者: Tiago R D Costa / Aravindan Ilangovan / Marta Ukleja / Adam Redzej / Joanne M Santini / Terry K Smith / Edward H Egelman / Gabriel Waksman /
要旨: Conjugative pili are widespread bacterial appendages that play important roles in horizontal gene transfer, in spread of antibiotic resistance genes, and as sites of phage attachment. Among ...Conjugative pili are widespread bacterial appendages that play important roles in horizontal gene transfer, in spread of antibiotic resistance genes, and as sites of phage attachment. Among conjugative pili, the F "sex" pilus encoded by the F plasmid is the best functionally characterized, and it is also historically the most important, as the discovery of F-plasmid-mediated conjugation ushered in the era of molecular biology and genetics. Yet, its structure is unknown. Here, we present atomic models of two F family pili, the F and pED208 pili, generated from cryoelectron microscopy reconstructions at 5.0 and 3.6 Å resolution, respectively. These structures reveal that conjugative pili are assemblies of stoichiometric protein-phospholipid units. We further demonstrate that each pilus type binds preferentially to particular phospholipids. These structures provide the molecular basis for F pilus assembly and also shed light on the remarkable properties of conjugative pili in bacterial secretion and phage infection.
履歴
ヘッダ(付随情報) 公開2016年9月7日-
マップ公開2016年9月7日-
登録2016年10月18日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 44
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 44
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5lfb
  • 表面レベル: 44
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5lfb
  • 表面レベル: 44
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5lfb
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4046.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4046.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 16 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å		1.1 Å/pix.
x 128 pix.
= 140.8 Å		1.1 Å/pix.
x 128 pix.
= 140.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 44.0 / ムービー #1: 44
最小 - 最大-40.861893000000002 - 145.205659999999995
平均 (標準偏差)6.742356 (±19.043503000000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128256
Spacing128128256
セルA: 140.8 Å / B: 140.8 Å / C: 281.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z128128256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z140.800140.800281.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS128128256
D min/max/mean-40.862145.2066.742

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : F-pilus filament made by an assembly of a stoichiometric protein-...

全体名称: F-pilus filament made by an assembly of a stoichiometric protein-phospholipid complex
要素
  • 細胞器官・細胞要素: F-pilus filament made by an assembly of a stoichiometric protein-phospholipid complex
    • タンパク質・ペプチド: Pilin
  • リガンド: [(2~{S})-3-[[(2~{R})-2,3-bis(oxidanyl)propoxy]-oxidanyl-phosphoryl]oxy-2-hexadec-9-enoyloxy-propyl] hexadecanoate

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超分子 #1: F-pilus filament made by an assembly of a stoichiometric protein-...

超分子名称: F-pilus filament made by an assembly of a stoichiometric protein-phospholipid complex
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 7.3 kDa/nm

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分子 #1: Pilin

分子名称: Pilin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 75 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 6.831216 KDa
配列文字列:
QDLMASGNTT VKATFGKDSS VVKWVVLAEV LVGAVMYMMT KNVKFLAGFA IISVFIAVGM AVVGL

UniProtKB: Pilin

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分子 #2: [(2~{S})-3-[[(2~{R})-2,3-bis(oxidanyl)propoxy]-oxidanyl-phosphory...

分子名称: [(2~{S})-3-[[(2~{R})-2,3-bis(oxidanyl)propoxy]-oxidanyl-phosphoryl]oxy-2-hexadec-9-enoyloxy-propyl] hexadecanoate
タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 75 / 式: 6V6
分子量理論値: 720.954 Da
Chemical component information

ChemComp-6V6:
[(2~{S})-3-[[(2~{R})-2,3-bis(oxidanyl)propoxy]-oxidanyl-phosphoryl]oxy-2-hexadec-9-enoyloxy-propyl] hexadecanoate

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Lacey / 材質: COPPER / メッシュ: 400
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 1.67 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 12.5 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 28.1 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C5 (5回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア: (名称: IHRSR, SPIDER (ver. 22)) / 使用した粒子像数: 16426
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: SPIDER
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-5lfb:
Structure of the bacterial sex F pilus (12.5 Angstrom rise)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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