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- EMDB-39784: human phosphorylase kinase alpha/beta/gamma/delta subcomplex - in... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39784
タイトルhuman phosphorylase kinase alpha/beta/gamma/delta subcomplex - inactive state
マップデータ
試料
  • 複合体: human phosphorylase kinase alpha/beta/gamma/delta subcomplex - inactive state
    • タンパク質・ペプチド: human phosphorylase kinase alpha/beta/gamma/delta subcomplex - inactive state
キーワードKinase / glycogenolysis / CYTOSOLIC PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.34 Å
データ登録者Ma R / Yan K
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Molecular basis for the regulation of human phosphorylase kinase by phosphorylation and Ca.
著者: Ruifang Ma / Bowen Du / Chen Shi / Lei Wang / Fuxing Zeng / Jie Han / Huiyi Guan / Yong Wang / Kaige Yan /
要旨: Phosphorylase kinase (PhK) regulates the degradation of glycogen by integrating diverse signals, providing energy to the organism. Dysfunctional mutations may directly lead to Glycogen Storage ...Phosphorylase kinase (PhK) regulates the degradation of glycogen by integrating diverse signals, providing energy to the organism. Dysfunctional mutations may directly lead to Glycogen Storage Disease type IX (GSD IX), whereas the abnormal expression of PhK is also associated with tumors. Here, we use cryo-electron microscopy (cryo-EM) to resolve its near-atomic structures in the inactive and active states. These structures reveal the interactions and relative locations of the four subunits (αβγδ) within the PhK complex. Phosphorylated α and β subunits induce PhK to present a more compact state, while Ca causes sliding of the δ subunit along the helix of the γ subunit. Both actions synergistically activate PhK by enabling the de-inhibition of the γ subunit. We also identified different binding modes between PhK and its substrate, glycogen phosphorylase (GP), in two distinct states, using cross-linking mass spectrometry (XL-MS). This study provides valuable insights into the regulatory mechanisms of PhK, thereby enhancing our understanding of GSD IX and its implications in tumorigenesis.
履歴
登録2024年4月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月23日-
マップ公開2025年4月23日-
更新2025年9月24日-
現状2025年9月24日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39784.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39784.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 480 pix.
= 528. Å		1.1 Å/pix.
x 480 pix.
= 528. Å		1.1 Å/pix.
x 480 pix.
= 528. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-1.9871874 - 3.051648
平均 (標準偏差)-0.0008061235 (±0.05718856)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 528.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_39784_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39784_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39784_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human phosphorylase kinase alpha/beta/gamma/delta subcomplex - in...

全体名称: human phosphorylase kinase alpha/beta/gamma/delta subcomplex - inactive state
要素
  • 複合体: human phosphorylase kinase alpha/beta/gamma/delta subcomplex - inactive state
    • タンパク質・ペプチド: human phosphorylase kinase alpha/beta/gamma/delta subcomplex - inactive state

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超分子 #1: human phosphorylase kinase alpha/beta/gamma/delta subcomplex - in...

超分子名称: human phosphorylase kinase alpha/beta/gamma/delta subcomplex - inactive state
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: human phosphorylase kinase alpha/beta/gamma/delta subcomplex - in...

