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万見
- EMDB-40073: Cryo-EM map of synthetic cage_T3_5 reconstructed without symmetry... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40073
タイトルCryo-EM map of synthetic cage_T3_5 reconstructed without symmetry (C1), with 1 monomer missing (class 3.0)
マップデータcage_T3_5 refined without symmetry (C1)
試料
  • 複合体: Expandable de novo designed complex cage_T3_5
    • タンパク質・ペプチド: cage_T3_5
キーワードsynthetic / self-assembling / DE NOVO PROTEIN
生物種synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.1 Å
データ登録者Coudray N / Redler R / Huddy TF / Hsia Y / Baker D / Ekiert D / Bhabha G
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Other private 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2023
タイトル: Blueprinting expandable nanomaterials with standardized protein building blocks.
要旨: A wooden house frame consists of many different lumber pieces, but because of the regularity of these building blocks, the structure can be designed using straightforward geometrical principles. The ...A wooden house frame consists of many different lumber pieces, but because of the regularity of these building blocks, the structure can be designed using straightforward geometrical principles. The design of multicomponent protein assemblies in comparison has been much more complex, largely due to the irregular shapes of protein structures . Here we describe extendable linear, curved, and angled protein building blocks, as well as inter-block interactions that conform to specified geometric standards; assemblies designed using these blocks inherit their extendability and regular interaction surfaces, enabling them to be expanded or contracted by varying the number of modules, and reinforced with secondary struts. Using X-ray crystallography and electron microscopy, we validate nanomaterial designs ranging from simple polygonal and circular oligomers that can be concentrically nested, up to large polyhedral nanocages and unbounded straight "train track" assemblies with reconfigurable sizes and geometries that can be readily blueprinted. Because of the complexity of protein structures and sequence-structure relationships, it has not been previously possible to build up large protein assemblies by deliberate placement of protein backbones onto a blank 3D canvas; the simplicity and geometric regularity of our design platform now enables construction of protein nanomaterials according to "back of an envelope" architectural blueprints.
履歴
登録2023年3月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月28日-
マップ公開2023年6月28日-
更新2024年4月24日-
現状2024年4月24日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_40073.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40073.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈cage_T3_5 refined without symmetry (C1)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 360 pix.
= 296.928 Å		0.82 Å/pix.
x 360 pix.
= 296.928 Å		0.82 Å/pix.
x 360 pix.
= 296.928 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8248 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06
最小 - 最大-0.062114786 - 0.20798182
平均 (標準偏差)0.0001992038 (±0.0096179005)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 296.928 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_40073_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: cage T3 5 refined without symmetry (C1), half map B

ファイルemd_40073_half_map_1.map
注釈cage_T3_5 refined without symmetry (C1), half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: cage T3 5 refined without symmetry (C1), half map A

ファイルemd_40073_half_map_2.map
注釈cage_T3_5 refined without symmetry (C1), half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Expandable de novo designed complex cage_T3_5

全体名称: Expandable de novo designed complex cage_T3_5
要素
  • 複合体: Expandable de novo designed complex cage_T3_5
    • タンパク質・ペプチド: cage_T3_5

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超分子 #1: Expandable de novo designed complex cage_T3_5

超分子名称: Expandable de novo designed complex cage_T3_5 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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分子 #1: cage_T3_5

分子名称: cage_T3_5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: mGSVELLAVA ALQELNIELA RALLEAVARL QELNIDLVRK TSELTDEKTI REEIRKVKEE SKRIVEEAEE LIRLAKLASE AIARMAEVAA RGAPPEELIK RLEELLKKAQ EAGMSPEIIH LLLELALAIV EARGVPPEQL AEFAERLVEI LREAGGSPEL VFELLRRIME ...文字列:
mGSVELLAVA ALQELNIELA RALLEAVARL QELNIDLVRK TSELTDEKTI REEIRKVKEE SKRIVEEAEE LIRLAKLASE AIARMAEVAA RGAPPEELIK RLEELLKKAQ EAGMSPEIIH LLLELALAIV EARGVPPEQL AEFAERLVEI LREAGGSPEL VFELLRRIME IIARRGAPPE LLIELLERLL ELAREAGLSP RQIYLLLMLA LIIVYQRGVP PEQLAEFAEK LKEILREAGG SPELQKALKE LIEAIEELRG AGGSlehhhh hh

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 5 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 30 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5854 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 58.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 959145
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab initio
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)
詳細: The reported resolution is derived from masked maps.
使用した粒子像数: 64560
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 3次元分類クラス数: 2 / 平均メンバー数/クラス: 58462 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL

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原子モデル構築 2

初期モデルChain - Source name: Other / Chain - Initial model type: in silico model / 詳細: de novo designed model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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