分子名称: human phosphorylase kinase alpha/beta/gamma/delta subcomplex - inactive state
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MRSRSNSGVR LDGYARLVQQ TILCHQNPVT GLLPASYDQK DAWVRDNVYS ILAVWGLGLA YRKNADRDED KAKAYELEQS VVKLMRGLLH CMIRQVDKVE SFKYSQSTKD SLHAKYNTKT CATVVGDDQW GHLQLDATSV YLLFLAQMTA SGLHIIHSLD EVNFIQNLVF ...文字列:
MRSRSNSGVR LDGYARLVQQ TILCHQNPVT GLLPASYDQK DAWVRDNVYS ILAVWGLGLA YRKNADRDED KAKAYELEQS VVKLMRGLLH CMIRQVDKVE SFKYSQSTKD SLHAKYNTKT CATVVGDDQW GHLQLDATSV YLLFLAQMTA SGLHIIHSLD EVNFIQNLVF YIEAAYKTAD FGIWERGDKT NQGISELNAS SVGMAKAALE ALDELDLFGV KGGPQSVIHV LADEVQHCQS ILNSLLPRAS TSKEVDASLL SVVSFPAFAV EDSQLVELTK QEIITKLQGR YGCCRFLRDG YKTPKEDPNR LYYEPAELKL FENIECEWPL FWTYFILDGV FSGNAEQVQE YKEALEAVLI KGKNGVPLLP ELYSVPPDRV DEEYQNPHTV DRVPMGKLPH MWGQSLYILG SLMAEGFLAP GEIDPLNRRF STVPKPDVVV QVSILAETEE IKTILKDKGI YVETIAEVYP IRVQPARILS HIYSSLGCNN RMKLSGRPYR HMGVLGTSKL YDIRKTIFTF TPQFIDQQQF YLALDNKMIV EMLRTDLSYL CSRWRMTGQP TITFPISHSM LDEDGTSLNS SILAALRKMQ DGYFGGARVQ TGKLSEFLTT SCCTHLSFMD PGPEGKLYSE DYDDNYDYLE SGNWMNDYDS TSHARCGDEV ARYLDHLLAH TAPHPKLAPT SQKGGLDRFQ AAVQTTCDLM SLVTKAKELH VQNVHMYLPT KLFQASRPSF NLLDSPHPRQ ENQVPSVRVE IHLPRDQSGE VDFKALVLQL KETSSLQEQA DILYMLYTMK GPDWNTELYN ERSATVRELL TELYGKVGEI RHWGLIRYIS GILRKKVEAL DEACTDLLSH QKHLTVGLPP EPREKTISAP LPYEALTQLI DEASEGDMSI SILTQEIMVY LAMYMRTQPG LFAEMFRLRI GLIIQVMATE LAHSLRCSAE EATEGLMNLS PSAMKNLLHH ILSGKEFGVE RSVRPTDSNV SPAISIHEIG AVGATKTERT GIMQLKSEIK QVEFRRLSIS AESQSPGTSM TPSSGSFPSA YDQQSSKDSR QGQWQRRRRL DGALNRVPVG FYQKVWKVLQ KCHGLSVEGF VLPSSTTREM TPGEIKFSVH VESVLNRVPQ PEYRQLLVEA ILVLTMLADI EIHSIGSIIA VEKIVHIAND LFLQEQKTLG ADDTMLAKDP ASGICTLLYD SAPSGRFGTM TYLSKAAATY VQEFLPHSIC AMQMAGAAGL TAEVSWKVLE RRARTKRSGS VYEPLKSINL PRPDNETLWD KLDHYYRIVK STLLLYQSPT TGLFPTKTCG GDQKAKIQDS LYCAAGAWAL ALAYRRIDDD KGRTHELEHS AIKCMRGILY CYMRQADKVQ QFKQDPRPTT CLHSVFNVHT GDELLSYEEY GHLQINAVSL YLLYLVEMIS SGLQIIYNTD EVSFIQNLVF CVERVYRVPD FGVWERGSKY NNGSTELHSS SVGLAKAALE AINGFNLFGN QGCSWSVIFV DLDAHNRNRQ TLCSLLPRES RSHNTDAALL PCISYPAFAL DDEVLFSQTL DKVVRKLKGK YGFKRFLRDG YRTSLEDPNR CYYKPAEIKL FDGIECEFPI FFLYMMIDGV FRGNPKQVQE YQDLLTPVLH HTTEGYPVVP KYYYVPADFV EYEKNNPGSQ KRFPSNCGRD GKLFLWGQAL YIIAKLLADE LISPKDIDPV QRYVPLKDQR NVSMRFSNQG PLENDLVVHV ALIAESQRLQ VFLNTYGIQT QTPQQVEPIQ IWPQQELVKA YLQLGINEKL GLSGRPDRPI GCLGTSKIYR ILGKTVVCYP IIFDLSDFYM SQDVFLLIDD IKNALQFIKQ YWKMHGRPLF LVLIREDNIR GSRFNPILDM LAALKKGIIG GVKVHVDRLQ TLISGAVVEQ LDFLRISDTE ELPEFKSFEE LEPPKHSKVK RQSSTPSAPE LGQQPDVNIS EWKDKPTHEI LQKLNDCSCL ASQAILLGIL LKREGPNFIT KEGTVSDHIE RVYRRAGSQK LWLAVRYGAA FTQKFSSSIA PHITTFLVHG KQVTLGAFGH EEEVISNPLS PRVIQNIIYY KCNTHDEREA VIQQELVIHI GWIISNNPEL FSGMLKIRIG WIIHAMEYEL QIRGGDKPAL DLYQLSPSEV KQLLLDILQP QQNGRCWLNR RQIDGSLNRT PTGFYDRVWQ ILERTPNGII VAGKHLPQQP TLSDMTMYEM NFSLLVEDTL GNIDQPQYRQ IVVELLMVVS IVLERNPELE FQDKVDLDRL VKEAFNEFQK DQSRLKEIEK QDDMTSFYNT PPLGKRGTCS YLTKAVMNLL LEGEVKPNND DPCLISMTRD EALPDSHSAQ DFYENYEPKE ILGRGVSSVV RRCIHKPTSQ EYAVKVIDVT GGGSFSPEEV RELREATLKE VDILRKVSGH PNIIQLKDTY ETNTFFFLVF DLMKRGELFD YLTEKVTLSE KETRKIMRAL LEVICTLHKL NIVHRDLKPE NILLDDNMNI KLTDFGFSCQ LEPGERLREV CGTPSYLAPE IIECSMNEDH PGYGKEVDMW STGVIMYTLL AGSPPFWHRK QMLMLRMIMS GNYQFGSPEW DDYSDTVKDL VSRFLVVQPQ NRYTAEEALA HPFFQQYLVE EVRHFSPRGK FKVIALTVLA SVRIYYQYRR VKPVTREIVI RDPYALRPLR RLIDAYAFRI YGHWVKKGQQ QNRAALFENT PKAVLLSLAE EDYYKDDDDK SGPDEVDASG RMADQLTEEQ IAEFKEAFSL FDKDGDGTIT TKELGTVMRS LGQNPTEAEL QDMINEVDAD GNGTIDFPEF LTMMARKMKD TDSEEEIREA FRVFDKDGNG YISAAELRHV MTNLGEKLTD EEVDEMIREA DIDGDGQVNY EEFVQMMTAK

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.34 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 130725
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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